La velocità di una reazione chimicaè determinato dalla quantità di una sostanza che ha reagito per unità di tempo in un'unità di volume.
Se, a volume e temperatura costanti, la concentrazione di uno dei reagenti diminuisce da da 1 prima dal 2 per un certo periodo di tempo da t 1 prima t 2 , allora la velocità di una reazione chimica è:
v= -- (c 2 - c 1 ) / (t 2 - t 1 )=∆ c/∆ t,
Il segno "-" sul lato destro dell'equazione significa: mentre la reazione procede (t 2 - t 1 ) > 0 la concentrazione dei reagenti diminuisce (da 2 - da 1< 0) e poiché la velocità di reazione non può essere negativa, l'equazione è preceduta da un segno "-".
La concentrazione è espressa in mol / l e la velocità - mol / (l s).
La velocità di una reazione chimica dipende da:
- Dalla natura delle sostanze reagenti;
- Dalle condizioni in cui procede (concentrazione, temperatura, presenza di un catalizzatore).
La natura dei reagenti chimici ha un'influenza fondamentale sulle velocità di reazione. (Ad esempio, l'idrogeno reagisce con il fluoro già a temperatura ambiente e in modo molto vigoroso, e quando interagisce con lo iodio, la reazione deve essere eseguita con un riscaldamento significativo).
La relazione quantitativa tra la velocità di reazione e la concentrazione molare dei reagenti è descritta dalla legge fondamentale della cinetica chimica - legge delle masse agenti.
Legge delle masse in azione: la velocità di una reazione chimica a temperatura costante è proporzionale al prodotto delle concentrazioni dei reagenti.
aa + bB +… → cc + gg +….
Secondo la legge, la velocità di una reazione chimica può essere rappresentata nella forma seguente:
v= k[A] vA [B] vB ,
dove K - il coefficiente indipendente dalla concentrazione è chiamato costante di velocità della reazione,
v A e contro B - numeri costanti - indicatori dell'ordine della velocità di reazione dei reagenti MA e A.
Somma v A + contro B = v chiamato ordine di reazione totale (generale)..
Va notato che gli indicatori dell'ordine della velocità di reazione v A e contro B o i reagenti non sono mai uguali ai coefficienti stechiometrici un e b(un'eccezione può essere solo in un caso - se la reazione è un atto elementare).
Per reazioni complesse gli indici dell'ordine di reazione non sono uguali ai coefficienti stechiometrici e sono determinati solo sperimentalmente.
Questa dipendenza vale per gas e liquidi (sistemi omogenei). Per una reazione eterogenea (con la partecipazione di sostanze solide), la velocità di reazione dipende anche dalle dimensioni della superficie di contatto tra le sostanze reagenti. Qualsiasi aumento dell'area superficiale comporta un aumento della velocità di reazione.
Influenza dei catalizzatori sulla velocità di una reazione chimica.
Catalizzatore - una sostanza che cambia la velocità di una reazione chimica ma rimane invariata dopo che la reazione chimica è terminata.
Viene chiamato l'effetto dei catalizzatori sulle velocità di reazione catalisi. Quando i reagenti e il catalizzatore sono nello stesso stato di aggregazione, allora si parla di catalisi omogenea. Nella catalisi eterogenea, i reagenti e il catalizzatore sono diversi stati di aggregazione(di solito, il catalizzatore è solido e i reagenti sono liquidi o gassosi).
Il meccanismo d'azione dei catalizzatori (semplificato).
Nel corso di una reazione chimica catalizzata, si verifica la formazione di prodotti intermedi (la formazione di un legame tra il catalizzatore e il reagente).
A + B \u003d AB,
La reazione senza catalizzatore è molto lenta e con l'aggiunta di un catalizzatore Per, o reagisce con una delle sostanze iniziali (ad esempio, con MA), formando un intermedio molto fragile e reattivo AK:
A + K = AK,
Questo composto intermedio reagisce con un altro materiale di partenza A, formando il prodotto finale AB e il catalizzatore esce nella sua forma originale:
AK + B = AB + K.
Il catalizzatore può partecipare alla reazione un numero infinito di volte. Tuttavia, va tenuto presente che nelle reazioni possono essere presenti composti che riducono l'attività del catalizzatore. Tali sostanze sono chiamate veleni catalitici, e il processo stesso avvelenamento.
catalisi omogenea.
2 COSÌ 2 + o 2 = 2 COSÌ 3 (1 ),
(LA + B = AB),
Catalizzatore - NO.
O 2 + 2NO \u003d 2NO 2 (2),
(A + Per = VC),
2NO 2 + 2SO 2 \u003d 2SO 3 + 2NO (3),
(VC + A = AB + K).
catalisi eterogenea.
Nella catalisi eterogenea, i reagenti vengono adsorbiti dalla superficie del catalizzatore (non è uniforme e qui si trovano centri attivi, sotto l'azione dei quali si indebolisce il legame tra gli atomi dei reagenti, la molecola si deforma e talvolta si rompe anche su).
2 COSÌ 2 + o 2 = 2 COSÌ 3,
Catalizzatore V 2 o 5 , pt.
SO 2 + V 2 O 5 \u003d SO 3 + 2VO 2,
2VO 2 + ½ O 2 \u003d V 2 O 5.
Il catalizzatore è caratterizzato dalla selettività d'azione (un certo catalizzatore per una certa reazione). La selezione di catalizzatori ottimali è un problema urgente per molti settori: lavorazione del gas, cracking di idrocarburi, industria petrolifera, produzione di polimeri, gomma, ecc.
Anche i catalizzatori svolgono un ruolo importante nella natura vivente, sono chiamati solo enzimi.
Le proteine sono materiali da costruzione. Alcuni batteri e tutte le piante sono in grado di sintetizzare tutti gli amminoacidi da cui sono costruite le proteine, utilizzando per questo sostanze inorganiche: azoto e diossido di carbonio aria, idrogeno ottenuto dalla scissione dell'acqua (dovuta all'energia luminosa), sostanze inorganiche del suolo. Gli animali in via di evoluzione hanno perso la capacità di sintetizzare dieci aminoacidi particolarmente complessi, detti essenziali. Li ottengono già pronti con cibo vegetale e animale. Tali aminoacidi si trovano nelle proteine dei latticini (latte, formaggio, ricotta), nelle uova, nel pesce, nella carne, nonché nella soia, nei fagioli e in alcune altre piante. Nel tratto digestivo, le proteine vengono scomposte in aminoacidi, che vengono assorbiti nel flusso sanguigno ed entrano nelle cellule. Nelle cellule, dagli amminoacidi già pronti, vengono costruite le proprie proteine, che sono caratteristiche di un determinato organismo. Le proteine sono una componente essenziale di tutte le strutture cellulari e questo è il loro importante ruolo strutturale.
Proteine enzimatiche. In ogni cellula vivente, migliaia di biologici reazioni chimiche. Nel corso di queste reazioni avviene la scissione e l'ossidazione dei nutrienti provenienti dall'esterno. L'energia dei nutrienti ottenuta per ossidazione ei prodotti della loro scomposizione sono utilizzati dalla cellula per sintetizzare i vari composti organici di cui ha bisogno. Il rapido verificarsi di tali reazioni è fornito da catalizzatori biologici o acceleratori di reazione - enzimi. Sono noti più di mille enzimi diversi. Sono tutti bianchi.
Ogni enzima fornisce una reazione o più reazioni dello stesso tipo. Ad esempio, i grassi nel tubo digerente (così come all'interno delle cellule) vengono scomposti da uno speciale enzima che non agisce sui polisaccaridi (amido, glicogeno) o sulle proteine. A sua volta, un enzima che scompone solo l'amido o il glicogeno non agisce sui grassi. Ogni molecola enzimatica è in grado di eseguire da diverse migliaia a diversi milioni di operazioni identiche al minuto. Durante queste reazioni, l'enzima non viene consumato. Si combina con le sostanze reagenti, ne accelera le trasformazioni e lascia inalterata la reazione.
Gli enzimi funzionano al meglio solo alla temperatura ottimale (ad esempio nell'uomo e negli animali a sangue caldo a 37 ° C) e ad una certa concentrazione di ioni idrogeno nell'ambiente.
Il processo di scissione o sintesi di qualsiasi sostanza nella cellula, di regola, è suddiviso in una serie di operazioni chimiche. Ogni operazione viene eseguita da un enzima separato. Un gruppo di tali enzimi costituisce una sorta di pipeline biochimica.
proteine regolatrici.È noto che speciali regolatori dei processi fisiologici - gli ormoni - sono prodotti in cellule specializzate di animali e piante. Parte degli ormoni (ma non tutti) degli animali e dell'uomo sono proteine. Quindi, l'ormone proteico insulina (ormone pancreatico) attiva la cattura delle molecole di glucosio da parte delle cellule e la loro scomposizione o immagazzinamento all'interno della cellula. Se non c'è abbastanza insulina, il glucosio si accumula in eccesso nel sangue. Le cellule senza l'aiuto dell'insulina non sono in grado di catturarlo: muoiono di fame. Questa è la ragione dello sviluppo del diabete, una malattia causata dalla mancanza di insulina nel corpo.
Gli ormoni svolgono una funzione essenziale nel corpo controllando l'attività degli enzimi. Pertanto, l'insulina attiva un enzima nelle cellule del fegato che sintetizza un'altra sostanza organica dal glucosio: il glicogeno e una serie di altri enzimi.
Le proteine sono mezzi di protezione. Quando batteri o virus entrano nel sangue di animali e umani, il corpo reagisce producendo speciali proteine protettive - anticorpi. Queste proteine si legano alle proteine di agenti patogeni estranei al corpo, che sopprime la loro attività vitale. Per ogni proteina estranea - antigene, il corpo produce speciali "anti-proteine" - anticorpi.
ILYA ILYICH MECHNIKOV (1845-1916) - Biologa russo, uno dei fondatori della patologia comparata, dell'embriologia evolutiva. Ha scoperto il fenomeno della fagocitosi. Ha creato la teoria cellulare dell'immunità. Premio Nobel.
