A kémiai reakció sebessége az időegység alatt reagált anyag mennyisége határozza meg térfogategységben.
Ha állandó térfogat és hőmérséklet mellett valamelyik reaktáns koncentrációja től csökken 1-től előtt 2 óta től egy bizonyos ideig t 1 előtt t 2 , akkor a kémiai reakció sebessége:
v= -- (c 2 - c 1 ) / (t 2 - t 1 )=∆ c/∆ t,
Az egyenlet jobb oldalán lévő „-” jel azt jelenti: a reakció előrehaladtával (t 2 - t 1 ) > 0 a reagensek koncentrációja csökken (2-től 1-ig< 0) , és mivel a reakciósebesség nem lehet negatív, az egyenletet "-" jel előzi meg.
A koncentrációt mol / l-ben fejezzük ki, a sebességet pedig - mol / (l s).
A kémiai reakció sebessége a következőktől függ:
- a reagáló anyagok természetétől;
- A folyamat körülményeitől (koncentráció, hőmérséklet, katalizátor jelenléte).
A kémiai reagensek természete alapvetően befolyásolja a reakciósebességet. (Például a hidrogén már szobahőmérsékleten és nagyon hevesen reagál a fluorral, jóddal való kölcsönhatás esetén a reakciót jelentős melegítéssel kell végrehajtani).
A reakciósebesség és a reagensek moláris koncentrációja közötti mennyiségi összefüggést a kémiai kinetika alaptörvénye írja le - a cselekvő tömegek törvénye.
A cselekvő tömegek törvénye: a kémiai reakció sebessége állandó hőmérsékleten arányos a reaktánsok koncentrációjának szorzatával.
aA + bB +… → cc + dd +….
A törvénynek megfelelően a kémiai reakció sebessége a következő formában ábrázolható:
v= k[A] vA [B] vB ,
ahol k - a koncentrációtól független együtthatót a reakció sebességi állandójának nevezzük,
v AÉs v B - állandó számok - a reakciósebesség sorrendjének mutatói a reagensek szerint DEÉs BAN BEN.
Összeg v A + v B = v hívott teljes (általános) reakciósorrend.
Meg kell jegyezni, hogy a mutatók a sorrendben a reakciósebesség v AÉs v B o a reagensek soha nem egyenlőek a sztöchiometrikus együtthatókkal aÉs b(kivétel csak egy esetben lehet - ha a reakció elemi aktus).
Összetett reakciók esetén a reakció sorrendi indexei nem egyenlők a sztöchiometrikus együtthatókkal, és csak kísérletileg határozzák meg.
Ez a függőség gázokra és folyadékokra (homogén rendszerekre) érvényes. Heterogén reakciónál (szilárd anyagok részvételével) a reakció sebessége a reagáló anyagok érintkezési felületének nagyságától is függ. A felület bármely növekedése a reakciósebesség növekedését eredményezi.
A katalizátorok hatása a kémiai reakció sebességére.
Katalizátor - olyan anyag, amely megváltoztatja a kémiai reakció sebességét, de változatlan marad a kémiai reakció befejeződése után.
A katalizátorok reakciósebességre gyakorolt hatását ún katalízis. Ha a reagensek és a katalizátor azonos aggregációs állapotban vannak, akkor homogén katalízisről beszélünk. Heterogén katalízisben a reagensek és a katalizátor különböző halmazállapotúak (általában a katalizátor szilárd, a reaktánsok pedig folyékony vagy gáz halmazállapotúak).
A katalizátorok hatásmechanizmusa (egyszerűsítve).
A katalizált kémiai reakció során közbenső termékek képződnek (a katalizátor és a reagens közötti kötés kialakulása).
A + B \u003d AB,
A reakció katalizátor nélkül nagyon lassú, katalizátor hozzáadásával NAK NEK o reagál az egyik kiindulási anyaggal (pl DE), nagyon törékeny és reakcióképes intermediert képezve AK:
A + K = AK,
Ez az intermedier vegyület reagál egy másik kiindulási anyaggal BAN BEN, kialakítva a végterméket ABés a katalizátor eredeti formájában jön ki:
AK + B = AB + K.
A katalizátor végtelen számú alkalommal vehet részt a reakcióban. Figyelembe kell azonban venni, hogy a reakciókban olyan vegyületek is jelen lehetnek, amelyek csökkentik a katalizátor aktivitását. Az ilyen anyagokat ún katalitikus mérgekés magát a folyamatot mérgezés.
homogén katalízis.
2 ÍGY 2 + O 2 = 2 ÍGY 3 (1 ),
(A + B = AB),
Katalizátor - NEM.
O 2 + 2NO \u003d 2NO 2 (2),
(BAN BEN + NAK NEK = VC),
2NO 2 + 2SO 2 \u003d 2SO 3 + 2NO (3),
(VC + A = AB + K).
heterogén katalízis.
Heterogén katalízis során a reagenseket a katalizátor felülete adszorbeálja (heterogén, és itt találhatók az aktív centrumok, amelyek hatására a reagensek atomjai közötti kötés gyengül, a molekula deformálódik, sőt néha fel is törik ).
2 ÍGY 2 + O 2 = 2 ÍGY 3,
Katalizátor V 2 O 5 , Pt.
SO 2 + V 2 O 5 \u003d SO 3 + 2VO 2,
2VO 2 + ½ O 2 \u003d V 2 O 5.
A katalizátort a hatás szelektivitása jellemzi (egy bizonyos katalizátor egy bizonyos reakcióhoz). Az optimális katalizátorok kiválasztása sok iparág számára sürgető probléma: gázfeldolgozás, szénhidrogén krakkolás, olajipar, polimergyártás, gumigyártás stb.
A katalizátorok az élő természetben is fontos szerepet töltenek be, csak enzimeknek nevezik őket.
A fehérjék építőanyagok. Egyes baktériumok és minden növény képes szintetizálni az összes aminosavat, amelyből a fehérjék épülnek, ehhez szervetlen anyagokat használnak fel: nitrogént és szén-dioxid levegő, vízfelhasadásból nyert hidrogén (fényenergia hatására), a talaj szervetlen anyagai. Az evolúció folyamatában lévő állatok elvesztették tíz különösen összetett, esszenciális aminosav szintézisére való képességüket. Növényi és állati táplálékkal készen kapják őket. Ilyen aminosavak találhatók a tejtermékek (tej, sajt, túró) fehérjéjében, a tojásban, halban, húsban, valamint szójában, babban és néhány más növényben. Az emésztőrendszerben a fehérjék aminosavakká bomlanak, amelyek felszívódnak a véráramba és bejutnak a sejtekbe. A sejtekben a kész aminosavakból saját fehérjék épülnek fel, amelyek az adott szervezetre jellemzőek. A fehérjék minden sejtszerkezet lényeges alkotóelemei, és ez a fontos szerkezeti szerepük.
Enzim fehérjék. Minden élő sejtben több ezer biológiai kémiai reakciók. E reakciók során a kívülről érkező tápanyagok hasadása, oxidációja megy végbe. Az oxidáció eredményeként nyert tápanyagok energiáját és lebomlásuk termékeit a sejt felhasználja a számára szükséges különféle szerves vegyületek szintetizálására. Az ilyen reakciók gyors előfordulását biológiai katalizátorok, vagy reakciógyorsítók - enzimek - biztosítják. Több mint ezer különféle enzim ismert. Mindegyik fehér.
Minden enzim egy vagy több azonos típusú reakciót biztosít. Például az emésztőrendszerben (valamint a sejteken belüli) zsírokat egy speciális enzim bontja le, amely nem hat a poliszacharidokra (keményítő, glikogén) vagy a fehérjékre. A csak keményítőt vagy glikogént lebontó enzim viszont nem hat a zsírokra. Minden enzimmolekula percenként több ezertől több millió azonos művelet elvégzésére képes. E reakciók során az enzim nem fogyasztódik el. Egyesül a reagáló anyagokkal, felgyorsítja azok átalakulását, és a reakciót változatlanul hagyja.
Az enzimek csak optimális hőmérsékleten (például embereknél és melegvérű állatoknál 37 °C-on) és a környezetben található hidrogénionok bizonyos koncentrációja mellett végzik el a legjobb munkát.
A sejtben lévő bármely anyag felosztásának vagy szintézisének folyamata általában számos kémiai műveletre oszlik. Minden műveletet külön enzim hajt végre. Az ilyen enzimek egy csoportja egyfajta biokémiai csővezetéket alkot.
szabályozó fehérjék. Ismeretes, hogy az élettani folyamatok speciális szabályozói - a hormonok - az állatok és növények speciális sejtjeiben termelődnek. Az állatok és az emberek hormonjainak egy része (de nem mindegyike) fehérjék. Így az inzulin fehérjehormon (hasnyálmirigyhormon) aktiválja a glükózmolekulák sejtek általi befogását és azok lebontását vagy sejten belüli tárolását. Ha nincs elég inzulin, akkor a glükóz feleslegben halmozódik fel a vérben. A sejtek inzulin nélkül nem képesek felfogni - éheznek. Ez az oka a cukorbetegség kialakulásának - egy betegség, amelyet a szervezet inzulinhiánya okoz.
A hormonok alapvető funkciót töltenek be a szervezetben az enzimek aktivitásának szabályozásával. Így az inzulin aktivál egy enzimet a májsejtekben, amely egy másik szerves anyagot szintetizál a glükózból - a glikogénből és számos más enzimből.
A fehérjék a védekezés eszközei. Amikor baktériumok vagy vírusok bejutnak az állatok és az emberek vérébe, a szervezet speciális védőfehérjék - antitestek - termelésével reagál. Ezek a fehérjék a szervezet számára idegen kórokozók fehérjéihez kötődnek, ami elnyomja azok létfontosságú tevékenységét. Minden idegen fehérjéhez - antigénhez a szervezet speciális "anti-fehérjéket" - antitesteket termel.
ILYA ILYICH MECHNIKOV (1845-1916) - orosz biológus, az összehasonlító patológia, az evolúciós embriológia egyik alapítója. Ő fedezte fel a fagocitózis jelenségét. Megalkotta az immunitás sejtelméletét. Nobel-díjas.
Az antitesteknek van egy elképesztő tulajdonságuk: több ezer különböző fehérje közül csak a saját antigénjüket ismerik fel, és csak azzal reagálnak. A kórokozókkal szembeni rezisztencia ezen mechanizmusát immunitásnak nevezik. A speciális sejtek felszínén a vérben oldott antitesteken kívül olyan antitestek is találhatók, amelyek felismerik és befogják az idegen sejteket. Ez a sejtes immunitás, amely a legtöbb esetben biztosítja az újonnan megjelenő rákos sejtek elpusztítását.
A betegségek megelőzése érdekében az embereket és az állatokat legyengített vagy elpusztult baktériumokkal vagy vírusokkal (vakcinákkal) fecskendezik be, amelyek nem okoznak betegséget, de speciális testsejteket állítanak elő, hogy antitesteket termeljenek ezek ellen a kórokozók ellen. Ha egy idő után egy betegséget okozó, gyengítetlen baktérium vagy vírus bekerül egy ilyen szervezetbe, akkor az antitestek erős védőgátjával találkoznak. Emberek millióit mentették meg a himlő, veszettség, gyermekbénulás, sárgaláz és más betegségek elleni védőoltással.
A fehérjék energiaforrások. A fehérjék energiaforrásként szolgálhatnak a sejt számára. Szénhidrátok vagy zsírok hiányában az aminosavmolekulák oxidálódnak. Az ebben a folyamatban felszabaduló energia a szervezet létfontosságú folyamatainak támogatására szolgál.
- Ismertesse a fehérjemolekulák szerkezetét a sejtben betöltött funkciójukkal összefüggésben!
- Magyarázza meg, hogy az enzimek által katalizált reakciók miért függenek a pH-tól és a hőmérséklettől!
- Ismertesse a védőoltás biológiai jelentőségét!
Magyarázza el, miért használják a proteolitikus enzimeket és a dezoxiribonukleázt a gennyes sebek kezelésére:
a) Milyen reakciókat katalizálnak ezek az enzimek?
b) Hogyan változik a gennyes tartalom viszkozitása, ha az összetételében lévő makromolekulák koncentrációjától függ?
c) Használható-e pepszin, valamint kollagenáz és hialuronidáz a sebek gennyből való tisztítására?
de) A proteolitikus enzimek lebontják az egyes aminosavak által létrehozott peptidkötéseket. A proteolitikus enzimek közé tartozik a pepszin, tripszin, kimotripszin.
A pepszin, kimotripszin, tripszin endopeptidázok, vagyis a peptidlánc végeitől távol eső peptidkötésekre hatnak.
A hasnyálmirigy-lé dezoxiribonukleáza (DNS-áz) és ribonukleáza (RNáz) részt vesz a lebontásban nukleinsavak. Ezek endonukleázok, és a makromolekulákat oligonukleotidokká hidrolizálják.
b) Mivel a gennyes tartalom viszkozitása az összetételében lévő makromolekulák koncentrációjától függ, ez azt jelenti, hogy a proteolitikus enzimek és a DNáz hatására a viszkozitás csökken.
ban ben) Pepszin gennyes sebek kezelésére nem alkalmazható, mivel a pepszin optimális pH-értéke 1,0-2,5, ami megfelel a gyomor pH-jának, ezért a pepszint achimia, hypo- és anacid gastritis enzimpótló terápiájában alkalmazzák.