Gli anticorpi hanno una proprietà sorprendente: tra migliaia di proteine diverse, riconoscono solo il proprio antigene e reagiscono solo con esso. Questo meccanismo di resistenza agli agenti patogeni è chiamato immunità. Oltre agli anticorpi disciolti nel sangue, ci sono anticorpi sulla superficie di cellule speciali che riconoscono e catturano le cellule estranee. Questa è l'immunità cellulare, che nella maggior parte dei casi assicura la distruzione delle nuove cellule tumorali emergenti.
Per prevenire le malattie, alle persone e agli animali vengono iniettati batteri o virus (vaccini) indeboliti o uccisi che non causano malattie, ma fanno sì che speciali cellule del corpo producano anticorpi contro questi agenti patogeni. Se, dopo qualche tempo, un batterio o un virus non indebolito che causa la malattia entra in un tale organismo, incontra una forte barriera protettiva di anticorpi. Milioni di vite umane sono state salvate dalla vaccinazione contro vaiolo, rabbia, poliomielite, febbre gialla e altre malattie.
Le proteine sono una fonte di energia. Le proteine possono fungere da fonte di energia per la cellula. Con una mancanza di carboidrati o grassi, le molecole di aminoacidi vengono ossidate. L'energia rilasciata in questo processo viene utilizzata per supportare i processi vitali del corpo.
- Descrivere la struttura delle molecole proteiche in relazione alle loro funzioni nella cellula.
- Spiega perché le reazioni catalizzate dagli enzimi dipendono dal pH e dalla temperatura.
- Spiegare il significato biologico della vaccinazione.
Spiega perché gli enzimi proteolitici e la desossiribonucleasi sono usati per curare le ferite infettive:
a) Quali reazioni catalizzano questi enzimi?
b) Come cambierà la viscosità del contenuto purulento se dipende dalla concentrazione di macromolecole nella sua composizione
c) È possibile utilizzare la pepsina, nonché la collagenasi e la ialuronidasi per pulire le ferite dal pus.
un) Gli enzimi proteolitici rompono i legami peptidici formati da alcuni amminoacidi. Gli enzimi proteolitici includono pepsina, tripsina, chimotripsina.
Pepsina, chimotripsina, tripsina sono endopeptidasi, cioè agiscono su legami peptidici lontani dalle estremità della catena peptidica.
La desossiribonucleasi (DNA-asi) e la ribonucleasi (RNasi) del succo pancreatico sono coinvolte nella rottura acidi nucleici. Sono endonucleasi e idrolizzano le macromolecole in oligonucleotidi.
b) Poiché la viscosità del contenuto purulento dipende dalla concentrazione di macromolecole nella sua composizione, significa che sotto l'azione degli enzimi proteolitici e della DNasi, la viscosità diminuirà.
in) Pepsina non viene utilizzato per il trattamento di ferite purulente, poiché il pH ottimale della pepsina è 1,0-2,5, che corrisponde al pH dello stomaco, pertanto la pepsina viene utilizzata nella terapia enzimatica sostitutiva per achimia, gastrite ipo e anacidica.
Enzimi proteolitici(tripsina, chimotripsina) è usato per il trattamento locale di ferite purulente al fine di scindere le proteine delle cellule morte, per rimuovere coaguli di sangue o secrezioni viscose nelle malattie infiammatorie delle vie respiratorie (pH ~ 7,0).
Preparati enzimatici RNAsi e DNasi usati come farmaci antivirali nel trattamento della congiuntivite adenovirale.
ialuronidasi non può essere usato per pulire le ferite dal pus. Distrugge le catene di polisaccaridi. Dallo spazio extracellulare, i glicosaminoglicani entrano nella cellula attraverso il meccanismo dell'endocitosi e sono racchiusi in vescicole endocitiche, che poi si fondono con i lisosomi. Le idrolasi lisosomiali forniscono una scissione completa graduale dei glicosaminoglicani in monomeri. Di conseguenza, i microrganismi entrano nella sostanza intercellulare e quindi nei tessuti del corpo, il che porta a un'infezione purulenta. La ialuronidasi viene utilizzata per il riassorbimento delle cicatrici per via sottocutanea e intramuscolare.
La collagenasi è utilizzata nella pratica medica per il trattamento delle malattie da ustione in chirurgia e per il trattamento delle malattie degli occhi purulente in oftalmologia. Esistono due tipi di collagenasi: 1. La collagenasi tissutale è coinvolta nel catabolismo del collagene. 2. La collagenasi batterica è sintetizzata da alcuni microrganismi. Scinde la catena peptidica del collagene in più di 200 punti. Le barriere del tessuto connettivo nel corpo umano vengono distrutte, il che garantisce l'invasione del microrganismo e contribuisce all'emergere e allo sviluppo della cancrena gassosa. L'agente patogeno stesso non contiene collagene e quindi non è influenzato dalla collagenasi.1. Condizioni ottimali per l'azione dell'amilasi, enzima che scompone l'amido: pH 6,8, 37°C. Come cambierà l'attività dell'enzima se il pH del mezzo di incubazione è 5,0? Come cambierà l'attività dell'enzima se la temperatura del mezzo di incubazione è di 30 ° C? Spiega la risposta Qual è la ragione del cambiamento nell'attività degli enzimi con variazioni di pH e temperatura? A quale classe e sottoclasse di enzimi appartiene l'amilasi?
Risposta: L'amilasi è un enzima della classe delle idrolasi, una sottoclasse della glicosidasi.
Al pH del mezzo di incubazione = 5,0, l'attività dell'amilasi diminuirà. Alla temperatura del mezzo di incubazione = 30, l'attività dell'amilasi diminuirà. Ciò accadrà perché gli enzimi mostrano la maggiore attività a pH e temperatura rigorosamente definiti per ciascun enzima (ottimale). Quando queste condizioni cambiano, l'attività enzimatica diminuisce o si interrompe del tutto. I cambiamenti nell'attività enzimatica con gli sbalzi di temperatura sono associati alla denaturazione delle proteine (gli enzimi sono proteine ), e con variazioni di pH, con l'effetto e il grado di ionizzazione di gruppi acidi e alcalini. Con bruschi cambiamenti dal pH ottimale del mezzo, gli enzimi subiscono cambiamenti conformazionali, portando a una perdita di attività dovuta alla denaturazione oa un cambiamento nella carica della molecola.
2.Quando consumato un largo numero l'albume crudo può sviluppare ipovitaminosi della biotina (vitamina H) - malattia di Swift, accompagnata da dermatite specifica. L'ipovitaminosi si basa sulla formazione nel tratto gastrointestinale di un complesso insolubile di proteina dell'uovo avidina con biotina. Perché le uova sode non provocano un tale effetto? Quale coenzima contiene vitamina H? A che tipo di reazioni partecipa questo coenzima?
Risposta: Quando viene bollito, l'albume viene esposto a temperature elevate e denaturato, quindi non può formare un complesso insolubile con la biotina.
La vitamina H fa parte del coenzima biocitina. La biocitina è una coenzima ligasi coinvolta nelle reazioni di combinazione di 2 substrati mediante legame covalente (sintesi).
3. La costante di Michaelis della lipasi cardiaca è un ordine di grandezza inferiore a quella del tessuto adiposo. In quale tessuto prevarrà l'idrolisi dei grassi nel periodo di post-assorbimento (più di 4 ore dopo un pasto), quando la loro concentrazione nel sangue è bassa? Spiega la risposta. A quale classe e sottoclasse appartiene l'enzima lipasi?
Risposta: La lipasi è un'idrolasi, un'idrolasi di legami estere.
La costante di Michaelis della lipasi cardiaca è un ordine di grandezza inferiore a quella della lipasi del tessuto adiposo, il che significa che la lipasi cardiaca ha una maggiore affinità per il substrato (grasso), cioè abbatterà i grassi anche alla loro bassa concentrazione nel sangue. Pertanto, nel periodo di postassorbimento, quando il contenuto di grassi nel sangue è basso, prevarrà la loro idrolisi nel muscolo cardiaco.
4. La costante Michaelishexokinase del cervello è significativamente inferiore a questo indicatore negli epatociti. In quale organo predomina la reazione catalizzata da questi enzimi nel periodo di post-assorbimento (più di 4 ore dopo un pasto), quando la concentrazione di glucosio nel sangue è bassa? Spiega la risposta. A quale classe e sottoclasse appartiene l'esochinasi? In che modo le isoforme dell'esochinasi sono diverse?
Risposta: Esochinasi - transferasi, fosfotransferasi. Nell'uomo ci sono 4 isoforme di esochinasi, sono sintetizzate in diversi organi e hanno diverse costanti di Michaelis.
Perché Poiché la costante di Michaelis dell'esochinasi cerebrale è inferiore a Km di epatociti (cioè, l'affinità dell'esochinasi cerebrale per il glucosio è maggiore di quella dell'esochiasi degli epatociti), quindi nel periodo post-assorbimento (quando la glicemia è bassa), la reazione catalizzata prevarrà l'esochinasi cerebrale.
5. Il metanolo nella sua forma pura non è tossico per l'organismo, ma l'ingestione può portare alla morte. Spiega il motivo. Un trattamento per l'avvelenamento da metanolo consiste nel somministrare etanolo al paziente. Spiega perché questo trattamento è efficace? Assegna un nome all'enzima che catalizza il metabolismo di questi alcoli. A quale classe e sottoclasse di enzimi appartiene? Spiegare il concetto di specificità del substrato di un enzima. Quale indicatore caratterizza la specificità del substrato e dell'enzima?
Risposta: Se assunto per via orale, il metanolo (nella sua forma pura non è tossico per l'organismo) viene convertito dall'enzima alcol deidrogenasi in formaldeide, un composto tossico per l'uomo.
Un trattamento consiste nel somministrare alla persona etanolo da bere. L'ADH, che scompone gli alcoli nel corpo, ha una maggiore affinità per l'etanolo rispetto al metanolo, quindi quando l'etanolo entra nel sangue, l'ADH inizierà a scomporlo e il metanolo verrà escreto dal corpo nella sua forma pura.
Alcool deidrogenasi - ossidoreduttasi, deidrogenasi anaerobica.
La specificità del substrato è la capacità di un enzima di interagire con uno o più substrati con struttura e tipo di legami simili.
La specificità del substrato e dell'enzima è caratterizzata dalla costante di Michaelis.
6. Nello studio del succo gastrico mediante filtrazione su gel, è stata isolata una forma inattiva di pepsina con un peso molecolare di 42 kDa. Dopo che l'acido cloridrico è stato aggiunto all'enzima, il peso molecolare è diminuito a 35 kDa e l'enzima è diventato attivo. Spiega le tue scoperte. Che tipo di regolazione dell'attività è tipica di questo enzima? Qual è il significato biologico della formazione di una forma inattiva di questo enzima? A quale classe e sottoclasse di enzimi appartiene la pepsina?
Risposta: La pepsina è un'idrolasi, una peptidasi.
Quando l'HCl viene aggiunto alla forma inattiva della pepsina (proenzima), un inibitore specifico viene separato dal proenzima e il proenzima passa nella forma attiva: la pepsina attiva. Questo metodo di regolazione è la proteolisi parziale, di conseguenza la struttura conformazionale dell'enzima cambia.
7. La lipasi nel tessuto adiposo può essere in 2 forme con attività diverse: sotto forma di proteina semplice e fosfoproteina. Spiega come avviene la transizione da una forma all'altra e perché questa transizione è accompagnata da un cambiamento nell'attività dell'enzima. Che tipo di reazione catalizza la lipasi? Assegna un nome alla sottoclasse di questo enzima.
Risposta: La lipasi è un'idrolasi, un'idrolasi di legami estere. La lipasi catalizza l'idrolisi dei legami estere nelle molecole di grasso.
La transizione della lipasi da una forma inattiva (proteina semplice) a una forma attiva (fosfoproteina) avviene per fosforilazione. Un gruppo fosfato è attaccato alla molecola dell'enzima, la struttura conformazionale della proteina cambia, il centro attivo si apre o si forma, a seguito del quale l'enzima diventa attivo.
8. La caffeina è un inibitore competitivo della fosfodiesterasi, l'enzima che scompone il cAMP. In che modo l'assunzione di caffeina influenzerà l'attività della proteina chinasi A? Quale reazione è catalizzata dalla protein chinasi A? Qual è il significato di questa reazione?
Risposta: L'assunzione di caffeina aumenterà l'attività della proteina chinasi A.
La fosfodiesterasi scompone il cAMP e la caffeina inibisce questo processo. Unsplit cAMP è un attivatore della protein chinasi A e fornisce la sua maggiore attività.
La proteina chinasi A attiva e inattiva gli enzimi per fosforilazione.
9. L'aspartatocarbamoiltransferasi (12 protomeri), dopo esposizione per 4 min a 60°C, perde sensibilità all'inibitore allosterico della CTP pur mantenendo l'attività enzimatica. In questo caso, si verifica la dissociazione dell'enzima in protomeri separati. Quali caratteristiche della struttura e del funzionamento degli enzimi allosterici confermano i dati presentati?
Risposta: Le proteine allosteriche hanno una struttura speciale: sono costituite da diversi protomeri, in cui non è presente solo il centro attivo dell'enzima, ma anche quello regolatorio (allosterico). pertanto, quando esposto a un inibitore allosterico, interagisce solo il centro allosterico, mantenendo le funzioni del centro attivo.
10. È stato accertato che l'acido acetilsalicilico (un agente antinfiammatorio) è un inibitore della ciclossigenasi, enzima coinvolto nella sintesi degli eicosanoidi, sostanze biologicamente attive che regolano lo sviluppo di una risposta infiammatoria. Spiegare il meccanismo di inibizione dell'enzima sotto l'influenza del farmaco, se è noto che a seguito dell'inibizione si forma acido salicilico e la formazione di eicosanoidi viene ripristinata solo dopo la sintesi di nuove molecole enzimatiche.
Risposta: L'acido acetilsacilico aggiunge un gruppo acetile al residuo di serina nel centro attivo dell'enzima, modificandone la struttura e inibendone l'azione. Pertanto, questa reazione è irreversibile e il ripristino delle funzioni enzimatiche è possibile solo attraverso la sintesi di nuove molecole di ciclossigenasi.
11. Per il trattamento della miastenia grave (debolezza muscolare), che è accompagnata da una violazione della regolazione neuromuscolare con la partecipazione dell'acetilcolina, viene utilizzata la droga prozerin. Qual è la base per l'uso di questo farmaco? Caratterizzano l'inibizione competitiva dell'attività enzimatica.
Risposta: Prozerin è un farmaco del gruppo degli agenti anticolinesterasici. Il meccanismo d'azione del farmaco consiste nel legarsi ai centri anionici ed esterasi della molecola dell'acetilcolinesterasi, che li protegge reversibilmente dall'acetilcolina, a seguito della quale la sua idrolisi enzimatica si interrompe, l'acetilcolina si accumula e la trasmissione colinergica aumenta.
L'inibizione competitiva si riferisce a una diminuzione reversibile della velocità di una reazione enzimatica causata da un inibitore che si lega al sito attivo dell'enzima e previene la formazione del complesso enzima-substrato. Questo tipo di inibizione si osserva quando l'inibitore è un analogo strutturale del substrato, con conseguente competizione tra il substrato e le molecole dell'inibitore per un posto nel sito attivo dell'enzima. In questo caso, il substrato o l'inibitore interagiscono con l'enzima, formando complessi enzima-substrato (ES) o complessi enzima-inibitore (EI). Quando si forma il complesso dell'enzima e dell'inibitore (EI), il prodotto di reazione non si forma.
12. La succinilcolina, un analogo dell'acetilcolina, è usata in chirurgia come miorilassante. Perché il suo uso non è raccomandato per i pazienti con ridotta funzionalità epatica sintetizzante le proteine? Parlaci del processo di inattivazione del farmaco anestetico e dell'enzima che catalizza questo processo.
Risposta: l'inattivazione della succinilcolina nel corpo viene effettuata per idrolisi sotto l'azione dell'enzima pseudocolinesterasi. Questo enzima è prodotto nel fegato e, come tutti gli altri, è di natura proteica. Pertanto, se la funzione di sintesi proteica del fegato è compromessa, l'escrezione del miorilassante dal corpo sarà compromessa.
13. Quando l'acido malonico, un analogo strutturale del succinato, è stato aggiunto alla sospensione dei mitocondri, si è verificata una forte diminuzione dell'assorbimento di ossigeno da parte delle cellule. L'aggiunta di citrato non ha avuto effetto sul consumo di ossigeno, mentre l'aggiunta di fumarato ha avuto un effetto stimolante. Spiega i risultati dell'esperimento. Quale processo nei mitocondri coinvolge succinato e fumarato? Qual è il ruolo di questo processo?
Risposta: Succinato e fumarato sono coinvolti nel ciclo di Krebs. L'acido malonico è un analogo strutturale del succinato, un inibitore della succinato deidrogenasi. Quando viene aggiunto acido malonico, la reazione di deidrogenazione del succinato non si verifica, il prodotto di reazione (fumarato) non si forma, quindi il ciclo di Krebs viene violato, non si formano equivalenti riducenti, non si verifica il processo di respirazione dei tessuti - le cellule non assorbire ossigeno. il citrato viene utilizzato nella reazione che precede la deidrogenazione del succinato.Quando è stato aggiunto il fumarato, il ciclo di Krebs è stato ripristinato e l'assorbimento di ossigeno da parte delle cellule è continuato. La CK è la via finale del metabolismo, una fonte di equivalenti riducenti per la sintesi di CPE e ATP (produzione di energia).
14. Nei tumori maligni predomina il tipo anaerobico del metabolismo dei carboidrati e si accumula acido lattico. È noto che le interconversioni di piruvato e lattato, che sono catalizzate dalla lattato deidrogenasi (LDH), procedono rapidamente nel miocardio. Pertanto, la composizione dell'isoenzima LDH delle cellule tumorali e dei cardiomiociti sarà simile. Quali isoenzimi della lattato deidrogenasi predominano nelle cellule tumorali? Come può essere utilizzato nella diagnostica? Descrivere la posizione di LDH nel classificatore enzimatico .
Risposta: Nelle cellule tumorali, le stesse isoforme di LDH predominano come nei cardiomiociti - LDH1 e 2, così come LDH3. L'analisi della composizione dell'isoenzima di LDH è utilizzata in varie patologie (cuore, fegato, muscoli, tumori), perché. diversi organi contengono diverse isoforme di LDH. LDH - ossidoreduttasi.
15. L'uso della tripsina con esposizione locale si basa sulla capacità di abbattere tessuti necrotici e formazioni fibrinose, secrezioni viscose sottili, essudati, coaguli di sangue. In relazione ai tessuti sani, l'enzima è inattivo e sicuro. Spiega perchè. A quale classe e sottoclasse di enzimi appartiene la tripsina? Perché questo enzima viene utilizzato per il trattamento e il trattamento delle ferite purulente-necrotiche?
Risposta: La tripsina appartiene alla classe delle idrolasi, una sottoclasse delle peptidasi. Questo enzima catalizza l'idrolisi dei legami peptidici, tk. i tessuti necrotici hanno una struttura proteica, quindi la tripsina contribuirà alla loro scomposizione, ma non influisce sui tessuti sani, poiché la forma immobilizzata di questo enzima viene utilizzata per uso medico.
16. È noto che a seguito del funzionamento del sistema di idrossilazione microsomiale (MSH), alcuni xenobiotici potenzialmente tossici diventano idrofili. Spiega perché l'idrossilazione porta a una diminuzione della tossicità degli xenobiotici lipofili. A quale classe appartengono gli enzimi MSH? Qual è il principio di funzionamento del sistema di trasporto degli elettroni MSG?
Risposta: Il sistema microsomiale del reticolo endoplasmatico liscio secerne gli enzimi monoossigenasi. Di questi, 1 ossidasi con funzioni miste e 2 enzimi che forniscono processi di coniugazione sono prevalentemente coinvolti nei meccanismi del metabolismo xenobiotico.