Proteolitikus enzimek(tripszin, kimotripszin) gennyes sebek helyi kezelésére használják az elhalt sejtek fehérjéinek lehasítására, a vérrögök vagy viszkózus titkok eltávolítására a légúti gyulladásos betegségekben (pH ~ 7,0).
RNS-áz és DNáz enzimkészítmények vírusellenes gyógyszerként használják az adenovírusos kötőhártya-gyulladás kezelésében.
Hialuronidáz nem használható sebek gennyből való tisztítására. Elpusztítja a poliszacharid láncokat. Az extracelluláris térből a glükózaminoglikánok az endocitózis mechanizmusa révén jutnak be a sejtbe, és endocitikus vezikulákba záródnak, amelyek aztán egyesülnek a lizoszómákkal. A lizoszómális hidrolázok a glükózaminoglikánok monomerekké történő fokozatos és teljes hasadását biztosítják. Ennek eredményeként a mikroorganizmusok bejutnak az intercelluláris anyagba, majd a test szöveteibe, ami gennyes fertőzéshez vezet. A hialuronidázt a hegek reszorpciójára használják szubkután és intramuszkulárisan.
A kollagenázt az orvosi gyakorlatban sebészeti égési betegségek kezelésére, a szemészetben gennyes szembetegségek kezelésére használják. A kollagenázoknak két típusa van: 1. A szöveti kollagenáz részt vesz a kollagén katabolizmusában. 2. A bakteriális kollagenázt egyes mikroorganizmusok szintetizálják. Több mint 200 helyen hasítja a kollagén peptidláncát. Az emberi szervezetben a kötőszöveti gátak megsemmisülnek, ami biztosítja a mikroorganizmus invázióját, és hozzájárul a gáz gangréna kialakulásához és kialakulásához. Maga a kórokozó nem tartalmaz kollagént, ezért a kollagenáz nem befolyásolja.1. Az amiláz, a keményítőt lebontó enzim működésének optimális feltételei: pH 6,8, 37°C. Hogyan változik meg az enzim aktivitása, ha az inkubációs közeg pH-ja 5,0? Hogyan változik meg az enzim aktivitása, ha az inkubációs közeg hőmérséklete 30 °C? Magyarázza meg a választ Mi az oka annak, hogy az enzimek aktivitása megváltozik a pH és a hőmérséklet eltolódásával? Melyik enzimosztályba és alosztályba tartozik az amiláz?
Válasz: Az amiláz a hidroláz osztály egyik enzime, a glikozidáz alosztálya.
Az inkubációs közeg pH-értéke = 5,0, az amiláz aktivitás csökkenni fog. Az inkubációs tápközeg = 30 °C hőmérsékleten az amiláz aktivitás csökkenni fog. Ez azért lesz így, mert az enzimek az egyes enzimekre szigorúan meghatározott pH-értéken és hőmérsékleten mutatják a legnagyobb aktivitást (optimumok). Ha ezek a feltételek megváltoznak, az enzimaktivitás csökken vagy teljesen leáll. Az enzimaktivitás hőmérséklet-eltolódással járó változásai a fehérje denaturálásával járnak (az enzimek fehérjék). ), valamint pH-eltolódásokkal, a savas és lúgos csoportok ionizációs hatásával és mértékével. A tápközeg optimális pH-értékétől való éles eltolódásokkal az enzimek konformációs változásokon mennek keresztül, ami aktivitásvesztéshez vezet a denaturáció vagy a molekula töltésének megváltozása miatt.
2.Fogyasztáskor egy nagy szám nyers tojásfehérje biotin (H-vitamin) hipovitaminózisa - Swift-kór, specifikus dermatitisz kíséretében alakulhat ki. A hipovitaminózis alapja a gasztrointesztinális traktusban a tojásfehérje avidin és a biotin oldhatatlan komplexe. Miért nem okoz ilyen hatást a főtt tojás? Melyik koenzim tartalmaz H-vitamint? Milyen típusú reakciókban vesz részt ez a koenzim?
Válasz: Főzéskor a tojásfehérje magas hőmérsékletnek van kitéve és denaturálódik, így nem tud oldhatatlan komplexet képezni a biotinnal.
A H-vitamin a biocitin koenzim része. A biocitin egy koenzim ligáz, amely 2 szubsztrát kovalens kötéssel (szintézis) történő összekapcsolódásának reakcióiban vesz részt.
3. A szív lipáz Michaelis-állandója egy nagyságrenddel alacsonyabb, mint a zsírszövetben. Melyik szövetben fog érvényesülni a zsírok hidrolízise a felszívódás utáni időszakban (étkezés után több mint 4 órával), amikor alacsony a vérkoncentrációjuk? Magyarázza meg a választ. Melyik osztályba és alosztályba tartozik a lipáz enzim?
Válasz: A lipáz egy hidroláz, észterkötések hidroláza.
A szívlipáz Michaelis-állandója egy nagyságrenddel kisebb, mint a zsírszöveti lipázé, ami azt jelenti, hogy a szívlipáz nagyobb affinitást mutat a szubsztráthoz (zsírhoz), azaz. akkor is lebontja a zsírokat, ha azok alacsony koncentrációban vannak a vérben. Ezért a posztabszorpciós időszakban, amikor a vér zsírtartalma alacsony, ezek hidrolízise a szívizomban érvényesül.
4. Az agy Michaelishexokináz állandója lényegesen kisebb, mint ez a mutató a hepatocitákban. Melyik szervben lesz túlsúlyban az ezen enzimek által katalizált reakció a felszívódás utáni időszakban (étkezés után több mint 4 órával), amikor a vér glükózkoncentrációja alacsony? Magyarázza meg a választ. Melyik osztályba és alosztályba tartozik a hexokináz? Miben különböznek a hexokináz izoformái?
Válasz: Hexokináz - transzferáz, foszfotranszferáz. Emberben a hexokináz 4 izoformája létezik, ezek különböző szervekben szintetizálódnak, és eltérő Michaelis állandókkal rendelkeznek.
Mivel Mivel az agyi hexokináz Michaelis-állandója kisebb, mint a hepatociták km-e (azaz az agyi hexokináz affinitása a glükózhoz nagyobb, mint a hepatocita hexokiázé), a poszt-abszorpciós periódusban (amikor a vércukorszint alacsony) a reakció katalizálódik. agy hexokináz fog uralkodni.
5. A metanol tiszta formájában nem mérgező a szervezet számára, de lenyelése halálhoz vezethet. Magyarázza meg az okot. A metanol-mérgezés egyik kezelése az, hogy etanolt adnak a betegnek. Magyarázza el, miért hatékony ez a kezelés? Nevezze meg azt az enzimet, amely katalizálja ezen alkoholok metabolizmusát! Melyik enzimosztályba és alosztályba tartozik? Ismertesse egy enzim szubsztrátspecifitásának fogalmát! Milyen indikátor jellemzi a szubsztrát és az enzim specificitását?
Válasz: Szájon át bevéve a metanolt (tiszta formájában nem mérgező a szervezetre) az alkohol-dehidrogenáz enzim alakítja formaldehiddé, egy emberre mérgező vegyületté.
Az egyik kezelés az, hogy etanolt adunk a személynek. A szervezetben az alkoholokat lebontó ADH-nak nagyobb affinitása van az etanolhoz, mint a metanolhoz, így amikor az etanol a véráramba kerül, az ADH elkezdi lebontani, és a metanol tiszta formában ürül ki a szervezetből.
Alkohol-dehidrogenáz - oxidoreduktáz, anaerob dehidrogenáz.
A szubsztrátspecifitás egy enzim azon képessége, hogy kölcsönhatásba léphessen egy vagy több hasonló szerkezetű és típusú kötésű szubsztráttal.
A szubsztrát és az enzim specificitását a Michaelis-állandó jellemzi.
6. A gyomornedv gélszűréssel történő vizsgálata során a pepszin inaktív formáját izoláltuk, molekulatömege 42 kDa. Miután az enzimhez sósavat adtunk, a molekulatömeg 35 kDa-ra csökkent, és az enzim aktívvá vált. Magyarázza meg megállapításait. Milyen típusú aktivitásszabályozás jellemző erre az enzimre? Mi a biológiai jelentése az enzim inaktív formájának kialakulásának? Az enzimek melyik osztályába és alosztályába tartozik a pepszin?
Válasz: A pepszin egy hidroláz, egy peptidáz.
Ha HCl-t adunk a pepszin inaktív formájához (proenzim), egy specifikus inhibitor lehasad a proenzimről, és a proenzim az aktív formába – az aktív pepszinbe – kerül. Ez a szabályozási módszer a részleges proteolízis, melynek eredményeként az enzim konformációs szerkezete megváltozik.
7. A zsírszövetben lévő lipáz 2 formában lehet, különböző aktivitással: egyszerű fehérje és foszfoprotein formájában. Magyarázza el, hogyan történik az egyik formából a másikba való átmenet, és miért jár ez az átmenet az enzimaktivitás változásával. Milyen típusú reakciót katalizál a lipáz? Nevezze meg ennek az enzimnek az alosztályát!
Válasz: A lipáz egy hidroláz, észterkötések hidroláza. A lipáz katalizálja a zsírmolekulák észterkötéseinek hidrolízisét.
A lipáz átalakulása inaktív formából (egyszerű fehérje) aktív formába (foszfoprotein) foszforilációval történik. Az enzimmolekulához foszfátcsoport kötődik, a fehérje konformációs szerkezete megváltozik, megnyílik vagy kialakul az aktív centrum, aminek hatására az enzim aktívvá válik.
8. A koffein a foszfodiészteráz kompetitív inhibitora, a cAMP-t lebontó enzim. Hogyan befolyásolja a koffeinbevitel a protein-kináz A aktivitását? Milyen reakciókat katalizál a protein-kináz A? Mi ennek a reakciónak a jelentősége?
Válasz: A koffeinbevitel növeli a protein-kináz A aktivitását.
A foszfodiészteráz lebontja a cAMP-t, a koffein pedig gátolja ezt a folyamatot. Az osztatlan cAMP a protein kináz A aktivátora, és biztosítja annak fokozott aktivitását.
A protein-kináz A foszforilációval aktiválja és inaktiválja az enzimeket.
9. Az aszpartát-karbamoiltranszferáz (12 protomer) 4 perces 60 °C-os expozíció után elveszíti érzékenységét a CTP alloszterikus inhibitorával szemben, miközben fenntartja az enzimaktivitást. Ebben az esetben az enzim különálló protomerekre disszociál. Az alloszterikus enzimek szerkezetének és működésének milyen jellemzői igazolják a bemutatott adatokat?
Válasz: Az alloszterikus fehérjék sajátos szerkezetűek: több protomerből állnak, amelyekben nemcsak az enzim aktív centruma van, hanem a szabályozó (allosztérikus) is. ezért alloszterikus gátló hatásának kitéve csak az alloszterikus központ lép kölcsönhatásba, miközben az aktív centrum funkcióit fenntartja.
10. Megállapítást nyert, hogy az acetilszalicilsav (egy gyulladáscsökkentő szer) a ciklooxigenáz inhibitora, egy olyan enzim, amely részt vesz az eikozanoidok, biológiailag aktív anyagok szintézisében, amelyek szabályozzák a gyulladásos válasz kialakulását. Ismertesse az enzimgátlás mechanizmusát a gyógyszer hatására, ha ismert, hogy a gátlás hatására szalicilsav képződik, és az eikozanoidok képződése csak új enzimmolekulák szintézise után áll helyre!
Válasz: Az acetil-sacicilsav acetilcsoportot ad az enzim aktív központjában található szerinmaradékhoz, ezáltal megváltoztatja annak szerkezetét és gátolja annak hatását. Így ez a reakció visszafordíthatatlan, és az enzimfunkciók helyreállítása csak új ciklooxigenáz molekulák szintézisével lehetséges.
11. A myasthenia gravis (izomgyengeség) kezelésére, amely a neuromuszkuláris szabályozás megsértésével jár acetilkolin részvételével, a prozerin gyógyszert használják. Mi az alapja ennek a gyógyszernek a használatához? Jellemezze az enzimaktivitás kompetitív gátlását!
Válasz: A Prozerin az antikolinészteráz szerek csoportjába tartozó gyógyszer. A gyógyszer hatásmechanizmusa az, hogy az acetilkolin-észteráz molekula anionos és észteráz központjaihoz kötődik, ami reverzibilisen megvédi azokat az acetilkolintól, aminek következtében leáll az enzimatikus hidrolízise, felhalmozódik az acetilkolin és fokozódik a kolinerg transzmisszió.