Le ossidasi catalizzano le reazioni di C-idrossilazione degli xenobiotici. Di conseguenza, gli xenobiotici acquisiscono gruppi reattivi OH, COOH, che forniscono l'ingresso nelle reazioni di coniugazione con la formazione di composti a bassa tossicità che vengono facilmente escreti dal corpo con l'urina, la bile e le feci.
2. Classe ossidoreduttasi
3.A. Il legame nel centro attivo del citocromo P450 e della sostanza RH (xenobiotico), attiva la riduzione del ferro nell'eme: il primo elettrone è attaccato.
B. Un cambiamento nella valenza del ferro aumenta l'affinità del complesso per una molecola di ossigeno
C. La comparsa della molecola di O2 nel centro di coagulazione del citoroma P450 accelera la comparsa del secondo elettrone e la formazione del complesso: P450-Fe(II+)+O2-RH
E. La sostanza modificata R-OH viene separata dall'enzima ed escreta dal corpo.
17. Spiega perché quando si determina l'attività della lattato deidrogenasi, il materiale per lo studio è il siero del sangue senza segni di emolisi e quando si determina l'attività della lipasi pancreatica è possibile utilizzare il siero emolitico? Assegna un nome alla posizione di questi enzimi nel classificatore
Risposta: emolisi degli eritrociti nel campione di sangue (a causa dell'alto contenuto di LDH nelle cellule del sangue), pertanto il siero emolitico non è adatto a determinare l'attività di LDH, poiché l'LDH può fuoriuscire dagli eritrociti distrutti e distorcere il risultato dell'analisi. Nella patologia del pancreas si osserva un aumento dell'attività della lipasi, che è associata a danni alle sue cellule e al rilascio dell'enzima nel sangue, quindi la sua attività non dipende dal fatto che venga utilizzato o meno sangue con segni di emolisi.
LDH- Classe-ossigoreduttasi, (sottoclasse-ossidasi)
Lipasi pancreatica: classe idrolasi
18. La DNasi è un enzima lisosomiale che inibisce la riproduzione dei virus contenenti DNA. È stato stabilito che i virus entrano nelle cellule per pinocitosi e quindi sono isolati nelle vescicole pinocitiche che si fondono con i lisosomi. Perché la DNasi, anche in quantità molto grandi, non danneggia le molecole di DNA della cellula? A quale classe di enzimi appartiene la DNasi?
Risposta: La DNasi non danneggia il DNA delle cellule, poiché questo enzima viene catturato dalle membrane cellulari e isolato dalle strutture nucleari negli endosomi all'interno delle cellule. .
Classe: idrolasi
19. Spiegare perché con un aumento della permeabilità delle membrane degli epatociti nel plasma sanguigno, l'attività dell'alanina aminotransferasi (ALT) aumenta in misura maggiore, nonostante il fatto che l'attività totale dell'aspartato aminotransferasi nelle cellule del fegato sia maggiore rispetto all'attività dell'aspartato aminotransferasi ALT. Che tipo di reazione catalizzano questi enzimi e come vengono utilizzati nella diagnostica delle malattie?
Risposta: Nell'epatite acuta si verifica la citolisi degli epatociti e una diminuzione della funzione di sintesi proteica del fegato. L'ALT è un enzima intracellulare ed è contenuto negli epatociti, rispettivamente, verrà rilasciato nel flusso sanguigno durante la citolisi.
Tipo di soluzione: trasferimento di gruppi funzionali da un substrato all'altro
L'ananina aminotransferasi (ALT o AlAT) e l'aspartato aminotransferasi (AST o AsAT) sono combinate in un gruppo di enzimi: le aminotransferasi.
Gli enzimi hanno una specializzazione tissutale selettiva, quindi un esame del sangue per ALT indica lo stato del fegato, un esame del sangue per AST è un indicatore dello stato del muscolo cardiaco - il miocardio. Un aumento del contenuto di questi enzimi nel plasma sanguigno segnala danni ai tessuti del fegato o del miocardio. La morte e la distruzione delle cellule in questi organi è accompagnata dal rilascio di enzimi nel sangue.
Nella diagnostica viene spesso utilizzato anche il coefficiente Ritis, il rapporto AsAT / AlAT, determinato in un esame del sangue. Il valore normale di questo coefficiente è 1,3. L'epatite infettiva provoca la sua diminuzione. Nell'infarto del miocardio, l'indice di Ritis è aumentato
Secondo i risultati dell'analisi di ALT, un aumento di ALT è un segno di malattie così gravi come:
arresto cardiaco
miocardite
pancreatite
infarto miocardico
lesione e necrosi del muscolo scheletrico
attacchi cardiaci estesi
arresto cardiaco
Epatite virale
tossicità epatica
cirrosi epatica
alcolismo cronico
cancro al fegato
effetto tossico sul fegato dei farmaci (antibiotici, ecc.)
Un esame del sangue AST può mostrare un aumento di AST nel sangue se il corpo ha una malattia come:
infarto miocardico
epatite virale, tossica, alcolica
angina pectoris
pancreatite acuta
cancro al fegato
cardiopatia reumatica acuta
arresto cardiaco
20. È noto che l'urea a una concentrazione di 2 mmol / l riduce l'attività della lattato deidrogenasi (LDH) I e II del 20% e LDH IV e V perdono completamente la loro attività. Come puoi usare dato di fatto per la diagnosi di infarto miocardico ed epatite (malattie accompagnate da citolisi e necrosi) in un laboratorio che può determinare solo l'attività totale dell'enzima? Che tipo di reazione catalizza l'LDH? Quale vitamina è necessaria per il "lavoro" dell'enzima?
Risposta: se c'è una leggera diminuzione di LDH .. allora l'attività di 1 e 2 è diminuita. quindi il cuore .... se l'attività di LDH è notevolmente diminuita .. allora questo è il fegato
Nelle reazioni di glicolisi
Per il "lavoro" dell'enzima è necessaria la vitamina B 6.
21. Le proteine alimentari sono digerite (idrolizzate) dall'enzima della pepsina del succo gastrico. Assegna un nome alla classe e sottoclasse di enzimi a cui appartiene la pepsina. Assegna un nome al pH ottimale della pepsina. Perché la digestione delle proteine nello stomaco è disturbata nei pazienti con gastrite ipoacida? Quali proteine verranno digerite più velocemente nel tratto gastrointestinale denaturato o nativo. Come mai? È noto che la pepsina viene sintetizzata nelle cellule dello stomaco in una forma inattiva e diventa attiva solo nella cavità dell'organo. Descrivere il meccanismo di regolazione dell'attività di questo enzima.
Risposta:
La pepsina appartiene alla classe delle idrolasi, una sottoclasse delle peptidasi. Il pH ottimale per la pepsina è 1,5-2. Nei pazienti, la digestione delle proteine nello stomaco è disturbata a causa della bassa acidità del succo gastrico (questa è la gastrite ipoacida). Le proteine denaturate vengono digerite dagli enzimi del tratto gastrointestinale più velocemente rispetto a quelle autoctone (anche se l'acidità è ridotta). Le ghiandole dello stomaco producono pepsina in una forma inattiva, diventa attiva se esposta all'acido cloridrico. La pepsina agisce solo nell'ambiente acido dello stomaco e diventa inattiva quando entra nell'ambiente alcalino del duodeno. MECCANISMO: La conversione del pepsinogeno in pepsina avviene a seguito della scissione di diversi peptidi dalla regione N-terminale del pepsinogeno, uno dei quali svolge il ruolo di inibitore. Il processo di attivazione avviene in più fasi ed è catalizzato dall'acido cloridrico del succo gastrico e dalla stessa pepsina (autocatalisi). La pepsina assicura la disaggregazione delle proteine prima della loro idrolisi e facilitandola. Come catalizzatore, ha attività proteasica e peptidasica.
22. Uno studente ha ricevuto un campione di sangue da un paziente per determinare l'attività della colinesterasi sierica (PCE). Per l'analisi, ha compilato una miscela di incubazione che includeva il substrato enzimatico, il siero del sangue, il tampone per mantenere il pH (8,4) e l'indicatore rosso fenolo. Dopo il tempo di incubazione, la miscela di reazione è diventata gialla. Come mai? Quale reazione catalizza questo enzima (denominare il substrato e i prodotti)? A quale classe e sottoclasse di enzimi appartiene? L'attività dell'enzima, calcolata dallo studente, è risultata essere 80 µmol/ml∙h (la norma è 160–340 µmol/ml∙h). Perché lo studente ha espresso l'attività dell'enzima in unità di concentrazione? Quale potrebbe essere la ragione della diminuzione dell'attività PChE? Risposta: colinesterasi - classe di idrolasi, sottoclasse - idrolasi di legami estere. Substrati - esteri della colina con acidi acetico, propionico o butirrico. Prodotti - colina e acido acetico. Come risultato della reazione, il pH del mezzo si sposta sul lato acido, che viene registrato utilizzando un indicatore (rosso fenolo), e quindi diventa giallo. La diminuzione dell'attività è associata all'inibizione allosterica, cioè formazione scolastica
Risposta:
Costante di Michaelis (concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è 1/2 del massimo).
caratterizza l'affinità dell'enzima per il substrato meno valore, maggiore è l'affinità). È un valore costante
Velocità di reazione massima: elevata concentrazione di substrato e velocità di reazione a basso valore KS.
Vm= 40 µmol/min ∙ mg Km= 10 mk mol/l U= 10 µmol/min ∙ mg S-?
No perchè?)
25. Lo studente ha studiato l'effetto di diverse concentrazioni di ATP e ADP sulla velocità di reazione dell'isocitrato deidrogenasi, osservando il pH e la temperatura ottimali del mezzo di incubazione. Quali risultati pensi che lo studente potrebbe ottenere? Spiegare il meccanismo di influenza di questi nucleotidi sull'attività dell'enzima. Quale conclusione si può trarre sulle caratteristiche strutturali dell'enzima? Descrivi la posizione dell'enzima nel classificatore
Risposta: La reazione isocitrato-deidrogenasi è attivata allostericamente da ADP, con un aumento della concentrazione di ATP, la velocità diminuisce.L'enzima è attivato allostericamente da ADP e Ca++, poiché ha siti di legame allosterico per ADP e Ca++ su ciascuno subunità.
L'isocitrato deidrogenasi, un enzima oligomerico, è costituito da 8 subunità. L'attaccamento dell'isocitrato alla prima subunità provoca un cambiamento cooperativo nella conformazione delle altre, aumentando il tasso di attacco del substrato. L'enzima è attivato allostericamente da ADP e Ca2+, che si legano all'enzima in diversi siti allosterici. In presenza di ADP, la conformazione di tutte le subunità cambia in modo tale che il legame dell'isocitrato avvenga molto più velocemente. Pertanto, alla concentrazione di isocitrato che esiste nella matrice mitocondriale, piccoli cambiamenti nella concentrazione di ADP possono causare un cambiamento significativo nella velocità di reazione. Un aumento dell'attività dell'isocitrato deidrogenasi riduce la concentrazione di citrato, che, a sua volta, riduce l'inibizione della citrato sintasi da parte del prodotto di reazione. Con un aumento della concentrazione di NADH, l'attività dell'enzima diminuisce.
26. La ialuronidasi è ampiamente utilizzata in medicina insieme ai farmaci per l'anestesia locale. Il substrato dell'enzima acido ialuronico è un componente della matrice intercellulare. Che tipo di reazione catalizza questo enzima? Qual è lo scopo dell'uso di un enzima negli anestetici?
Risposta: La ialuronidasi è un enzima (più precisamente un gruppo di enzimi) in grado di scomporre l'acido ialuronico in oligomeri (frammenti a basso peso molecolare) (Fig. 1). Nel corpo umano sono stati identificati diversi tipi di ialuronidasi, sia nel citoplasma delle cellule che nella matrice extracellulare. Il lavoro coordinato di questi enzimi contribuisce a mantenere l'equilibrio ottimale di HA nel tessuto connettivo. Le ialuronidasi sono sintetizzate non solo nel corpo umano: questo è un enzima veramente universale. La maggior parte delle funzioni svolte dalle ialuronidasi sono associate alla loro capacità di aumentare la permeabilità dei tessuti riducendo la viscosità della matrice extracellulare. La ialuronidasi è un componente della secrezione velenosa di alcuni animali, poiché riducendo la viscosità della matrice intercellulare dei tessuti e aumentando la permeabilità dei capillari, è facilitata dalla diffusione della tossina dal sito del morso. Lo stesso effetto, di natura "sbirciata", viene utilizzato attivamente in medicina quando la ialuronidasi viene iniettata nei tessuti insieme a farmaci, ad esempio anestetici locali, facilitando la loro distribuzione nei tessuti durante l'anestesia di infiltrazione.
Tipo I. Ialuronidasi di tipo testicolare (ialuronato-endo-β-N-acetilesosaminidasi, EC 3.2.1.35) Tipo Ia. Ialuronidasi testicolare corretta. Contenuto nei testicoli e nello sperma dei mammiferi, latte di pesce. Tipo Ib. Ialuronidasi lisosomiale. Contenuto nei lisosomi di cellule di vari tessuti (fegato, tessuto sinoviale, ecc.), nonché in alcuni fluidi fisiologici (siero sanguigno, liquido sinoviale, ecc.) Tipo Ic. Ialuronidasi sottomandibolare. Contenuto nella saliva e nelle ghiandole salivari dei mammiferi, nel veleno di api e serpenti.
27. Lo studente ha ricevuto campioni di sangue per determinare l'attività della fosfatasi acida e alcalina. Per l'analisi, ha composto 2 miscele di incubazione, che includevano substrati enzimatici, siero sanguigno e tampone (pH 5). Analizzare la correttezza della composizione della miscela di incubazione per ciascun enzima. Quale errore pensi abbia fatto lo studente? I risultati dell'attività di quale enzima non saranno corretti? In che modo il pH influisce sull'attività enzimatica? Che tipo di reazione è catalizzata dagli enzimi selezionati?
Risposta: Il pH ottimale della fosfatasi acida si trova in un ambiente acido (pH 5,0-5,5) e per la fosfatasi alcalina è 8,6-10,1. In questa miscela acida, l'attività della fosfatasi alcalina sarà ridotta. L'effetto delle variazioni del pH del mezzo sulla molecola dell'enzima è quello di influenzare lo stato e il grado di ionizzazione dei gruppi acidi e basici. Con bruschi cambiamenti dal pH ottimale del mezzo, gli enzimi possono subire cambiamenti conformazionali, portando a una perdita di attività dovuta alla denaturazione o a un cambiamento nella carica della molecola dell'enzima. Il tipo di reazione è l'idrolisi degli esteri dell'acido fosforico. C'è molta fosfatasi alcalina nel fegato, FC - nella ghiandola prostatica.
28. Lo studente ha ricevuto campioni di sangue per determinare l'attività della fosfatasi acida e alcalina. Per l'analisi, ha composto 2 miscele di incubazione, che includevano substrati enzimatici, siero sanguigno e tampone (pH 9). Analizzare la correttezza della composizione della miscela di incubazione per ciascun enzima. Quale errore pensi abbia fatto lo studente? I risultati dell'attività di quale enzima non saranno corretti? In che modo il pH influisce sull'attività enzimatica? Che tipo di reazione è catalizzata dagli enzimi selezionati?
Risposta: La fosfatasi alcalina è un enzima appartenente al gruppo delle idrolasi e catalizza la reazione di scissione dell'acido fosforico dai suoi composti organici, agisce in un pH alcalino = 9, da 4 a 6. Lo studente ha commesso il seguente errore: ha preso un pH medio in cui sarebbe attiva solo la fosfatasi alcalina. I risultati dell'attività della fosfatasi acida non saranno corretti
29. I preparati festivi, il mezim, la pancreatina, ecc. Sono ampiamente utilizzati nella terapia enzimatica sostitutiva delle malattie gastrointestinali, accompagnata da una diminuzione dell'attività del succo digestivo. Quali enzimi contengono questi preparati? A quale classe e sottoclasse di enzimi appartengono?
Risposta: Questi preparati sono preparati enzimatici. Compensano l'insufficienza della funzione esocrina del pancreas e aiutano a migliorare la digestione. Fanno parte dei preparati (pancreatina) - gli enzimi amilasi, lipasi e proteasi facilitano la digestione di carboidrati, grassi e proteine, il che contribuisce al loro più completo assorbimento nell'intestino superiore. Gli enzimi appartengono alla classe delle idrolasi. Sottoclassi: -amilasi - glicosidasi -lipasi - esterasi Proteasi - peptidasi. I preparati pancreatici stimolano la secrezione degli enzimi propri del pancreas in caso di loro carenza.
30. Con una mancanza di vitamina B6, che è coinvolta nella sintesi dell'eme, si sviluppa l'anemia. A scopo diagnostico, in questo caso, viene determinata l'attività aminotransferasica del siero del sangue. Come mai? Come può cambiare il risultato del test in questi pazienti? Quale reazione è catalizzata dalle aminotransferasi? Perché l'attività degli enzimi intracellulari è normalmente determinata nel plasma sanguigno?
Risposta: Con una carenza di vitamina B6 nel siero/plasma, sarà determinata l'attività dell'alanina aminotransferasi. La Vit.B6 è coinvolta nella sintesi dell'eme. Poiché l'eme è un gruppo protesico dell'emoglobina (non proteico) e l'emoglobina è una proteina, le aminotransferasi sono coinvolte nel trasferimento dei suoi gruppi amminici e se il contenuto di vitamina B6 viene ridotto, di conseguenza, anche il contenuto di emoglobina sarà ridotto e si svilupperà anemia. Con mancanza di vit. L'attività delle ALT sieriche/plasmatiche di B6 sarà ridotta. Questo enzima catalizza il trasferimento di gruppi funzionali (in questo caso, peptidi). Nel plasma sanguigno, l'attività degli enzimi intracellulari viene normalmente determinata per determinare se l'enzima è normalmente contenuto o se il suo contenuto è aumentato, poiché gli enzimi intracellulari svolgono la loro funzione all'interno delle cellule e il loro contenuto plasmatico è piccolo, ma con alterazioni patologiche aumenta.
31. Il laboratorio può determinare l'attività di varie isoforme di creatina chinasi, lattato deidrogenasi, nonché pseudocolinesterasi, alanina (aspartato) aminotransferasi, fosfatasi acida, fosfatasi alcalina, gamma-glutamil transpeptidasi. Determinazione dell'attività di quale dei seguenti enzimi e delle loro isoforme può essere utilizzato per diagnosticare malattie del miocardio? Spiega la risposta. Che tipo di reazione è catalizzata dagli enzimi selezionati? Perché è necessario determinare l'attività delle singole isoforme, e non l'attività totale dell'enzima, per risolvere il problema della localizzazione del processo patologico?
Risposta: LDH 1 e 2 predominano nel cuore e nei reni corticali in-ve. Un aumento simultaneo della CPK (MB) può indicare una patologia miocardica. È prevedibile un aumento di ALT e AST, perché. vengono anche rilasciati nel sangue quando il miocardio è danneggiato. AST predomina nel cuore. Il rapporto De Ritis aumenterà (>2 a un tasso di 0,91-1,75). CPK catalizza il trasferimento di gruppi fosfato, LDH - la scomposizione del lattato, AST e ALT - il trasferimento rispettivamente di gruppi amminici di aspartato e alanina (conversione di a-aminoacidi in chetoacidi). Perché diverse isoforme sono responsabili di diverse patologie di vari organi (ad esempio: LDH-1 è un segno di patologia cardiaca e LDH-5 è un segno di patologia epatica ... ..).