A kompetitív gátlás az enzimatikus reakció sebességének reverzibilis csökkenését jelenti, amelyet egy inhibitor okoz, amely az enzim aktív helyéhez kötődik, és megakadályozza az enzim-szubsztrát komplex kialakulását. Ez a fajta gátlás akkor figyelhető meg, ha az inhibitor a szubsztrát szerkezeti analógja, ami versenyt eredményez a szubsztrát és az inhibitormolekulák között az enzim aktív helyén elfoglalt helyért. Ebben az esetben vagy a szubsztrát, vagy az inhibitor kölcsönhatásba lép az enzimmel, enzim-szubsztrát (ES) vagy enzim-inhibitor (EI) komplexeket képezve. Amikor az enzim és az inhibitor (EI) komplexe képződik, a reakciótermék nem képződik.
12. A szukcinilkolint, az acetilkolin analógját a sebészetben izomlazítóként használják. Miért nem javasolt a használata csökkent fehérjeszintetizáló májfunkciójú betegeknek? Meséljen nekünk az érzéstelenítő gyógyszer és az ezt katalizáló enzim inaktiválási folyamatáról.
Válasz: a szukcinilkolin inaktiválása a szervezetben hidrolízissel történik a pszeudokolinészteráz enzim hatására. Ez az enzim a májban termelődik, és mint minden más, fehérje jellegű. Ezért ha a máj fehérjeszintetizáló funkciója károsodik, az izomrelaxáns kiválasztódása a szervezetből megsérül.
13. Amikor malonsavat, a szukcinát szerkezeti analógját adták a mitokondriumok szuszpenziójához, erősen csökkent a sejtek oxigénfelvétele. A citrát hozzáadása nem volt hatással az oxigénfogyasztásra, míg a fumarát hozzáadása stimuláló hatással volt. Ismertesse a kísérlet eredményeit! Milyen folyamatok zajlanak a mitokondriumokban szukcináttal és fumaráttal? Mi ennek a folyamatnak a szerepe?
Válasz: A szukcinát és a fumarát részt vesz a Krebs-ciklusban. A malonsav a szukcinát szerkezeti analógja, a szukcinát-dehidrogenáz inhibitora. Malonsav hozzáadásakor nem megy végbe a szukcinát dehidrogénezési reakció, nem képződik reakciótermék (fumarát), ezért a Krebs-ciklus megsérül, nem képződnek redukáló ekvivalensek, nem megy végbe a szöveti légzés folyamata - a sejtek igen nem szívja fel az oxigént. citrátot használnak a szukcinát dehidrogénezését megelőző reakcióban.Fumarát hozzáadásával a Krebs-ciklus helyreállt és a sejtek oxigénfelvétele folytatódott. A CK az anyagcsere végső útja, a CPE és az ATP szintézis (energiatermelés) redukáló ekvivalensének forrása.
14. A rosszindulatú daganatokban az anaerob típusú szénhidrát-anyagcsere dominál, és a tejsav felhalmozódik. Ismeretes, hogy a piruvát és a laktát interkonverziója, amelyeket a laktát-dehidrogenáz (LDH) katalizál, gyorsan lezajlik a szívizomban. Ezért a daganatsejtek és a szívizomsejtek LDH izoenzim összetétele hasonló lesz. Milyen laktát-dehidrogenáz izoenzimek vannak túlsúlyban a tumorsejtekben? Hogyan használható ez a diagnosztikában? Ismertesse az LDH helyzetét az enzimosztályozóban! .
Válasz: A daganatsejtekben az LDH ugyanazon izoformái lesznek túlsúlyban, mint a szívizomsejtekben - LDH1 és 2, valamint LDH3. Az LDH izoenzim összetételének elemzését különféle patológiákban (szív, máj, izmok, daganatok) alkalmazzák, mert. különböző szervek az LDH különböző izoformáit tartalmazzák. LDH - oxidoreduktáz.
15. A tripszin helyi expozícióval történő alkalmazása a nekrotikus szövetek és fibrines képződmények, vékony viszkózus váladékok, váladékok, vérrögök lebontásának képességén alapul. Az egészséges szövetekkel kapcsolatban az enzim inaktív és biztonságos. Mondd el miért. Melyik enzimosztályba és alosztályba tartozik a tripszin? Miért használják ezt az enzimet gennyes-elhalásos sebek kezelésére és kezelésére?
Válasz: A tripszin a hidrolázok osztályába, a peptidázok egy alosztályába tartozik. Ez az enzim katalizálja a peptidkötések hidrolízisét, tk. A nekrotikus szövetek fehérjeszerkezettel rendelkeznek, akkor a tripszin hozzájárul a lebontásukhoz, de az egészséges szöveteket nem érinti, mivel ennek az enzimnek az immobilizált formáját orvosi célokra használják.
16. Ismeretes, hogy a mikroszomális hidroxilációs rendszer (MSH) működése következtében egyes potenciálisan toxikus xenobiotikumok hidrofilekké válnak. Magyarázza el, hogy a hidroxilezés miért csökkenti a lipofil xenobiotikumok toxicitását. Melyik osztályba tartoznak az MSH enzimek? Mi az MSG elektronszállító rendszer működési elve?
Válasz: A sima endoplazmatikus retikulum mikroszomális rendszere monooxigenáz enzimeket választ ki. Ezek közül 1 vegyes funkciójú oxidáz és 2 konjugációs folyamatokat biztosító enzim vesz részt túlnyomórészt a xenobiotikus anyagcsere mechanizmusaiban.
Az oxidázok katalizálják a xenobiotikumok C-hidroxilezési reakcióit. Ennek eredményeként a xenobiotikumok OH, COOH reaktív csoportokat szereznek, amelyek konjugációs reakciókba való belépést biztosítanak alacsony toxikus vegyületek képződésével, amelyek könnyen kiválasztódnak a szervezetből a vizelettel, epével és széklettel.
2. Oxidoreduktáz osztály
3.A. A citokróm P450 és az RH (xenobiotikus) anyag aktív központjában történő megkötés aktiválja a vas redukcióját a hemben - az első elektron kötődik.
B. A vas vegyértékének változása növeli a komplex affinitását egy oxigénmolekulához
C. Az O2 molekula megjelenése a citorom P450 koagulációs központjában felgyorsítja a második elektron megjelenését és a komplex képződését: P450-Fe(II+)+O2-RH
E. Az R-OH módosított anyagot elválasztják az enzimtől és kiválasztják a szervezetből.
17. Magyarázza meg, hogy a laktát-dehidrogenáz aktivitásának meghatározásánál miért a vizsgálat anyaga a hemolízis jeleit nem mutató vérszérum, a hasnyálmirigy-lipáz aktivitásának meghatározásakor pedig a hemolitikus szérum használható? Nevezze meg ezen enzimek helyzetét az osztályozóban!
Válasz: a vérmintában a vörösvértestek hemolízise (a vérsejtek magas LDH-tartalma miatt), ezért a hemolitikus szérum nem alkalmas az LDH aktivitásának meghatározására, mivel az LDH kiléphet a tönkrement vörösvértestekből és torzíthatja a az elemzés eredménye. A lipázaktivitás növekedése figyelhető meg a hasnyálmirigy patológiájában, ami sejtjeinek károsodásával és az enzim vérbe jutásával jár együtt, így aktivitása nem függ attól, hogy a hemolízis jeleit mutató vért használják-e vagy sem.
LDH-osztály-oxidigoreduktáz, (alosztály-oxidáz)
Hasnyálmirigy-lipáz: hidrolázok osztálya
18. A DNáz egy lizoszomális enzim, amely gátolja a DNS-tartalmú vírusok szaporodását. Megállapítást nyert, hogy a vírusok pinocitózissal jutnak be a sejtekbe, és így lizoszómákkal egyesülő pinocita hólyagokban izolálódnak. Miért nem károsítja a DNáz még nagyon nagy mennyiségben sem a sejt DNS-molekuláit? Melyik enzimosztályba tartozik a DNáz?
Válasz: A DNáz nem károsítja a sejtek saját DNS-ét, mivel ezt az enzimet a sejtmembránok felfogják, és a sejten belüli endoszómák sejtmagszerkezeteiből izolálják. .
Osztály: hidrolázok
19. Magyarázza meg, hogy a hepatocita membránok permeabilitásának növekedésével a vérplazmában miért nő az alanin-aminotranszferáz (ALT) aktivitása nagyobb mértékben, annak ellenére, hogy az aszpartát-aminotranszferáz összaktivitása a májsejtekben magasabb, mint a májsejtek aktivitása. ALT. Milyen típusú reakciókat katalizálnak ezek az enzimek, és hogyan használják őket a betegségdiagnosztikában?
Válasz: Akut hepatitisben a hepatociták citolízise és a máj fehérjeszintetizáló funkciójának csökkenése következik be. Az ALT egy intracelluláris enzim, és a hepatocitákban található, és a citolízis során felszabadul a véráramba.
Megoldás típusa: funkciós csoportok átvitele egyik szubsztrátról a másikra
Az ananin-aminotranszferáz (ALT vagy AlAT) és az aszpartát-aminotranszferáz (AST vagy AsAT) egy enzimcsoportba - aminotranszferázok - egyesülnek.
Az enzimek szelektív szöveti specializációval rendelkeznek, ezért az ALT vérvizsgálata a máj állapotát jelzi, az AST vérvizsgálata a szívizom - a szívizom állapotát jelzi. Ezen enzimek megnövekedett tartalma a vérplazmában a máj vagy a szívizom szöveteinek károsodását jelzi. Ezekben a szervekben a sejtek pusztulását és pusztulását enzimek vérbe jutása kíséri.
A diagnosztikában gyakran használják a Ritis-együtthatót is - az AsAT / AlAT arányát, amelyet egy vérvizsgálat során határoznak meg. Ennek az együtthatónak a normál értéke 1,3. A fertőző hepatitis okozza annak csökkenését. Szívinfarktus esetén a Ritis index emelkedik
Az ALT elemzésének eredményei szerint az ALT növekedése olyan súlyos betegségek jele, mint:
szív elégtelenség
szívizomgyulladás
hasnyálmirigy-gyulladás
miokardiális infarktus
vázizom sérülés és nekrózis
kiterjedt szívrohamok
szív elégtelenség
vírusos májgyulladás
májtoxicitás
májzsugorodás
krónikus alkoholizmus
májrák
gyógyszerek (antibiotikumok stb.) toxikus hatása a májra
Az AST vérvizsgálat kimutathatja az AST növekedését a vérben, ha a szervezetnek olyan betegsége van, mint például:
miokardiális infarktus
vírusos, mérgező, alkoholos hepatitis
angina pectoris
akut hasnyálmirigy
májrák
akut reumás szívbetegség
szív elégtelenség
20. Ismeretes, hogy a karbamid 2 mmol/l koncentrációban 20%-kal csökkenti a laktát-dehidrogenáz (LDH) I és II aktivitását, az LDH IV és V pedig teljesen elveszti aktivitását. Hogyan használható ez a tény a szívinfarktus és a hepatitis (citolízissel és nekrózissal járó betegségek) diagnosztizálására olyan laboratóriumban, amely csak az enzim összaktivitását tudja meghatározni? Milyen típusú reakciókat katalizál az LDH? Milyen vitamin szükséges az enzim "munkájához"?
Válasz: ha enyhe LDH csökkenés .. akkor az 1 és 2 aktivitása csökkent. ezért a szív .... ha az LDH aktivitása erősen lecsökkent .. akkor ez a máj
A glikolízis reakcióiban
Az enzim „munkájához” B6-vitaminra van szükség.
21. Az élelmiszer-fehérjéket a gyomornedv pepszin enzimje emészti meg (hidrolizálja). Nevezze meg az enzimek osztályát és alosztályát, amelyhez a pepszin tartozik! Nevezze meg a pepszin optimális pH-értékét! Miért zavart a gyomorban a fehérjék emésztése a gyomorsavgyulladásban szenvedő betegeknél? Milyen fehérjéket fognak gyorsabban emészteni a gyomor-bél traktusban denaturált vagy natív. Miért? Ismeretes, hogy a pepszin a gyomor sejtjeiben szintetizálódik inaktív formában, és csak a szerv üregében válik aktívvá. Ismertesse ezen enzim aktivitásának szabályozási mechanizmusát!
Válasz:
A pepszin a hidrolázok osztályába tartozik, a peptidázok egy alosztályába. A pepszin optimális pH-értéke 1,5-2. A betegeknél a gyomorban a fehérjék emésztése zavart okoz a gyomornedv alacsony savassága miatt (ez hipoacid gastritis). A denaturált fehérjéket az enzimek gyorsabban emésztik fel gyomor-bél traktus a natívakhoz képest (még akkor is, ha a savasság csökken). A gyomor mirigyei inaktív formában termelik a pepszint, sósav hatására válik aktívvá. A pepszin csak a gyomor savas környezetében fejti ki hatását, és inaktívvá válik, amikor a nyombél lúgos környezetébe kerül. MECHANIZMUS: A pepszinogén pepszinné alakulása a pepszinogén N-terminális régiójából több peptid lehasadása eredményeként megy végbe, amelyek közül az egyik inhibitor szerepet játszik. Az aktiválási folyamat több szakaszban megy végbe, és a gyomornedv sósavja és maga a pepszin katalizálja (autokatalízis). A pepszin biztosítja a fehérjék lebontását a hidrolízisük előtt, és elősegíti azt. Katalizátorként proteáz és peptidáz aktivitással rendelkezik.