32. Il laboratorio ha la capacità di determinare l'attività di varie isoforme di creatina chinasi, lattato deidrogenasi, pseudocolinesterasi, alanina (aspartato) aminotransferasi, fosfatasi acida, fosfatasi alcalina, gamma-glutamil transpeptidasi. Assegnare un esame biochimico (enzimatico) a un paziente con sospetta malattia epatica accompagnata da citolisi. A quale classe appartengono gli enzimi scelti per la diagnostica?
Risposta: Un aumento del livello di AST nel siero, LDH-1 e CPK-MB indica un processo patologico nel miocardio. ALT può cambiare leggermente, tk. AST predomina nel cuore. CPK catalizza il trasferimento di gruppi fosfato, LDH catalizza la scissione idrolitica del lattato, AST e ALT catalizzano rispettivamente il trasferimento di gruppi amminici di aspartato e alanina.LDH-5 è localizzato nel muscolo scheletrico e nel fegato. L'ALT è nel fegato. Arginase, istidasi - anche nel fegato. Un aumento del livello sierico di questi enzimi indica patologia epatica. L'attività di PChE diminuirà - perché. la proteina f-I secretoria del fegato diminuirà. Il livello di AST è spesso aumentato di 20-50 volte nelle malattie del fegato accompagnate da necrosi. LDH catalizza la scissione idrolitica del lattato, l'arginasi idrolizza l'arginina in ornitina e urea e l'idrolisi dell'istidasi dell'istidina. PCE - scinde l'acetilcolina, ALT - trasferimento del gruppo amminico dell'alanina.
33. L'attività dell'aspartato aminotransferasi e della lattato deidrogenasi I è aumentata nel sangue di un paziente. Dovremmo aspettarci cambiamenti nell'attività dell'alanina aminotransferasi e della pseudocolinesterasi in questo caso? Spiega la risposta. Quali reazioni sono catalizzate da questi enzimi?
Risposta:
Poiché AST e LDH 1 sono elevati, ciò indica una patologia del muscolo cardiaco (p. es., infarto del miocardio). La diagnosi di laboratorio di infarto miocardico si basa su esami del sangue biochimici. L'analisi dell'attività dell'aspartato aminotransferasi AST, della lattato deidrogenasi LDH e dei suoi isoenzimi, della creatinfosfochinasi CPK e del suo isoenzima MB è di importanza diagnostica. L'infarto miocardico è la necrosi (morte) di una sezione del muscolo cardiaco, a seguito della quale gli enzimi ALT e AST vengono rilasciati nel sangue. Pertanto, durante l'infarto del miocardio, i livelli di ALT e AST aumentano nel sangue, ma l'AST è più elevato (l'ALT predomina nel fegato e l'AST nel miocardio. Quindi, con l'infarto del miocardio, l'attività dell'AST nel sangue aumenta di 8-10 volte, mentre solo ALT - 1,5-2 volte). Nell'infarto del miocardio, entro la fine del primo giorno della malattia si nota una forte diminuzione dell'attività della colinesterasi, che è dovuta allo shock, che porta a gravi danni al fegato. Catalizzano le reazioni di transaminazione: ALANINA AminoTRANSFERASE - catalizza il trasferimento del gruppo amminico dall'alanina all'acido α-chetoglutarico (con formazione di acido piruvico e acido glutammico). Aspartato aminotransferasi- catalizza il trasferimento del gruppo amminico dall'acido aspartico all'acido α-chetoglutarico (L-aspartato + α-chetoglutarato AST ossalacetato + glutammato) Reazione redox: LDH 1 catalizza la reazione di riduzione reversibile dell'acido piruvico ad acido lattico con la partecipazione di NAD-H2 Idrolisi: pseudocolinesterasi - catalizza l'idrolisi di acetilcolina e butirrilcolina
34. Nel sangue di un paziente, l'attività della lattato deidrogenasi I e II, così come l'attività della creatina chinasi, sono notevolmente aumentate. C'è qualche ragione per aspettarsi cambiamenti nell'attività delle aminotransferasi? Come cambierà il valore del coefficiente de Ritis? L'attività di quale isoforma della creatina chinasi sarà aumentata? Spiega la risposta. Che tipo di reazioni sono catalizzate da questi enzimi?
Risposta: 1. Sì, l'attività dell'aspartato aminotransferasi (AST) aumenterà in modo significativo, mentre l'attività dell'alanina aminotransferasi (ALT) aumenterà moderatamente.
2. Il coefficiente de Ritis aumenterà, sarà maggiore di 1.
3. Creatina chinasi MB, poiché questo enzima è un indicatore specifico e sensibile del danno miocardico. (Un aumento dell'attività di LDH 1 e 2 indica una patologia del cuore.)
35. Un paziente ha aspartato aminotransferasi sierica 80 U/l. Aumento dell'attività della creatinfosfochinasi (MB) e della lattato deidrogenasi I. Dove pensi che sia localizzato il processo patologico? Dovremmo aspettarci cambiamenti nell'attività dell'alanina aminotransferasi? Quali reazioni sono catalizzate da questi enzimi?
Risposta:
1. Nel cuore.
2. Sì, con patologie del cuore c'è un moderato aumento dell'attività ALT.
3. Aspartato aminotransferasi (AST) catalizza il trasferimento di un gruppo amminico dall'acido aspartico (amminoacido) all'acido alfa-chetoglutarico (acido cheto).Alanina aminotransferasi (ALT) catalizza il trasferimento reversibile del gruppo amminico (NH2) dall'amminoacido (alanina) all'α-chetoglutarato, portando alla formazione di glutammato e acido piruvico.
Creatina fosfochinasi (MB) catalizza il trasferimento di fosfato dalla creatina fosfato all'adenosina difosfato.
lattato deidrogenasi catalizza la conversione del lattato in piruvato, con formazione di NADH+.
36. L'alanina aminotransferasi sierica di un paziente è 75 U/l. Aumento dell'attività di arginasi, istidasi e lattato deidrogenasi V. Dove pensi che sia localizzato il processo patologico? Come potrebbe cambiare l'attività dell'aspartato aminotransferasi e della pseudocolinesterasi? A quale classe appartengono tutti i seguenti enzimi?
Risposta.
Nell'epatite acuta si verificano la citolisi degli epatociti e una diminuzione della funzione di sintesi proteica del fegato, pertanto: in questo caso, ALT e lattato deidrogenasi (V) dovrebbero essere utilizzati come enzimi marcatori del fegato, è anche possibile prescrivere test per modificare il livello di attività dell'arginasi e dell'istidasi. Tutti questi enzimi sono intracellulari e sono contenuti negli epatociti, rispettivamente, entreranno nel flusso sanguigno durante la citolisi. In questo caso, la pseudocolinesterasi dovrebbe essere utilizzata come enzima secretorio, il cui livello di attività nel sangue sarà ridotto a causa della diminuzione della funzione di sintesi proteica del fegato.
Classe: transferasi
pseudocolinesterasi, il livello di attività nel sangue sarà ridotto a causa di una diminuzione della funzione di sintesi proteica del fegato. Anche l'AST è ridotto
37. Assegna un esame biochimico (enzimatico) a un paziente in cui si sospetta una diminuzione della funzione escretoria del pancreas a causa della sua infiammazione. Denominare il tipo di reazione catalizzata degli enzimi scelti per la diagnostica. Spiega perché gli inibitori della tripsina sono usati nella complessa terapia di una tale malattia?
Risposta.
Viene effettuato un esame del sangue biochimico per la pancreatite per rilevare il livello di glucosio, colesterolo, amilasi (più spesso nella pancreatite acuta), globuline. Un aumento o una diminuzione di questi indicatori nel sangue può indirizzare i medici sulla strada giusta e aiutare il paziente in tempo. Il glucosio è il principale indicatore del metabolismo dei carboidrati. Il suo livello può essere abbassato in alcune malattie endocrine. Abbastanza spesso si osserva un aumento del contenuto di glucosio con la pancreatite. Negli adulti, la norma della glicemia è 3,89 - 5,83 (3,5-5,9) mmol / l Colesterina: un aumento dei livelli di colesterolo segnala lo sviluppo di diabete mellito, malattie renali croniche e una diminuzione della funzione tiroidea. È importante sapere che il colesterolo diventa meno del normale nella pancreatite acuta e nelle malattie del fegato. Norme del colesterolo totale nel sangue - 3,0-6,0 mmol / l Globuline - il livello di α2-globuline nella pancreatite diminuisce sempre. Amilasi: il livello di amilasi pancreatica nel sangue aumenta di 10 volte o più al di sopra del normale nella pancreatite acuta o nell'esacerbazione della pancreatite cronica. Un forte aumento del livello di amilasi pancreatica può essere associato all'infiammazione del pancreas, a causa del blocco del dotto pancreatico da parte di cisti, tumore, calcolo, aderenze. La norma dell'amilasi nel sangue è 28-100 U / l. Analisi delle urine per pancreatite: il rilevamento dell'amilasi nelle urine indica anche pancreatite (principalmente pancreatite acuta). L'analisi fecale consente di valutare la funzione escretoria del pancreas. Feci di consistenza grassa, l'analisi microscopica rivela la presenza di fibra non digerita, un maggior contenuto di grassi neutri, acidi grassi. I marker di danno epatico includono bilirubina, ALT, GGT e fosfatasi alcalina!
Con l'infiammazione del pancreas, gli enzimi secreti dalla ghiandola non vengono rilasciati nel duodeno, ma vengono attivati nella ghiandola stessa e iniziano a distruggerla (autodigestione). Di conseguenza, al fine di prevenire ciò, vengono prescritti inibitori degli enzimi pancreatici, inclusa la tripsina.
38. Assegnare un esame biochimico (enzimatico) a un paziente con sospetta epatite acuta, che è accompagnata da citolisi degli epatociti. Come cambierà il livello degli enzimi epatici marcatori e secretori? Denominare la classe e la sottoclasse di enzimi selezionati per la diagnostica.
Risposta.
Bx test per ALT e AST, coefficiente di de Ritis.