22. Egy diák vérmintát kapott egy pácienstől a szérum kolinészteráz (PCE) aktivitásának meghatározására. Az elemzéshez összeállított egy inkubációs keveréket, amely tartalmazta az enzimszubsztrátot, a vérszérumot, a pH-t (8,4) fenntartó puffert és a fenolvörös indikátort. Az inkubációs idő után a reakcióelegy sárgára vált. Miért? Milyen reakciót katalizál ez az enzim (nevezd meg a szubsztrátot és a termékeket)? Melyik enzimosztályba és alosztályba tartozik? Az enzim aktivitása a hallgató által számított 80 µmol/ml∙h-nak bizonyult (a norma 160-340 µmol/ml∙h). Miért fejezte ki a tanuló az enzim aktivitását koncentrációegységben? Mi lehet az oka a PChE aktivitás csökkenésének? Válasz: kolinészteráz - hidrolázok osztálya, alosztály - észterkötések hidroláza. Szubsztrátok - kolin észterei ecetsavval, propionsavval vagy vajsavval. Termékek - kolin és ecetsav. A reakció eredményeként a közeg pH-ja a savas oldalra tolódik el, amit indikátor (fenolvörös) segítségével rögzítünk, ezért sárgává vált. Az aktivitás csökkenése alloszterikus gátlással jár, azaz. oktatás
Válasz:
Michaelis állandó (szubsztrátkoncentráció, amelynél a reakciósebesség a maximum 1/2-e).
jellemzi az enzim affinitását a szubsztráthoz kisebb érték, annál nagyobb az affinitás). Állandó érték
Maximális reakciósebesség: magas szubsztrátkoncentráció és alacsony KS értékű reakciósebesség.
Vm= 40 µmol/perc ∙ mg Km= 10 mk mol/l U= 10 µmol/perc ∙ mg S-?
Nem, miért?)
25. A hallgató az ATP és az ADP különböző koncentrációinak hatását vizsgálta az izocitrát-dehidrogenáz reakció sebességére, megfigyelve az inkubációs közeg optimális pH-ját és hőmérsékletét. Ön szerint milyen eredményeket érhet el a tanuló? Ismertesse ezeknek a nukleotidoknak az enzimaktivitásra gyakorolt hatásának mechanizmusát! Milyen következtetés vonható le az enzim szerkezeti jellemzőiről? Ismertesse az enzim helyzetét az osztályozóban!
Válasz: Az izocitrát-dehidrogenáz reakciót az ADP alloszterikusan aktiválja, az ATP koncentrációjának növekedésével a sebesség csökken.Az enzimet az ADP és a Ca ++ alloszterikusan aktiválja, mivel mindegyiken alloszterikus kötőhelyei vannak az ADP-nek és a Ca ++-nak. alegység.
Az izocitrát-dehidrogenáz, egy oligomer enzim, 8 alegységből áll. Az izocitrát első alegységhez való kötődése kooperatív változást okoz a többi alegység konformációjában, növelve a szubsztrát kötődési sebességét. Az enzimet alloszterikusan aktiválja az ADP és a Ca2+, amelyek különböző alloszterikus helyeken kapcsolódnak az enzimhez. ADP jelenlétében az összes alegység konformációja úgy változik meg, hogy az izocitrátkötés sokkal gyorsabban megy végbe. Így a mitokondriális mátrixban lévő izocitrát koncentrációnál az ADP koncentrációjának kismértékű változása jelentős változást okozhat a reakciósebességben. Az izocitrát-dehidrogenáz aktivitásának növekedése csökkenti a citrát koncentrációját, ami viszont csökkenti a citrát-szintáz reakciótermék általi gátlását. A NADH koncentrációjának növekedésével az enzim aktivitása csökken.
26. A hialuronidázt széles körben használják a gyógyászatban a helyi érzéstelenítésre szolgáló gyógyszerekkel együtt. A hialuronsav enzim szubsztrátja az intercelluláris mátrix összetevője. Milyen típusú reakciókat katalizál ez az enzim? Mi a célja egy enzim alkalmazásának érzéstelenítőkben?
Válasz: A hialuronidáz egy enzim (pontosabban enzimcsoport), amely képes a hialuronsavat oligomerekre (kis molekulatömegű fragmensekre) bontani (1. ábra). A hialuronidáz többféle típusát azonosították az emberi szervezetben, mind a sejtek citoplazmájában, mind az extracelluláris mátrixban. Ezen enzimek összehangolt munkája hozzájárul a HA optimális egyensúlyának fenntartásához a kötőszövetben. A hialuronidázokat nem csak az emberi szervezetben szintetizálják - ez egy valóban univerzális enzim. A legtöbb funkció, amelyet a hialuronidázok ellátnak, azzal a képességükkel kapcsolatosak, hogy az extracelluláris mátrix viszkozitásának csökkentésével növelik a szövetek permeabilitását. A hialuronidáz egyes állatok mérgező váladékának összetevője, mivel a szövetek intercelluláris mátrixának viszkozitásának csökkentésével és a kapillárisok permeabilitásának növelésével elősegíti a toxin terjedését a harapás helyéről. Ugyanezt a hatást, amely a természetben "kukucskál", aktívan alkalmazzák az orvostudományban, amikor a hialuronidázt gyógyszerekkel, például helyi érzéstelenítőkkel együtt injektálják a szövetekbe, megkönnyítve azok eloszlását a szövetekben az infiltrációs érzéstelenítés során.
I. típus. Here típusú hialuronidázok (hialuronát-endo-β-N-acetilhexózaminidáz, EC 3.2.1.35) Ia. típus. Megfelelő here-hialuronidáz. A herékben és az emlősök spermájában, a haltejben található. Ib típus. Lizoszomális hialuronidáz. Különböző szövetek sejtjeinek lizoszómáiban (máj, ízületi szövet stb.), valamint egyes fiziológiás folyadékokban (vérszérum, ízületi folyadék stb.) található. Ic. típusú. Submandibularis hialuronidáz. Az emlősök nyálában és nyálmirigyében, valamint méh- és kígyóméregben található.
27. A tanuló vérmintát kapott a savas és lúgos foszfatáz aktivitásának meghatározására. Az elemzéshez 2 inkubációs keveréket állított össze, amelyek enzimszubsztrátokat, vérszérumot és puffert (pH 5) tartalmaztak. Minden egyes enzim esetében elemezze az inkubációs keverék összetételének helyességét. Ön szerint milyen hibát követett el a diák? Melyik enzim aktivitásának eredménye lesz helytelen? Hogyan befolyásolja a pH az enzimaktivitást? Milyen típusú reakciókat katalizálnak a kiválasztott enzimek?
Válasz: A savas foszfatáz optimális pH-ja savas környezetben (pH 5,0-5,5), az alkalikus foszfatázé pedig 8,6-10,1. Ebben a savas keverékben az alkalikus foszfatáz aktivitása csökken. A közeg pH-értékének változása az enzimmolekulára gyakorolt hatása a savas és bázikus csoportok állapotát és ionizációs fokát befolyásolja. A tápközeg optimális pH-értékétől való éles eltolódásokkal az enzimek konformációs változásokon mennek keresztül, ami aktivitásvesztéshez vezethet a denaturáció vagy az enzimmolekula töltésének megváltozása miatt. A reakció típusa a foszforsav-észterek hidrolízise. Sok alkalikus foszfatáz van a májban, CF - a prosztata mirigyben.
28. A tanuló vérmintát kapott a savas és lúgos foszfatáz aktivitásának meghatározására. Az elemzéshez 2 inkubációs keveréket állított össze, amelyek enzimszubsztrátokat, vérszérumot és puffert (pH 9) tartalmaztak. Minden egyes enzim esetében elemezze az inkubációs keverék összetételének helyességét. Ön szerint milyen hibát követett el a diák? Melyik enzim aktivitásának eredménye lesz helytelen? Hogyan befolyásolja a pH az enzimaktivitást? Milyen típusú reakciókat katalizálnak a kiválasztott enzimek?
Válasz: Az alkalikus foszfatáz a hidrolázok csoportjába tartozó enzim, amely a foszforsav szerves vegyületeiből történő lehasadásának reakcióját katalizálja, lúgos pH = 9-ben, 4-től 6-ig hat. A tanuló a következő hibát követte el: pH-közeget vett be. amelyben csak az alkalikus foszfatáz lenne aktív. A savas foszfatáz aktivitás eredménye helytelen lesz
29. A festál, mezim, pankreatin stb. készítményeket széles körben alkalmazzák a gyomor-bélrendszeri betegségek enzimpótló terápiájában, az emésztőnedv aktivitásának csökkenésével együtt. Milyen enzimeket tartalmaznak ezek a készítmények? Melyik enzimosztályba és alosztályba tartoznak?
Válasz: Ezek a készítmények enzimkészítmények. Kompenzálják a hasnyálmirigy külső elválasztású működésének elégtelenségét, és javítják az emésztést. A készítmények (pankreatin) részét képezik - az amiláz, lipáz és proteáz enzimek elősegítik a szénhidrátok, zsírok és fehérjék emésztését, ami hozzájárul a teljesebb felszívódásukhoz a felső bélrendszerben. Az enzimek a hidrolázok osztályába tartoznak. Alosztályok: -amiláz - glikozidázok -lipázok - észterázok Proteázok - peptidázok. A hasnyálmirigy-készítmények hiányuk esetén serkentik a hasnyálmirigy saját enzimeinek szekrécióját.
30. A hem szintézisében részt vevő B6-vitamin hiányában vérszegénység alakul ki. Diagnosztikai célból ebben az esetben meghatározzák a vérszérum aminotranszferáz aktivitását. Miért? Hogyan változhat a vizsgálat eredménye ezeknél a betegeknél? Milyen reakciókat katalizálnak az aminotranszferázok? Miért határozza meg általában az intracelluláris enzimek aktivitását a vérplazmában?
Válasz: A B6-vitamin hiánya esetén a szérumban / plazmában meg kell határozni az alanin-aminotranszferáz aktivitását. A Vit.B6 részt vesz a hem szintézisében. Mivel a hem a hemoglobin (nem fehérje) protetikus csoportja, a hemoglobin pedig fehérje, az aminotranszferázok részt vesznek az aminocsoportok átvitelében, és ha a B6-vitamin tartalma csökken, akkor a hemoglobintartalom is csökken. és vérszegénység alakul ki. Vit hiányával. A B6 szérum/plazma ALT aktivitása csökken. Ez az enzim katalizálja a funkciós csoportok (jelen esetben a peptidek) átvitelét. A vérplazmában általában az intracelluláris enzimek aktivitását határozzák meg annak megállapítása érdekében, hogy az enzim normálisan tartalmazza-e vagy megemelkedett, mivel az intracelluláris enzimek a sejteken belül látják el funkciójukat és plazmatartalmuk kicsi, de kóros elváltozásokkal növeli.
31. A laboratórium képes meghatározni a kreatin-kináz, a laktát-dehidrogenáz, valamint a pszeudokolinészteráz, alanin (aszpartát) aminotranszferáz, savas foszfatáz, alkalikus foszfatáz, gamma-glutamil-transzpeptidáz különböző izoformáinak aktivitását. Az alábbi enzimek és izoformáik közül melyik használható szívizom betegségek diagnosztizálására? Magyarázza meg a választ. Milyen típusú reakciókat katalizálnak a kiválasztott enzimek? Miért van szükség az egyes izoformák aktivitásának meghatározására, és nem az enzim összaktivitására, hogy megoldjuk a kóros folyamat lokalizációjának problémáját?
Válasz: Az LDH 1 és 2 dominál a szívben és a corticalis in-ve vesékben. A CPK (MB) egyidejű növekedése szívizom patológiát jelezhet. Az ALT és AST emelkedése várható, mert. a szívizom károsodása esetén is a vérbe kerülnek. Az AST dominál a szívben. A De Ritis arány nőni fog (>2, 0,91-1,75 arányban). A CPK katalizálja a foszfátcsoportok átvitelét, az LDH - a laktát lebontását, az AST és az ALT - az aszpartát és az alanin aminocsoportjainak átvitelét (az a-aminosavak átalakulását ketosavakká). Mert a különböző izoformák felelősek a különböző szervek különböző patológiáiért (például: az LDH-1 a szív, az LDH-5 pedig a máj patológiájának jele... ..).
32. A laboratórium képes meghatározni a kreatin-kináz, laktát-dehidrogenáz, pszeudokolinészteráz, alanin (aszpartát) aminotranszferáz, savas foszfatáz, alkalikus foszfatáz, gamma-glutamil-transzpeptidáz különböző izoformáinak aktivitását. Rendeljen biokémiai (enzimológiai) vizsgálatot citolízissel kísért májbetegség gyanúja esetén. Milyen osztályba tartoznak a diagnosztikához kiválasztott enzimek?
Válasz: Az AST szintjének emelkedése a szérumban, az LDH-1-ben és a CPK-MB-ben kóros folyamatot jelez a szívizomban. Az ALT kissé változhat, tk. Az AST dominál a szívben. A CPK katalizálja a foszfátcsoportok átvitelét, az LDH katalizálja a laktát hidrolitikus hasítását, az AST és az ALT katalizálja az aszpartát és az alanin aminocsoportjainak átvitelét.Az LDH-5 a vázizomzatban és a májban lokalizálódik. Az ALT a májban található. Argináz, hisztidáz - a májban is. Ezen enzimek szérumszintjének emelkedése májpatológiát jelez. A PChE aktivitás csökkenni fog – mert. a máj fehérje-szekréciós f-I-je csökkenni fog. Az AST szintje gyakran 20-50-szeresére emelkedik nekrózissal járó májbetegségekben. Az LDH katalizálja a laktát hidrolitikus hasítását, az argináz az arginint ornitinné és karbamiddá hidrolizálja, valamint a hisztidin hisztidáz hidrolízisét. PCE - hasítja az acetilkolint, ALT - az alanin aminocsoportjának átvitelét.
33. A páciens vérében az aszpartát-aminotranszferáz és a laktát-dehidrogenáz I aktivitása megemelkedett. Számíthatunk-e ebben az esetben az alanin-aminotranszferáz és a pszeudokolinészteráz aktivitásának változására? Magyarázza meg a választ. Milyen reakciókat katalizálnak ezek az enzimek?
Válasz:
Mivel az AST és az LDH 1 emelkedett, ez a szívizom patológiájára utal (pl. miokardiális infarktus). A szívinfarktus laboratóriumi diagnózisa biokémiai vérvizsgálatokon alapul. Az aszpartát aminotranszferáz AST, a laktát-dehidrogenáz LDH és izoenzimjei, a CPK kreatin-foszfokináz és MB izoenzim aktivitásának elemzése diagnosztikus jelentőségű. A szívizominfarktus a szívizom egy szakaszának elhalása (elhalása), melynek következtében ALT és AST enzimek szabadulnak fel a vérbe. A szívinfarktus során tehát mind az ALT, mind az AST szint megemelkedik a vérben, de az AST fokozottabb (májban az ALT, a szívizomban az AST dominál. Tehát szívinfarktus esetén 8-10-szeresére nő az AST aktivitása a vérben , míg az ALT csak - 1,5-2 alkalommal). Szívinfarktusban a kolinészteráz aktivitás éles csökkenése figyelhető meg a betegség első napjának végére, ami sokk miatt következik be, ami súlyos májkárosodáshoz vezet. Transzaminációs reakciókat katalizálnak: ALANIN AMinoTRANSFERÁZ – katalizálja az aminocsoport átvitelét Ĺalaninról α-ketoglutársavra (piroszőlősav és glutaminsav képződésével). ASZPARTAMINOTRANSZFERÁZ - katalizálja az aminocsoport átvitelét aszparaginsavból α - ketoglutársavba (L-aszpartát + α-ketoglutarát AST Oxaloacetát + Glutamát) Redox reakció: LDH 1 katalizálja a piroszőlősav reverzibilis redukciós reakcióját a tejsav részvételével NAD-H2 hidrolízis: pszeudokolinészteráz – katalizálja az acetilkolin és a butirilkolin hidrolízisét
34. A páciens vérében a laktát-dehidrogenáz I és II, valamint a kreatin-kináz aktivitása élesen megnő. Van-e ok arra, hogy az aminotranszferázok aktivitásában megváltozzon? Hogyan változik a de Ritis együttható értéke? A kreatin-kináz melyik izoformájának aktivitása fog növekedni? Magyarázza meg a választ. Milyen típusú reakciókat katalizálnak ezek az enzimek?
Válasz: 1. Igen, az aszpartát-aminotranszferáz (AST) aktivitása jelentősen, míg az alanin-aminotranszferáz (ALT) aktivitása mérsékelten nő.
2. A de Ritis együttható nőni fog, nagyobb lesz, mint 1.
3. Kreatin-kináz MB, mivel ez az enzim a szívizom károsodásának specifikus és érzékeny indikátora. (Az LDH 1 és 2 aktivitásának növekedése a szív patológiáját jelzi.)
35. A beteg szérum aszpartát aminotranszferáz szintje 80 U/l. A kreatin-foszfokináz (MB) és a laktát-dehidrogenáz I fokozott aktivitása. Ön szerint hol lokalizálódik a kóros folyamat? Számíthatunk-e változásra az alanin-aminotranszferáz aktivitásában? Milyen reakciókat katalizálnak ezek az enzimek?
Válasz:
1. A szívben.
2. Igen, a szív patológiáinál az ALT aktivitás mérsékelten növekszik.
3. Aszpartát-aminotranszferáz (AST) katalizálja egy aminocsoport átvitelét aszparaginsavból (aminosav) alfa-ketoglutársavba (ketosav).Alanin aminotranszferáz (ALT) katalizálja az aminocsoport (NH2) reverzibilis átvitelét az aminosavról (alanin) az α-ketoglutarátra, ami glutamát és piroszőlősav képződéséhez vezet.
Kreatin-foszfokináz (MB) katalizálja a foszfát átvitelét kreatin-foszfátról adenozin-difoszfátra.
laktát-dehidrogenáz katalizálja a laktát piruváttá történő átalakulását, NADH + képződésével.
36. A beteg vérszérum alanin-aminotranszferáz szintje 75 U/l. Az argináz, hisztidáz és laktát-dehidrogenáz V fokozott aktivitása. Ön szerint hol lokalizálódik a kóros folyamat? Hogyan változhat az aszpartát-aminotranszferáz és a pszeudokolinészteráz aktivitása? Melyik osztályba tartozik az összes alábbi enzim?
Válasz.
Akut hepatitisben a májsejtek citolízise és a máj fehérjeszintetizáló funkciójának csökkenése lép fel, ezért: ebben az esetben az ALT-t és a laktát-dehidrogenázt (V) kell használni marker májenzimként, lehetőség van a májsejtekre vonatkozó vizsgálatok előírására is. az argináz és a hisztidáz aktivitás szintjének változása. Mindezek az enzimek intracellulárisak, és a hepatocitákban találhatók, és a citolízis során bejutnak a véráramba. Ebben az esetben a pszeudokolinészterázt szekréciós enzimként kell használni, amelynek aktivitási szintje a vérben csökken a máj fehérjeszintetizáló funkciójának csökkenése miatt.
Osztály: transzferázok
pszeudokolinészteráz, a máj fehérjeszintetizáló funkciójának csökkenése miatt a vér aktivitási szintje csökken. Az AST is csökken
37. Rendeljen biokémiai (enzimológiai) vizsgálatot annak a betegnek, akinél a hasnyálmirigy gyulladása miatti kiválasztó funkciójának csökkenését gyanítja. Nevezze meg a diagnosztikához választott enzimek katalizált reakciójának típusát! Magyarázza el, miért alkalmaznak tripszin-gátlókat egy ilyen betegség komplex terápiájában?
Válasz.
A hasnyálmirigy-gyulladás biokémiai vérvizsgálatát végezzük a glükóz, koleszterin, amiláz (gyakrabban akut hasnyálmirigy-gyulladásban), globulinok szintjének kimutatására. Ezeknek a mutatóknak a növekedése vagy csökkenése a vérben az orvosokat a helyes útra irányíthatja, és időben segíthet a betegnek. A glükóz a szénhidrát-anyagcsere fő mutatója. Egyes endokrin betegségekben csökkenthető a szintje. A hasnyálmirigy-gyulladással gyakran megfigyelhető a glükóztartalom növekedése. Felnőtteknél a vércukorszint 3,89-5,83 (3,5-5,9) mmol / l koleszterin - a koleszterinszint emelkedése diabetes mellitus, krónikus vesebetegség kialakulását és a pajzsmirigy működésének csökkenését jelzi. Fontos tudni, hogy akut hasnyálmirigy-gyulladás és májbetegségek esetén a koleszterinszint a normálisnál alacsonyabb lesz. A vér összkoleszterinszintjének normái - 3,0-6,0 mmol / l Globulinok - az α2-globulinok szintje pancreatitisben mindig csökken. Amiláz - a hasnyálmirigy-amiláz szintje a vérben a normálisnál 10-szer vagy többször megnő akut hasnyálmirigy-gyulladás vagy krónikus hasnyálmirigy-gyulladás súlyosbodása esetén. A hasnyálmirigy-amiláz szintjének éles emelkedése hasnyálmirigy-gyulladással járhat, a hasnyálmirigy-csatorna ciszta, daganat, kő, összenövések általi elzáródása miatt. Az amiláz normája a vérben 28-100 U / l. Hasnyálmirigy-gyulladás vizeletvizsgálata - az amiláz kimutatása a vizeletben hasnyálmirigy-gyulladásra is utal (főleg akut hasnyálmirigy-gyulladás). A székletelemzés lehetővé teszi a hasnyálmirigy kiválasztó funkciójának értékelését. Zsíros konzisztenciájú ürülék, mikroszkópos elemzés emésztetlen rost jelenlétét, megnövekedett semleges zsír-, zsírsav-tartalmat tár fel. A májkárosodás markerei közé tartozik a bilirubin, az ALT, a GGT és az alkalikus foszfatáz!
A hasnyálmirigy gyulladása esetén a mirigy által kiválasztott enzimek nem szabadulnak fel a nyombélbe, hanem magában a mirigyben aktiválódnak és elkezdik elpusztítani azt (önemésztés). Ennek megfelelően ennek megelőzése érdekében hasnyálmirigy-enzim-gátlókat írnak elő, beleértve a tripszint is.
38. Rendeljen biokémiai (enzimológiai) vizsgálatot a hepatocyták citolízisével járó akut hepatitis gyanúja esetén. Hogyan változik a marker és a kiválasztó májenzimek szintje? Nevezze meg a diagnosztikához kiválasztott enzimek osztályát és alosztályát!
Válasz.
ALT és AST Bx-tesztek, de Ritis együttható.
Ellenőrizze számos szérumenzim aktivitásának növekedését: az aldoláz, az aszpartát-aminotranszferáz és különösen az alanin-aminotranszferáz (jelentősen 40 egység felett)
Az ALT aránya a vérben 0,1-0,68 µmol / l.h Különféle szintű fokozott ALT-aktivitást észlelnek akut hepatitisben, májcirrhosisban és hepatotoxikus gyógyszerek (mérgek, egyes antibiotikumok) szedésekor.
Az AST/ALT aktivitás arányát ún de Ritis együttható. A de Ritis együttható normál értéke 1,3. Májkárosodás esetén a de Ritis együttható értéke csökken.
Az ALT-aktivitás 5-10-szeres vagy több éles növekedése, az AST-aktivitás nő.
Osztály- Transzferázok. alosztály -
39. Egy férfi vírusos hepatitisben (citolízissel kísért májbetegség) szenvedő beteggel érintkezett. Rendeljen biokémiai vizsgálatot, amelynek segítségével fertőzés esetén azonosítani lehet a máj szerkezetének és működésének megsértésének jeleit.
Válasz.
Az alanin aminotranszferáz ("máj" ALT enzimek) és az aszpartát aminotranszferáz (AST) szintjének meghatározása a vérben. Az ALT és az AST olyan enzimek, amelyek a hepatocitákban találhatók, és akkor szabadulnak fel, amikor a sejtek károsodnak. A vérben az AST és az ALT szintjének meghatározására irányuló vizsgálat lehetővé teszi a máj gyulladásos folyamatainak vírusa által okozott aktivitás mértékének meghatározását.
Az ALT normája a vérben 0,1-0,68 µmol / l.h
Norm AST 0,1-0,45 µmol\l.h.
40. Rendeljen biokémiai (enzimológiai) vizsgálatot szívinfarktus gyanúja esetén (a betegség nekrózis kialakulásával halad). 2 Milyen eltolódások lehetségesek az enzimaktivitásban? 3 Nevezze meg a diagnózishoz kiválasztott enzimek osztályát és alosztályát.
Válasz:
1. Meghatározzák azon enzimek aktivitását, amelyeknek a vérszintje a nekrózis fókuszából való felszabadulás következtében jelentősen megemelkedik, a mioglobin tartalma megnő, aminek mutatója az első órákban informatív és atipikus klinikai kép, amikor a tünetek alapján gyakorlatilag lehetetlen diagnózist felállítani. A vérszérum normál mioglobin tartalma:
Férfiaknál 22-66 mcg/l,
Nőknél - 21-49 mcg / l
A mioglobin koncentrációjának növekedését a vérben és a vizeletben való megjelenését (mioglobinuria) figyelik meg a harántcsíkolt izmokban és különösen a szívizomban végbemenő destruktív folyamatok során.
Az aszpartát aminotranszferáz AST, az LDH laktát-dehidrogenáz és izoenzimjei (LDH 1-5), a CPK kreatin-foszfokináz és MB izoenzim aktivitásának elemzése diagnosztikus jelentőségű.
2. Növekvő AST, K-DRitis, LDH.
3. Osztály - transzferázok.
41. Rendeljen biokémiai (enzimológiai) vizsgálatot a kiválasztó funkciójának megsértésével járó májbetegség gyanúja esetén. Milyen eltolódások lehetségesek az enzimaktivitásban? Nevezze meg a diagnosztikához kiválasztott enzimek osztályát és alosztályát!
Válasz: Szükséges ellenőrizni az alkalikus foszfatáz szintjét a betegben. Ha a szintje megemelkedett, akkor a betegnek a máj kiválasztó funkciójának patológiája van. Ha a szint normális, akkor nincs patológia. Az alkalikus foszfatáz a hidrolázok osztályába tartozik, a glikozidázok egy alosztályába.