Verificare la presenza di un aumento dell'attività di un certo numero di enzimi sierici: aldolasi, aspartato aminotransferasi e soprattutto alanina aminotransferasi (significativamente superiore a 40 unità)
La norma dell'ALT nel sangue è 0,1-0,68 µmol / l.h. Vari livelli di maggiore attività dell'ALT sono rilevati nell'epatite acuta, nella cirrosi epatica e durante l'assunzione di farmaci epatotossici (veleni, alcuni antibiotici).
Viene chiamato il rapporto di attività AST/ALT coefficiente di de Ritis. Il valore normale del coefficiente de Ritis è 1,3. In caso di danno epatico, il valore del coefficiente de Ritis diminuisce.
Un forte aumento dell'attività ALT di 5-10 volte o più, l'attività AST aumenta.
Classe- Transferasi. Sottoclasse -
39. Un uomo è stato in contatto con un paziente affetto da epatite virale (malattia del fegato accompagnata da citolisi). Assegna un esame biochimico, con l'aiuto del quale è possibile identificare i segni di una violazione della struttura e della funzione del fegato in caso di infezione.
Risposta.
Determinazione del livello di alanina aminotransferasi (enzimi ALT "fegato") e aspartato aminotransferasi (AST) nel sangue. ALT e AST sono enzimi contenuti all'interno degli epatociti e vengono rilasciati quando le cellule sono danneggiate. Un esame per determinare il livello di AST e ALT nel sangue consente di determinare il grado di attività causato dal virus dei processi infiammatori nel fegato.
La norma di ALT nel sangue è 0,1-0,68 µmol / l.h
Norma AST 0,1-0,45 µmol\l.h.
40. Assegnare un esame biochimico (enzimatico) a un paziente con sospetto infarto del miocardio (la malattia procede con lo sviluppo della necrosi). 2Quali sono i possibili cambiamenti nell'attività enzimatica? 3 Denominare la classe e la sottoclasse di enzimi selezionati per la diagnosi.
Risposta:
1. Viene determinata l'attività degli enzimi, il cui livello nel sangue aumenta in modo significativo a causa del loro rilascio dal fuoco della necrosi, aumenta il contenuto di mioglobina, il cui indicatore è informativo nelle prime ore e con un atipico quadro clinico, quando è praticamente impossibile fare una diagnosi basata sui sintomi. Il contenuto normale di mioglobina nel siero del sangue è:
Negli uomini, 22-66 mcg / l,
Nelle donne - 21-49 mcg / l
Un aumento della concentrazione di mioglobina nel sangue e il suo aspetto nelle urine (mioglobinuria) si nota durante i processi distruttivi nei muscoli striati e, in particolare, nel miocardio.
L'analisi dell'attività dell'aspartato aminotransferasi AST, della lattato deidrogenasi LDH e dei suoi isoenzimi (LDH 1-5), della creatinfosfochinasi CPK e del suo isoenzima MB è di importanza diagnostica.
2. Aumento di AST, K-DRitis, LDH.
3.Classe - trasferimenti.
41. Assegnare un esame biochimico (enzimatico) a un paziente con sospetta malattia epatica associata a una violazione della sua funzione escretoria. Quali sono i possibili cambiamenti nell'attività enzimatica? Denominare la classe e la sottoclasse di enzimi selezionati per la diagnostica.
Risposta: È necessario controllare il livello di fosfatasi alcalina nel paziente. Se il suo livello è elevato, il paziente ha una patologia della funzione escretrice del fegato. Se il livello è normale, non c'è patologia. La fosfatasi alcalina appartiene alla classe delle idrolasi, una sottoclasse della glicosidasi.
42. Un paziente ha uno stato di carenza di ferro. Come cambierà la velocità di idrossilazione microsomiale (MSH) in questo caso? Come dovrebbe essere preso in considerazione quando si selezionano le dosi di farmaci per il trattamento di malattie concomitanti? Spiegare il meccanismo di funzionamento del sistema di idrossilazione microsomiale. A quale classe appartengono gli enzimi MSH?
Risposta: In generale, gli enzimi idrossilanti sono monoossidanti, incluso l'eme contenente ferro come coenzima, quindi, in uno stato carente di ferro, l'idrossilazione è inibita. È necessario ridurre le dosi dei farmaci che vengono metabolizzati nell'organismo dall'idrossilazione. Per un certo numero di farmaci è sufficiente un'azione attiva e allo stesso tempo metabolizza per idrossilazione.
Hai bisogno di glucosio - NADP. Il tasso di ossidazione di alcune sostanze può essere limitato dalla competizione per il complesso enzimatico della frazione microsomiale. Pertanto, la somministrazione simultanea di due farmaci concorrenti porta al fatto che la rimozione di uno di essi può rallentare e questo porterà al suo accumulo nell'organismo. In alternativa, il farmaco può indurre l'attivazione del sistema accelerato dall'ossidasi del microsoma. eliminazione di altri farmaci prescritti contemporaneamente.
43. Quali vitamine dovrebbero essere prescritte a un paziente con uno stato ipoenergetico causato da una malattia cardiovascolare, e perché?
Risposta: Lo stato ipoenergetico può essere causato dall'ipovitaminosi, poiché i coenzimi contenenti vitamine sono coinvolti nelle reazioni delle vie comuni del catabolismo e della catena respiratoria. La vitamina B1 fa parte della tiamina difosfato, la vitamina B2 è parte integrante di FMN e FAD. La vitamina PP sotto forma di nicotinamide fa parte di NAD + e NADP +, l'acido pantotenico fa parte del coenzima A, la biotina è la funzione del coenzima dell'attivazione della CO2.
44. Il paziente ha una ridotta attività degli enzimi deidrogenasi (lattato deidrogenasi, malato deidrogenasi, alcol deidrogenasi) nel siero del sangue. Spiega una possibile ragione per questo cambiamento. Come si può eliminare la causa? Perché l'attività degli enzimi intracellulari nel plasma sanguigno è normale? Che tipo di reazioni sono catalizzate da questi enzimi?
Risposta: solo una tale diminuzione dell'attività è causata da: - una diminuzione del numero di cellule che secernono l'enzima - una mancanza di sintesi - un aumento del rilascio dell'enzima - un'inibizione dell'attività a seguito dell'azione delle proteinasi - malattie genetiche (come eliminare ?? Tutti questi enzimi sono irreversibilmente inibiti e denaturati dai sali. metalli pesanti. Inoltre, le deidrogenasi NAD-dipendenti possono essere inibite da alte dosi di alcol e alcuni droghe etere, uretano. È necessario scoprire l'eziologia e iniziare il trattamento - incl. disintossicazione.) Normalmente, l'attività degli enzimi intracellulari nel plasma sanguigno viene rilevata a causa dell'emolisi fisiologica dovuta all'invecchiamento naturale degli eritrociti con il rilascio del contenuto del citoplasma nel plasma sanguigno (compresi gli enzimi intracellulari), aumento della permeabilità della membrana durante l'infanzia, quando si esegue uno sforzo fisico intenso. Le deidrogenasi catalizzano la deidrogenazione (ossidazione) di un substrato utilizzando NAD+, NADP+, FAD, FMN come accettore di idrogeno
45. A causa della carenza di tiamina, può verificarsi uno stato ipoenergetico. Spiega perchè. È noto che in questo caso aumenta il livello di chetoacidi nei tessuti. Quali chetoacidi si accumulano? A quali cambiamenti di pH può portare? La condizione dei pazienti migliorerà con un aumento dei carboidrati nella loro dieta?
Risposta: La vitamina B1 (tiamina) gioca ruolo importante nei processi di approvvigionamento energetico del corpo. È un cofattore della piruvato carbossilasi (il primo enzima del complesso piruvato deidrogenasi), l'enzima del complesso alfa-chetoglutarato deidrogenasi, transketolasi (l'enzima della fase non ossidativa della via del pentoso fosfato). A causa dell'interruzione di questi enzimi, si verifica uno stato ipoenergetico. C'è un accumulo di prodotti non completamente ossidati del metabolismo del piruvato, che hanno un effetto tossico sul sistema nervoso centrale e causano lo sviluppo di acidosi metabolica. A causa dello sviluppo della carenza di energia, l'efficienza delle pompe del gradiente ionico, comprese le cellule del tessuto nervoso e muscolare, diminuisce. La sintesi degli acidi grassi e la trasformazione dei carboidrati in grassi sono disturbati. L'aumento del catabolismo proteico porta allo sviluppo dell'atrofia muscolare, nei bambini, a un ritardo nello sviluppo fisico. A causa della difficoltà nella formazione di acetil CoA dall'acido piruvico, il processo di acetilazione della colina soffre.
46. Usando la conoscenza della biochimica del metabolismo energetico, prova a spiegare perché, per non congelare all'esterno in inverno, ci si dovrebbe muovere il più possibile?
Risposta: Il movimento è causato dalla contrazione del tessuto muscolare. Questa contrazione richiede energia, che viene rilasciata durante la respirazione dei tessuti e la conversione del glucosio. Ma poiché non tutta l'energia va a soddisfare i bisogni della cellula, parte di essa viene dissipata e "riscalda" i tessuti circostanti. A causa di ciò, la temperatura corporea aumenta con un intenso lavoro muscolare.
47. Perché l'acido lipoico è necessariamente incluso nel complesso dei farmaci per la cura dello scompenso cardiaco?
48. Spiega perché la produzione di ATP nel miocardio si riduce rapidamente in caso di carenza di acido nicotinico? Quale enzima è coinvolto nella sintesi dell'ATP? Perché la sintesi di ATP nei mitocondri è chiamata fosforilazione ossidativa? Assegna un nome ai complessi enzimatici della catena respiratoria mitocondriale, il cui lavoro è associato alla sintesi di ATP mediante fosforilazione ossidativa.
Risposta: L'acido nicotinico nel corpo fa parte di NAD e NADP. Sono la principale fonte di elettroni nella catena respiratoria, che fornisce energia per la fosforilazione ossidativa (sintesi di ATP). Con una mancanza di acido nicotinico, il contenuto di NAD e NADP diminuisce e la produzione di ATP nei mitocondri diminuisce. L'ATP sintasi è coinvolta nella sintesi dell'ATP. La sintesi dell'ATP nei mitocondri avviene mediante la reazione di addizione del fosforo inorganico alla molecola di ADP mediante trasferimento di elettroni lungo il CPE, cioè fosforilazione ossidativa. Complessi enzimatici: NADH2: KoQ-ossidoreduttasi (1), succinato: KoQ-ossidoreduttasi (2), KoQH2: citocromo c-ossidoreduttasi (3), citocromo ossidasi (4).