42. A beteg vashiányos állapotban van. Hogyan változik ebben az esetben a mikroszomális hidroxiláció (MSH) sebessége? Hogyan kell ezt figyelembe venni az egyidejű betegségek kezelésére szolgáló gyógyszerek adagjának kiválasztásakor? Ismertesse a mikroszomális hidroxilációs rendszer működési mechanizmusát! Melyik osztályba tartoznak az MSH enzimek?
Válasz: A hidroxilező enzimek általában monooxidánsok, köztük a vastartalmú hem, mint koenzim, így vashiányos állapotban a hidroxiláció gátolt. Csökkenteni kell a szervezetben hidroxilációval metabolizálódó gyógyszerek adagját. Számos gyógyszer esetében elegendő az aktív hatás, és ugyanakkor hidroxilációval metabolizálódik.
Glükóz kell - NADP. Egyes anyagok oxidációs sebességét korlátozhatja a mikroszomális frakció enzimkomplexéért folytatott versengés. Így két versengő gyógyszer egyidejű beadása azt a tényt eredményezi, hogy az egyik eltávolítása lelassul, és ez a szervezetben való felhalmozódásához vezet. Alternatív megoldásként a gyógyszer indukálhatja a mikroszóma-oxidáz által felgyorsított rendszert. az egyidejűleg felírt egyéb gyógyszerek megszüntetése.
43. Milyen vitaminokat kell felírni szív- és érrendszeri betegség okozta hipoenergetikus állapotú betegnek, és miért?
Válasz: Hipoenergetikus állapotokat hipovitaminózis okozhat, mivel a vitaminokat tartalmazó koenzimek részt vesznek a katabolizmus és a légzési lánc közös pályáinak reakcióiban. A B1-vitamin a tiamin-difoszfát, a B2-vitamin pedig az FMN és a FAD szerves része. A PP-vitamin nikotinamid formájában a NAD + és NADP + része, a pantoténsav a koenzim A része, a biotin a CO2 aktiválásának koenzim funkciója.
44. A beteg vérszérumában csökkent a dehidrogenáz enzimek (laktát-dehidrogenáz, malát-dehidrogenáz, alkohol-dehidrogenáz) aktivitása. Magyarázza el a változás lehetséges okát. Hogyan lehet megszüntetni az okot? Miért normális az intracelluláris enzimek aktivitása a vérplazmában? Milyen típusú reakciókat katalizálnak ezek az enzimek?
Válasz: csak az aktivitás ilyen mértékű csökkenését okozzák: - az enzimet szekretáló sejtek számának csökkenése - a szintézis hiánya - az enzim felszabadulásának növekedése - az aktivitás gátlása a proteinázok működése következtében - genetikai rendellenességek (hogyan lehet megszüntetni ?? Mindezeket az enzimeket a sók visszafordíthatatlanul gátolják és denaturálják. nehéz fémek. Ezenkívül a NAD-függő dehidrogenázok gátolhatók nagy dózisú alkohollal és néhány gyógyszerekéter, uretán. Ki kell deríteni az etiológiát és meg kell kezdeni a kezelést - beleértve. méregtelenítés.) Normális esetben az intracelluláris enzimek aktivitását a vérplazmában az eritrociták természetes öregedése következtében fellépő fiziológiás hemolízis miatt észlelik, a citoplazma tartalmának a vérplazmába való felszabadulásával (beleértve az intracelluláris enzimeket is), a membrán permeabilitásának növekedésével gyermekkorban, nehéz fizikai megterhelés során . A dehidrogenázok katalizálják a szubsztrát dehidrogénezését (oxidációját) NAD+, NADP+, FAD, FMN hidrogénakceptorként használva.
45. Tiaminhiány miatt hipoenergetikus állapot léphet fel. Mondd el miért. Ismeretes, hogy ebben az esetben a szövetekben megnő a ketosavak szintje. Milyen ketosavak halmozódnak fel? Milyen pH-változásokhoz vezethet ez? Javul-e a betegek állapota az étrendjük szénhidráttartalmának növelésével?
Válasz: B1-vitamin (tiamin) játszik fontos szerep a szervezet energiaellátási folyamataiban. A piruvát-karboxiláz (a piruvát-dehidrogenáz komplex 1. enzime), az alfa-ketoglutarát-dehidrogenáz komplex enzimje, a transzketoláz (a pentóz-foszfát-útvonal nem oxidatív szakaszának enzime) kofaktora. Ezen enzimek megzavarása miatt hipoenergetikus állapot lép fel. A piruvát anyagcsere nem teljesen oxidált termékei felhalmozódnak, amelyek mérgező hatással vannak a központi idegrendszerre, és metabolikus acidózis kialakulását okozzák. Az energiahiány kialakulása miatt csökken az iongradiens pumpák hatásfoka, beleértve az ideg- és izomszövet sejtjeit is. A zsírsavak szintézise és a szénhidrátok zsírokká történő átalakulása zavart szenved. A fokozott fehérje-katabolizmus izomsorvadáshoz, gyermekeknél a fizikai fejlődés késleltetéséhez vezet. A piroszőlősavból az acetil-CoA képződésének nehézségei miatt a kolin acetilezési folyamata szenved.
46. Az energia-anyagcsere biokémiájának ismereteit felhasználva próbálja meg elmagyarázni, miért kell minél többet mozogni ahhoz, hogy ne fagyjon meg télen a szabadban?
Válasz: A mozgást az izomszövet összehúzódása okozza. Ehhez az összehúzódáshoz energiára van szükség, amely a szöveti légzés és a glükóz átalakulás során szabadul fel. De mivel nem minden energia megy el a sejt szükségleteinek kielégítésére, egy része eloszlik és "felmelegíti" a környező szöveteket. Ennek köszönhetően a testhőmérséklet intenzív izommunkával emelkedik.
47. Miért szerepel szükségszerűen a liponsav a szívelégtelenség kezelésére szolgáló gyógyszerek komplexumában?
48. Magyarázza meg, miért csökken gyorsan az ATP termelése a szívizomban nikotinsavhiány esetén? Milyen enzim vesz részt az ATP szintézisében? Miért nevezik az ATP-szintézist a mitokondriumokban oxidatív foszforilációnak? Nevezze meg a mitokondriális légzőlánc enzimkomplexeit, amelyek munkája az ATP oxidatív foszforilációval történő szintéziséhez kapcsolódik!
Válasz: A szervezetben lévő nikotinsav a NAD és a NADP része. Ezek a fő elektronforrások a légzési láncban, amely energiát szolgáltat az oxidatív foszforilációhoz (ATP szintézis). A nikotinsav hiányában a NAD és NADP tartalma csökken, és az ATP termelése a mitokondriumokban csökken. Az ATP szintézis részt vesz az ATP szintézisében. Az ATP-szintézis a mitokondriumokban szervetlen foszfor addíciós reakciójával történik az ADP-molekulához a CPE mentén történő elektrontranszfer révén, azaz. oxidatív foszforiláció. Enzimkomplexek: NADH2:KoQ-oxidoreduktáz (1), szukcinát: KoQ-oxidoreduktáz (2), KoQH2:citokróm-c-oxidoreduktáz (3), citokróm-oxidáz (4).
49. A kálium-cianid halálos méreg. Megmérgezésük elérhetetlensége miatt rendkívül ritka. Vannak azonban olyan esetek, amikor amygdalint tartalmazó sárgabarackszemekkel mérgeznek, amiből a HCN hidrogén-cianid szabadul fel a szervezetben. Ennek a savnak az anionja nagy affinitással rendelkezik a Fe 3+ iránt, aminek következtében erős komplexet képez vele. Ciánmérgezés esetén légzésdepresszió, bőrhiperémia, görcsök figyelhetők meg. A mérgezés jellegzetes jele a vénás vér élénk skarlát színe. Mi az oka a leírt tüneteknek? Ismertesse a gátolt enzim szerkezetének és működésének jellemzőit! Miért van ennek az enzimnek nagyobb affinitása a cianidhoz, mint más hemoproteinek? Magyarázza el a vénás vér skarlátvörös színét cianidmérgezés esetén!
VÁLASZ: A cianid-anion a citokróm-c-oxidáz enzim inhibitora a légúti elektrontranszport lánc IV-es komplexében (a mitokondriumok belső membránján). A vashoz kötődik, amely az enzim része, amely megakadályozza az elektronok átvitelét a citokróm c-oxidáz és az oxigén között. Ennek eredményeként az elektrontranszport megzavarodik, és ennek következtében az aerob ATP szintézis leáll.
citokróm-c-oxidáz (citokróm-oxidáz), az oxidoreduktáz osztályba tartozó enzim; katalizálja az oxidatív foszforiláció folyamatában az oxigénbe történő elektrontranszfer végső szakaszát.
Az enzim 13 részből áll. Az enzim redukciós-oxidációs reakciót katalizál – a citokróm c molekulák oxidálódnak, az oxigén redukálódik. Ebben a reakcióban szinte az összes oxigén elfogy, amelyre az élő szervezeteknek szüksége van a légzés során. Az enzim katalitikus központja hemeket és rézkomplexeket tartalmaz. És ahogy a feladatban is írják, a hidrogén-cianid anionnak nagy affinitása van Fe 3-hoz, aminek következtében erős komplexet képez vele.
A cianidok toxikus hatása azon alapul, hogy a sejtlégzésért felelős szöveti enzimekhez kötődnek, gátolják azok aktivitását, és a szövetek oxigénéhezését okozzák. Ezért a vénás vér színe a cianidmérgezés során skarlátvörös, nem történik gázcsere, és az artériás vér, miután áthaladt a szisztémás keringésen, skarlátvörös marad.
Miért van ennek az enzimnek nagyobb affinitása a cianidhoz, mint a többi hemoproteinnek, mivel a hemoproteinek összetételében vas(II) van, és az oxidált citokróm c oxidáz szerkezetében vas(III) vas található, amely a cianidhoz kötődik.
50. Milyen vitaminokat ajánlana egy olyan betegnek, akinek energiaanyagcsere-zavara van, amelyet például szív- és érrendszeri betegség miatti hipoxia okoz Miért? Nevezze meg az energia-anyagcsere és a szöveti légzés általános folyamatában részt vevő enzimeket, amelyek aktivitása a vitaminoktól függ! Milyen típusú reakciókat katalizálnak?
VÁLASZ:
Egy egész ananász és egy szelet szufla ma valójában az ebédem , citrát, (cisz-)akonitát, izocitrát, (alfa-)ketoglutarát, szukcinil-CoA, szukcinát, fumarát, malát, oxálacetát. az energia-anyagcsere közös folyamatában részt vevő enzimek
A NAD,NADP-vit.PP (nikotinsav) az oxidoreduktázok koenzimje. redox reakciók katalizálása (dehidrogénezés) HS-CoA-vit.B5 (pantoténsav)– koenzim aciltranszferáz.acilcsoport transzfer reakció FAD,FMN-vit.B2(riboflavin)-koenzim oxidoreduktáz.dehidrogénezés.
Piridoxál-foszfát-vit.B6 (piridoxin) Tiamin-pirofoszfát-vit.B1 (tiamin)
FAD, HS-CoA, NAD, tiamin-pirofoszfát vesz résztpiruvát oxidatív dekarboxilezése.
Az 51,2,4-dinitrofenolt, amely a szöveti légzés és az oxidatív foszforiláció szétválasztója, megpróbálták leküzdeni az elhízást. Jelenleg az ilyen anyagokat már nem használják gyógyszerként, mivel vannak olyan esetek, amikor használatuk halálhoz vezetett. Miért vezethet ezeknek a gyógyszereknek a szedése halálhoz?
VÁLASZ: Lecsatolók- lipofil anyagok, amelyek képesek protonokat befogadni és a mitokondriumok belső membránján keresztül szállítani, megkerülve a V komplexet (protoncsatornáját).
A szétkapcsolók elnyomják az oxidatív foszforilációt, növelve a membrán permeabilitását a H + ionok számára.Ennek eredményeként az átlagos mu H = 220mV csökken.Azaz a sejt elektrokémiai potenciálja kiegyenlítődik, ami azt jelenti, hogy az ATP nem szintetizálódik és energia hő formájában eloszlik.
Az oxidációt, amelyet nem kísér ATP szintézis, szabad oxidációnak nevezzük. Ebben az esetben az energia hő formájában szabadul fel. Ez megfigyelhető a toxinok hatására, és a testhőmérséklet emelkedése kíséri.
A szöveti légzés és az oxidáló foszforiláció megsértése esetén az ATP képződése, az energiaéhezés megsérti, ami kóros jelenségekhez (szívizom- és agyi ischaemia, fertőző folyamatok, csökkent immunitás, szintézis, enzimaktivitás, kimerültség) és halálhoz vezet. .
52. Magyarázza meg, hogy a kritikus állapotok kezelésében a C-vitamin alkalmazása miért aktiválja az ATP képződését és javítja a mikroszomális hidroxilációs rendszer működését!
53. Magyarázza el az energia-anyagcsere biokémiájának ismeretében, miért melegszik fel az ember fizikai tevékenység közben?
VÁLASZ: Az ubikinonok zsírban oldódó koenzimek, amelyek túlnyomórészt az eukarióta sejtek mitokondriumaiban találhatók. Az ubikinon az elektrontranszport lánc egyik összetevője, és részt vesz az oxidatív foszforilációban. Az ubikinon maximális tartalma a legnagyobb energiaigényű szervekben, például a szívben és a májban.
A szöveti légzés 1. komplexe katalizálja a NADH ubikinon oxidációját.
A légzési lánc 1. és 2. komplexében lévő NADH-val és szukcináttal az e átkerül az ubinonba.
Aztán az ubinontól a citokrómig c.
55. 2 kísérletet végzett: az első vizsgálatban a mitokondriumokat oligomicinnel, az ATP-szintáz inhibitorával, a másodikban pedig 2,4-dinitrofenollal, az oxidáció és foszforiláció szétkapcsolódásával kezeltük. Hogyan változik az ATP szintézise, a transzmembrán potenciál értéke, a szöveti légzés sebessége és a felszabaduló CO2 mennyisége? Magyarázza el, miért van pirogén hatású az endogén szétkapcsoló zsírsavak és a tiroxin?
VÁLASZ: Az ATP szintézise csökken; a transzmembrán potenciál értéke csökkenni fog; csökken a szöveti légzés sebessége és a felszabaduló CO2 mennyisége.
Néhány vegyi anyagok protonokat vagy más ionokat hordozhatnak, megkerülve a membrán ATP-szintázának protoncsatornáit, ezeket protonoforoknak és ionoforoknak nevezik. Ebben az esetben az elektrokémiai potenciál eltűnik, és az ATP szintézise leáll. Ezt a jelenséget a légzés és a foszforiláció szétválásának nevezik. Az ATP mennyisége csökken, az ADP nő, és energia szabadul fel a formában hőség, következésképpen a hőmérséklet emelkedése figyelhető meg, és a pirogén tulajdonságok feltárulnak.
56. Apoptózis – programozott sejthalál. Egyes kóros állapotokban (például vírusfertőzés esetén) idő előtti sejthalál fordulhat elő. Az emberi szervezet védőfehérjéket termel, amelyek megakadályozzák a korai apoptózist. Az egyik a Bcl-2 fehérje, amely növeli a NADH/NAD+ arányt és gátolja a Ca2+ felszabadulását az ER-ből. Ma már ismert, hogy az AIDS-vírus olyan proteázt tartalmaz, amely lebontja a Bcl-2-t. Az energia-anyagcsere mely reakcióinak sebessége változik ebben az esetben és miért? Miért gondolja, hogy ezek a változások károsak lehetnek a sejtekre?
VÁLASZ: Növeli a NADH / NAD + arányát, ezáltal növeli a Krebs-ciklus OVR reakcióinak sebességét.
Ez felgyorsítja az oxidatív dekarboxilezés reakcióját, mivel a Ca2 + részt vesz az inaktív PDH aktiválásában.Mivel AIDS során a NADH / NAD + aránya csökken, a Krebs-ciklus OVR reakcióinak sebessége csökken.
57 A barbiturátokat (nátrium-amitál stb.) az orvosi gyakorlatban altatóként használják. Ezeknek a gyógyszereknek a terápiás dózis 10-szeresét meghaladó túladagolása azonban végzetes lehet. Mi alapján alakul ki a barbiturátok mérgező hatása a szervezetre?
Válasz: A barbiturátok, gyógyszerek csoportja, a barbitursav származékai, amelyek hipnotikus, görcsoldó és narkotikus hatás, a központi idegrendszert gátló hatás miatt A szájon át szedett barbiturátok a vékonybélben szívódnak fel. A véráramba kerülve fehérjékhez kötődnek, és a májban metabolizálódnak. A barbiturátok hozzávetőleg 25%-a változatlan formában ürül ki a vizelettel.
A barbiturátok fő hatásmechanizmusa azzal a ténnyel kapcsolatos, hogy behatolnak a belső lipidrétegekbe és elvékonyítják az idegsejtek membránjait, megzavarva működésüket és neurotranszmissziójukat. A barbiturátok blokkolják a serkentő neurotranszmitter acetilkolint, miközben serkentik a szintézist és fokozzák a GABA gátló hatását. A függőség kialakulásával a kolinerg funkció növekszik, míg a GABA szintézise és kötődése csökken. A metabolikus komponens a májenzimek indukálása, ami csökkenti a máj véráramlását. A szövetek kevésbé érzékenyek a barbiturátokra. A barbiturátok idővel az idegsejtmembránok ellenállásának növekedését okozhatják. A barbiturátok általában gátló hatást fejtenek ki a központi idegrendszerre, ami klinikailag hipnotikus, nyugtató hatásokban nyilvánul meg. toxikus dózisban gátolják a külső légzést, a szív- és érrendszer aktivitását (a nyúltvelőben a megfelelő centrum gátlása miatt). néha tudatzavarok: kábítás, kábulat és kóma. Halál okai: légzési elégtelenség, akut májelégtelenség, sokk reakció szívleállással.
Ugyanakkor a légzési zavarok miatt a szövetekben és a vérplazmában megemelkedik a szén-dioxid szintje és csökken az oxigén szintje. Acidózis fordul elő - a szervezet sav-bázis egyensúlyának megsértése.
A barbiturátok hatása megzavarja az anyagcserét: gátolja az oxidatív folyamatokat a szervezetben, csökkenti a hőképződést. Mérgezés esetén az erek kitágulnak, és nagyobb mértékben a hő távozik. Ezért a beteg hőmérséklete csökken
58. Szívelégtelenség esetén tiamin-difoszfátot tartalmazó kokarboxiláz injekciókat írnak elő. Figyelembe véve, hogy a szívelégtelenség hipoenergetikus állapottal jár, és a koenzimek enzimaktivitásra gyakorolt hatásának ismerete alapján magyarázza el a gyógyszer terápiás hatásának mechanizmusát. Nevezze meg azt a folyamatot, amely felgyorsul a szívizomsejtekben, ha ezt a gyógyszert beadják
Válasz: A kokarboxiláz egy vitaminszerű gyógyszer, egy koenzim, amely javítja az anyagcserét és a szövetek energiaellátását. Javítja az idegszövet anyagcsere-folyamatait, normalizálja a szív- és érrendszer munkáját, segít normalizálni a szívizom munkáját.
A szervezetben a kokarboxiláz a B1-vitaminból (tiamin) képződik, és koenzim szerepét tölti be. A koenzimek az enzimek egyik része - olyan anyagok, amelyek minden biokémiai folyamatot többszörösen felgyorsítanak. A kokarboxiláz a szénhidrát-anyagcserében részt vevő enzimek koenzimje. Fehérje- és magnéziumionokkal kombinálva a karboxiláz enzim része, amely aktívan befolyásolja a szénhidrát-anyagcserét, csökkenti a tej- és piroszőlősav szintjét a szervezetben, valamint javítja a glükóz felszívódását. Mindez hozzájárul a felszabaduló energia mennyiségének növekedéséhez, ami a szervezetben zajló összes anyagcsere-folyamat javulását jelenti, és mivel páciensünk hipoenergetikus állapotú.egy olyan gyógyszer, mint a kokarboxiláz, a mediális aktivitás állapota javul.
A kokarboxiláz javítja a glükóz felszívódását, az anyagcsere-folyamatokat az idegszövetben, és hozzájárul a szívizom munkájának normalizálásához. A kokarboxiláz hiánya a vér savasságának növekedését (acidózist) okozza, ami súlyos rendellenességekhez vezet a test minden szervében és rendszerében, kómához és a beteg halálához vezethet.
A GYÓGYSZER BEVEZETÉSÉVEL MILYEN FOLYAMAT FELGYORSUL A SZIVÍVÍZBAN, SEMMIT NEM TALÁLTAM.
59 Ismeretes, hogyhg 2+ visszafordíthatatlanul összefüggSH- liponsav csoportok. Milyen energia-anyagcsere-változásokat okozhat a krónikus higanymérgezés?
Válasz: A modern felfogás szerint a higany és különösen a higany-szerves vegyületek enzimatikus mérgek, amelyek a vérbe és a szövetekbe kerülve akár nyomokban is ott mutatják ki mérgező hatásukat. Az enzimmérgek toxicitása a sejtfehérjék tiol-szulfhidril-csoportjaival (SH), jelen esetben a liponsavval való kölcsönhatásnak köszönhető, amely koenzimként vesz részt a trikarbonsav-ciklus (Krebs-ciklus) redox folyamataiban, optimalizálva az oxidatív foszforilációt. reakciók során a liponsav a szénhidrátok hasznosításában és a normál energia-anyagcsere megvalósításában is fontos szerepet játszik, javítva a sejt "energetikai állapotát". Ezen kölcsönhatás következtében a fő enzimek aktivitása megzavarodik, amelyek normál működéséhez szabad szulfhidrilcsoportok jelenléte szükséges. A vérbe jutó higanygőz először atomi higany formájában kering a szervezetben, majd a higany enzimatikus oxidáción megy keresztül, és fehérjemolekulákkal képzett vegyületekké lép fel, elsősorban e molekulák szulfhidrilcsoportjaival lépve kölcsönhatásba. A higanyionok mindenekelőtt számos enzimre, mindenekelőtt a tiol enzimekre hatnak, amelyek az élő szervezet anyagcseréjében játszanak fő szerepet, aminek következtében számos funkció, különösen az idegrendszer megzavarodik. Ezért higanymérgezés esetén az idegrendszeri rendellenességek az első jelek, amelyek a higany káros hatásait jelzik.
Az olyan létfontosságú szervekben, mint az idegrendszer, a szövetek anyagcserezavaraival kapcsolatos eltolódások, amelyek viszont számos szerv és rendszer működésének megzavarásához vezetnek, ami a mérgezés különböző klinikai formáiban nyilvánul meg.
60. Hogyan befolyásolja a szervezet energiaanyagcseréjét a PP, B1, B2 vitaminok hiánya? Magyarázza meg a választ. Mely enzimeknek van szükségük ezekre a vitaminokra a „működésükhöz”?
Válasz: A hipoenergetikus állapot oka hipovitaminózis lehet, mivel a vit RR reakcióiban a koenzimek szerves része; Elég annyit mondanunk, hogy számos koenzimcsoport, amely katalizálja a szöveti légzést, a nikotinsavamid is. A nikotinsav hiánya az élelmiszerekben a redox reakciókat katalizáló enzimek (oxidoreduktázok: alkohol-dehidrogenáz) szintézisének megzavarásához vezet, és a szöveti légzés bizonyos szubsztrátjainak oxidációs mechanizmusának megzavarásához vezet. A PP-vitamin (nikotinsav) is része a sejtlégzésben részt vevő enzimeknek Emésztés A nikotinsav a szövetekben amidálódik, majd ribózzal, foszforsavval és adenilsavval egyesül, koenzimeket képezve, utóbbiak pedig specifikus fehérjékkel dehidrogenáz enzimeket képeznek számos oxidatív reakció a szervezetben. A B1-vitamin az energia-anyagcsere legfontosabb vitaminja, fontos a mitokondriumok aktivitásának fenntartásához. Általában normalizálja a központi, perifériás idegrendszer, szív- és érrendszeri és endokrin rendszer működését. A B1-vitamin, mint a dekarboxilázok koenzimje, részt vesz a ketosavak (pirossav, α-ketoglutársav) oxidatív dekarboxilezésében, gátolja a kolinészteráz enzimet, amely a központi idegrendszeri mediátort, az acetilkolint hasítja, és részt vesz a Na + transzport szabályozásában. a neuron membránján keresztül.
Bebizonyosodott, hogy a B1-vitamin tiamin-pirofoszfát formájában legalább négy, a köztes anyagcserében részt vevő enzim szerves része. Ez két összetett enzimrendszer: piruvát és α-ketoglutarát dehidrogenáz komplexek, amelyek a piruvát és α-ketoglutarsav oxidatív dekarboxilációját katalizálják (enzimek: piruvát dehidrogenáz, α-ketoglutarát dehidrogenáz). B2-vitamin A fehérjékkel és foszforsavval kombinálva nyomelemek, például magnézium jelenlétében, a szacharidok metabolizmusához vagy az oxigén szállításához szükséges enzimeket hoz létre, így szervezetünk minden sejtjének légzéséhez B2-vitamin szükséges a szerotonin, az acetilkolin és a noradrenalin szintéziséhez, amelyek neurotranszmitterek, valamint a hisztamin szintéziséhez, amely a gyulladás során szabadul fel a sejtekből. Ezenkívül a riboflavin részt vesz három esszenciális zsírsav szintézisében: linolsav, linolénsav és arachidonsav.A riboflavin szükséges a triptofán aminosav normál anyagcseréjéhez, amely a szervezetben niacinná alakul.
A B2-vitamin hiánya csökkentheti a betegségekkel szembeni ellenálló képességet növelő antitestek termelésének képességét.
nagyszámú termék, ami valójában megváltoztatta a környezetet. És ami a mértékegységeket illeti... Ezeken keresztül könnyebb nyomon követni az enzim aktivitását
23. Az ember a homoioterm élő szervezetekhez tartozik. Az orvostudományban bizonyos esetekben extrém hőmérsékleteket alkalmaznak a kezelésre. A hipotermiás állapotokat különösen a hosszú távú műtéteknél alkalmazzák, különösen az agyban és a szívben, a hipertermiás állapotokat pedig a szövetek koagulálására. Magyarázza meg ezen megközelítések létjogosultságát egy biokémikus-enzimológus szemszögéből! Milyen mértékben függ az enzimatikus reakciók sebessége a hőmérséklettől?
Válasz: Közvetlen kapcsolat van a hőmérséklet és a reakciósebesség között (minél magasabb a hőmérséklet, annál nagyobb a reakciósebesség és fordítva). Az agy és a szív sejtjei nagyon érzékenyek a hipoxiára, és a megfelelő szervek műtétei megkövetelhetik, bár rövid ideig, de leállíthatják a szerv egyik vagy másik részének vérellátását. A hipoxia okozta sejtpusztulás megelőzése érdekében hipotermiás körülményeket teremtenek az anyagcsere-folyamatok lelassítása érdekében, pl. enzimatikus folyamatok (ez lehetővé teszi a sejtek oxigénfogyasztásának csökkentését és a toxinok képződésének csökkentését).
A műtétek során a szövet integritása bizonyos mértékig sérül, ezért nagyon fontos a koaguláció sebessége. A szövetek koagulációja enzimatikus folyamat, ezért sebessége egyenesen arányos a hőmérséklettel, egy másik esetében hipertermiás állapotok jönnek létre.
(Valóságos esszé)
24. A vékonybél peptidáz hatására bekövetkező dipeptid átalakulás reakciósebességének vizsgálatakor a következő eredményeket kaptuk: az enzim maximális aktivitása 40 µmol/perc ∙ mg, Km 0,01 mmol/l. Milyen szubsztrátkoncentrációnál lesz a reakciósebesség 10 µmol/perc ∙ mg? Adja meg a maximális reakciósebesség definícióját, a Michaelis-állandót, és adja meg a Km értéke és az enzim szubsztráthoz való affinitása közötti összefüggést! Megváltozik-e a maximális reakciósebesség, ha az enzim kompetitív inhibitorát adjuk a reakcióelegyhez?
Válasz: A gyógyszerek terápiás hatása (a liponsav a glükoneogenezis gátlásával, a ketoplázia csökkenésével és a mitokondriumokban a szénhidrát-anyagcsere fontos enzimeinek aktiválásával jár (piruvát-dehidrogenáz, (oxoglutarát-dehidrogenáz és elágazó láncú aminosavak dehidrogenáza).) E csoport készítményei , egyrészt javítja az energiaanyagcserét, normalizálja a transzportot, a nagy molekulatömegű alkoholok lebomlását, másrészt csökkenti az oxidatív stresszt a szabad gyökök megkötésével, gátolja azok képződését (például nem enzimatikus glikolízis eredményeként). reakciók) és inaktiváló oxidánsok, ami a sejtmembránok helyreállításához vezet.növekszik a glükózfelhasználás és csökkenti az inzulinrezisztenciát, amit 2-es típusú diabetes mellitusban szenvedő betegeken végzett kontrollos klinikai vizsgálatok igazoltak. a származékok terápiás hatékonysága ("-liponsav") továbbra is tisztázatlan m
VÁLASZ: Mind a szisztémás, mind az intracerebrális szinten kifejezett mikrokeringési zavarok miatt a kritikus állapotú betegek hipoxiás szindrómát, perifériás söntést és kapilláris sejt hipoxiát tapasztalnak. Bármilyen hipoxia esetén elsősorban az energia-anyagcsere gátlása alakul ki, ami a kreatin-foszfát-tartalom csökkenésében nyilvánul meg, különösen az agyban és az ATP-ben, az adenozin-di- és adenozin-monofoszforsav-tartalom egyidejű növekedésével, valamint szervetlen foszfát. Ez a membrántranszport, a bioszintézis folyamatok és más sejtfunkciók zavarához, valamint intracelluláris tejsavas acidózishoz, a szabad kalcium intracelluláris koncentrációjának növekedéséhez és a lipidperoxidáció aktiválódásához vezet. Ez a probléma antihipoxánsok alkalmazásával megoldható. A. Az aszkorbinsav a hidroxilázok kofaktoraként működik a hidroxilezési folyamatokban. Az oxidáció során az oxigénatomok beépülnek az oxidált anyagok molekuláiba. Az ilyen oxidáció az endoplazmatikus retikulum membránjain megy végbe, és ezt mikroszomális oxidációnak nevezik. Esedékes
az oxidált szubsztrát oxigénjének bevonásával -OH hidroxilcsoport keletkezik. Ezért ezt a folyamatot gyakran hidroxilezésnek nevezik. Ennek a folyamatnak a biológiai szerepe nincs összefüggésben az ATP szintézissel. Méregtelenítésre szolgál.
1. A szintetizált anyag oxigénatomokat tartalmaz. 2. Különféle mérgező anyagokat semlegesítenek, mivel a méregmolekulában egy oxigénatom bevitele csökkenti ennek a méregnek a toxicitását, vízoldhatóvá teszi, és megkönnyíti a vesén keresztüli kiválasztódását.
B. A C-vitamin részt vesz az L-karnitin aminosav szintézisében a lizin aminosavból, ami szükséges a zsírsavak mitokondriumokba történő szállításához, amely nélkül az ATP termelése lehetetlen: A zsírsavak nem tudnak bejutni a mitokondriumokba és oxidálódni ha előbb nem képeznek acilkarnitin-származékokat. És már a membránon lévő karnitin acil-karnitin transz-lokáz enzim szállítja be az acil-karnitint. A mitokondriumokban a zsírsavak oxidálódnak és ATP képződik.
VÁLASZ: Az izommunkát biztosító energiaképzés anaerob anoxikus és aerob oxidációs utakon valósítható meg. Az ebben az esetben előforduló folyamatok biokémiai jellemzőitől függően három általános energiarendszert szokás megkülönböztetni, amelyek biztosítják az ember fizikai teljesítményét:
Alaktikus anaerob vagy foszfagén, amely az ATP újraszintézis folyamataihoz kapcsolódik, főként egy másik nagy energiájú foszfátvegyület - a kreatin-foszfát CRF - energiája miatt.
glikolitikus tejsav anaerob, biztosítja az ATP és a CrF újraszintézisét a glikogén vagy glükóz anaerob lebomlásának reakcióinak köszönhetően tejsavvá UA
aerob oxidatív, az energiaszubsztrátok oxidációja miatti munkavégző képességhez köthető, amely szénhidrátként, zsírként, fehérjeként hasznosítható, miközben növeli az oxigén szállítását és felhasználását a dolgozó izmokban. A tápanyag-anyagcsere során a szervezetben felszabaduló szinte teljes energia végül hővé alakul. Először is, a tápanyag-energia izommunkává alakításának maximális hatékonysága még a legjobb körülmények között is csak 20-25%; a tápanyagenergia többi része az intracelluláris kémiai reakciók során hővé alakul.
Másodszor, szinte az összes energia, amely az izommunka létrehozásához valóban felhasználható, testhővé válik, mivel ezt az energiát, egy kis részét kivéve, a következőkre használjuk: 1 az izom- és ízületi mozgás viszkózus ellenállásának leküzdésére; 2 az ereken átáramló vér súrlódásának leküzdése; 3 további hasonló hatás, melynek eredményeként az izomösszehúzódások energiája hővé alakul. A hőszabályozás mechanizmusai be vannak kapcsolva, izzad, stb., az ember meleg.
54. Az ubinon gyógyszert (koenzim Q) antioxidánsként használják, amely antihipoxiás hatású. A gyógyszert betegségek kezelésére használják a szív-érrendszer, a teljesítmény javítására fizikai terhelés során. Az energia-anyagcsere biokémiájára vonatkozó ismeretek felhasználásával magyarázza el ennek a gyógyszernek a hatásmechanizmusát.
Azokat az anyagokat, amelyek részt vesznek a reakciókban és növelik annak sebességét, és a reakció végén változatlanok maradnak, nevezzük katalizátorok.
Az ilyen anyagok hatására a reakció sebességében bekövetkező változás jelenségét ún katalízis. A katalizátorok hatására végbemenő reakciókat ún katalitikus.
A legtöbb esetben a katalizátor hatása azzal magyarázható, hogy csökkenti a reakció aktiválási energiáját. Katalizátor jelenlétében a reakció más köztes szakaszokon megy végbe, mint anélkül, és ezek a szakaszok energetikailag jobban hozzáférhetők. Más szóval, katalizátor jelenlétében más aktivált komplexek keletkeznek, amelyek kialakítása kevesebb energiát igényel, mint a katalizátor nélkül keletkező aktivált komplexek képzése. Így az aktiválási energia meredeken csökken: egyes molekulák, amelyek energiája nem volt elegendő az aktív ütközéshez, most aktívnak bizonyul.
Számos reakció esetében intermediereket vizsgáltak; általában nagyon aktív, nem perzisztens termékek.
A katalizátorok hatásmechanizmusa a reakció aktiválási energiájának csökkenésével függ össze a közbenső vegyületek képződése miatt. A katalízis a következőképpen ábrázolható:
A + K = A...K
A ... K + B \u003d AB + K,
ahol A...K egy intermedier aktivált vegyület.
13.5. ábra - Egy nem katalitikus A + B → AB reakció (1. görbe) és egy homogén katalitikus reakció (2. görbe) reakcióútjának képe.
A katalizátorokat széles körben használják a vegyiparban. A katalizátorok hatására a reakciók milliószorosára vagy még többször is felgyorsulhatnak. Egyes esetekben katalizátorok hatására olyan reakciók gerjeszthetők, amelyek nélkülük adott körülmények között gyakorlatilag nem mennek végbe.
Megkülönböztetni homogén és heterogén katalízis.
Amikor homogén katalízis a katalizátor és a reagensek egy fázist alkotnak (gáz vagy oldat). Amikor heterogén katalízis a katalizátor független fázisként van jelen a rendszerben.
Példák homogén katalízisre:
1) SO 2 + 1/2O 2 = SO 3 oxidációja NO jelenlétében; A NO könnyen NO 2 -dá oxidálódik, míg az NO 2 már oxidálja a SO 2 -t;
2) a hidrogén-peroxid bomlása a vizesoldat vízbe és oxigénbe: a hidrogén-peroxid bomlását katalizáló Cr 2 O 2 \u003d 7, WO 2-4, MoO 2-4 ionok közbenső vegyületeket képeznek vele, amelyek azután oxigén felszabadulásával bomlanak le.
A homogén katalízist katalizátoros közbenső reakciókkal hajtják végre, és ennek eredményeként egy nagy aktiválási energiájú reakciót több olyan reakció vált fel, amelyek aktiválási energiája kisebb, sebességük nagyobb:
CO + 1/2O 2 = CO 2 (katalizátor - vízgőz).
A heterogén katalízist széles körben alkalmazzák a vegyiparban. Az iparág által jelenleg gyártott termékek többségét heterogén katalízissel állítják elő. Heterogén katalízisben a reakció a katalizátor felületén megy végbe. Ebből következik, hogy a katalizátor aktivitása a felületének méretétől és tulajdonságaitól függ. A nagy („fejlett”) felület eléréséhez a katalizátornak porózus szerkezetűnek vagy erősen zúzott (nagyon diszpergált) állapotúnak kell lennie. Nál nél praktikus alkalmazás a katalizátort általában porózus szerkezetű hordozóra visszük fel (habkő, azbeszt stb.).
A homogén katalízishez hasonlóan a heterogén katalízisben is a reakció aktív intermediereken keresztül megy végbe. De itt ezek a vegyületek a katalizátor felületi vegyületei a reagensekkel. Egy sor szakaszon áthaladva, amelyben ezek az intermedierek részt vesznek, a reakció végtermékek képződésével ér véget, és ennek eredményeként a katalizátor nem fogy el.
Mind katalitikus heterogén reakciók adszorpciós és deszorpciós lépéseket tartalmaznak.
A felület katalitikus hatása két tényezőre csökken: a határfelületi koncentráció növekedésére és az adszorbeált molekulák aktiválódására.
Példák heterogén katalízisre:
2H 2O \u003d 2H 2O + O 2 (katalizátor - MnO 2);
H 2 + 1/2 O 2 \u003d H 2 O (katalizátor - platina).
A katalízis nagyon fontos szerepet játszik a biológiai rendszerekben. Az emésztőrendszerben, a vérben és az állatok és az emberek sejtjeiben végbemenő kémiai reakciók többsége katalitikus reakció. A katalizátorok, amelyeket ebben az esetben enzimeknek neveznek, egyszerű vagy összetett fehérjék. Tehát a nyál tartalmazza a ptyalin enzimet, amely katalizálja a keményítő cukorrá történő átalakulását. A gyomorban található enzim, a pepszin katalizálja a fehérjék lebomlását. Az emberi szervezetben körülbelül 30 000 különböző enzim található: mindegyik hatékony katalizátorként szolgál a megfelelő reakcióhoz.