49. Il cianuro di potassio è un veleno mortale. Avvelenarli è estremamente raro a causa della sua inaccessibilità. Tuttavia, ci sono casi di avvelenamento con noccioli di albicocca contenenti amigdalina, da cui viene rilasciato acido cianidrico HCN nel corpo. L'anione di questo acido ha un'elevata affinità per Fe 3+, per cui forma con esso un forte complesso. Con avvelenamento da cianuro, depressione respiratoria, iperemia pelle, convulsioni. Un segno caratteristico di avvelenamento è il colore scarlatto brillante del sangue venoso. Qual è la causa dei sintomi descritti? Descrivere le caratteristiche della struttura e del funzionamento dell'enzima inibito. Perché questo particolare enzima ha una maggiore affinità per il cianuro rispetto ad altre emoproteine? Spiega il colore scarlatto del sangue venoso nell'avvelenamento da cianuro.
RISPONDERE: L'anione cianuro è un inibitore dell'enzima citocromo c ossidasi nel complesso IV della catena di trasporto degli elettroni respiratori (sulla membrana interna dei mitocondri). Si lega al ferro, che fa parte dell'enzima, che impedisce il trasferimento di elettroni tra la citocromo c ossidasi e l'ossigeno. Di conseguenza, il trasporto degli elettroni è disturbato e, di conseguenza, la sintesi aerobica dell'ATP si interrompe.
Citocromo c-ossidasi (citocromo ossidasi), un enzima della classe ossidoreduttasi; catalizza la fase finale del trasferimento di elettroni all'ossigeno nel processo di fosforilazione ossidativa.
L'enzima è composto da 13 parti. L'enzima catalizza una reazione di riduzione-ossidazione: le molecole di citocromo c vengono ossidate, l'ossigeno viene ridotto. In questa reazione viene consumato quasi tutto l'ossigeno necessario agli organismi viventi nel processo di respirazione. Il centro catalitico dell'enzima contiene emi e complessi di rame. E come è scritto nel compito, l'anione dell'acido cianidrico ha un'elevata affinità per Fe 3, per cui forma un forte complesso con esso.
L'effetto velenoso dei cianuri si basa sul fatto che si legano agli enzimi tissutali responsabili della respirazione cellulare, inibendo la loro attività e causando la carenza di ossigeno nei tessuti. Pertanto, il colore del sangue venoso durante l'avvelenamento da cianuro è scarlatto, lo scambio di gas non si verifica e il sangue arterioso, dopo essere passato attraverso la circolazione sistemica, rimane scarlatto.
Perché questo enzima ha una maggiore affinità per il cianuro rispetto ad altre emoproteine, perché le emoproteine hanno ferro ferroso nella loro composizione .. e la citocromo c ossidasi ossidata ha ferro ferrico nella sua struttura, che si lega al cianuro.
50. Quali vitamine consiglieresti a un paziente con un disturbo del metabolismo energetico causato, ad esempio, da ipossia dovuta a una malattia del sistema cardiovascolare, perché? Denominare gli enzimi coinvolti nel percorso generale del metabolismo energetico e della respirazione dei tessuti, la cui attività dipende dalle vitamine. Che tipo di reazioni catalizzano?
RISPONDERE:
Un intero ananas e una fetta di soufflé oggi è in realtà il mio pranzo , citrato, (cis-) aconitato, isocitrato, (alfa-) chetoglutarato, succinil-CoA, succinato, fumarato, malato, ossalacetato. enzimi coinvolti in un percorso comune del metabolismo energetico
NAD,NADP-vit.PP (acido nicotinico) è un coenzima delle ossidoreduttasi. catalizzare reazioni redox (deidrogenazione) HS-CoA-vit.B5 (acido pantotenico)– coenzima aciltransferasi reazione di trasferimento del gruppo acile FAD,FMN-vit.B2(riboflavina)-coenzima ossidoreduttasi.deidrogenazione.
Piridossalfosfato-vit.B6 (piridossina) Tiamina pirofosfato-vit.B1 (tiamina)
FAD, HS-CoA, NAD, pirofosfato di tiamina sono coinvoltidecarbossilazione ossidativa del piruvato.
Il 51.2,4-dinitrofenolo, che è un disaccoppiante della respirazione tissutale e della fosforilazione ossidativa, è stato provato per combattere l'obesità. Attualmente tali sostanze non sono più utilizzate come medicinali, poiché ci sono casi in cui il loro uso ha portato alla morte. Perché l'assunzione di questi farmaci può portare alla morte?
RISPONDERE: Disaccoppiatori- sostanze lipofile in grado di accettare i protoni e di trasportarli attraverso la membrana interna dei mitocondri, bypassando il complesso V (il suo canale protonico).
I disaccoppiatori sopprimono la fosforilazione ossidativa, aumentando la permeabilità della membrana per gli ioni H +. Di conseguenza, la media mu H = 220 mV diminuisce. Cioè, il potenziale elettrochimico della cellula si equalizzerà, il che significa che l'ATP non verrà sintetizzato e l'energia sarà dissipata sotto forma di calore.
L'ossidazione che non è accompagnata dalla sintesi di ATP è chiamata ossidazione libera. In questo caso, l'energia viene rilasciata sotto forma di calore. Questo può essere osservato sotto l'azione delle tossine ed è accompagnato da un aumento della temperatura corporea.
In caso di violazione della respirazione dei tessuti e della fosforilazione ossidante, si verificherà una violazione della formazione di ATP, carenza di energia, che porterà a fenomeni patologici (ischemia miocardica e cerebrale, processi infettivi, ridotta immunità, sintesi, attività enzimatica, esaurimento) e la morte.
52. Spiegare perché l'uso della vitamina C nel trattamento di condizioni critiche attiva la formazione di ATP e migliora il funzionamento del sistema di idrossilazione microsomiale.
53. Spiega, usando la conoscenza della biochimica del metabolismo energetico, perché una persona si scalda quando fa attività fisica?
RISPONDERE: Gli ubichinoni sono coenzimi liposolubili che si trovano prevalentemente nei mitocondri delle cellule eucariotiche. L'ubichinone è un componente della catena di trasporto degli elettroni ed è coinvolto nella fosforilazione ossidativa. Il massimo contenuto di ubichinone negli organi a maggior fabbisogno energetico, come cuore e fegato.
Il complesso 1 della respirazione tissutale catalizza l'ossidazione dell'ubichinone NADH.
Con NADH e succinato nel 1° e 2° complesso della catena respiratoria, e viene trasferito all'ubinone.
E poi dall'ubinone al citocromo c.
55. Sono stati condotti 2 esperimenti: nel primo studio, i mitocondri sono stati trattati con oligomicina, un inibitore dell'ATP sintasi, e nel secondo, con 2,4-dinitrofenolo, un disaccoppiante dell'ossidazione e della fosforilazione. Come cambierà la sintesi di ATP, il valore del potenziale transmembrana, la velocità di respirazione dei tessuti e la quantità di CO2 rilasciata? Spiega perché gli acidi grassi disaccoppianti endogeni e la tiroxina hanno un effetto pirogeno?
RISPONDERE: La sintesi di ATP diminuirà; il valore del potenziale transmembrana diminuirà; la velocità di respirazione dei tessuti e la quantità di CO2 rilasciata diminuiranno.
Alcuni sostanze chimiche possono trasportare protoni o altri ioni, bypassando i canali protonici dell'ATP sintasi della membrana, sono chiamati protonofori e ionofori. In questo caso, il potenziale elettrochimico scompare e la sintesi di ATP si interrompe. Questo fenomeno è chiamato disaccoppiamento tra respirazione e fosforilazione. La quantità di ATP diminuisce, l'ADP aumenta e l'energia viene rilasciata nella forma calore, di conseguenza, si osserva un aumento della temperatura, si rivelano proprietà pirogeniche.
56. Apoptosi - morte cellulare programmata. In alcune condizioni patologiche (ad esempio, infezione virale), può verificarsi la morte cellulare prematura. Il corpo umano produce proteine protettive che prevengono l'apoptosi prematura. Uno di questi è la proteina Bcl-2, che aumenta il rapporto NADH/NAD+ e inibisce il rilascio di Ca2+ dal RE. È ormai noto che il virus dell'AIDS contiene una proteasi che degrada Bcl-2. La velocità di quali reazioni del metabolismo energetico cambia in questo caso e perché? Perché pensi che questi cambiamenti possano essere dannosi per le cellule?
RISPONDERE: Aumenta il rapporto NADH / NAD + quindi l'aumento della velocità delle reazioni OVR del ciclo di Krebs.
Ciò accelererà la reazione di decarbossilazione ossidativa, poiché Ca2 + è coinvolto nell'attivazione del PDH inattivo Poiché il rapporto NADH / NAD + sarà ridotto durante l'AIDS, la velocità delle reazioni OVR del ciclo di Krebs diminuirà.
57 I barbiturici (sodio amytal, ecc.) sono usati nella pratica medica come sonniferi. Tuttavia, un sovradosaggio di questi farmaci, superiore a 10 volte la dose terapeutica, può essere fatale. Su cosa si basa l'effetto tossico dei barbiturici sul corpo?
Risposta: Barbiturici, un gruppo di farmaci, derivati dell'acido barbiturico, che hanno proprietà ipnotiche, anticonvulsivanti e effetto narcotico, a causa dell'effetto inibitorio sul sistema nervoso centrale I barbiturici assunti per via orale vengono assorbiti nell'intestino tenue. Quando vengono rilasciati nel flusso sanguigno, si legano alle proteine e vengono metabolizzati nel fegato. Circa il 25% dei barbiturici viene escreto immodificato nelle urine.
Il principale meccanismo d'azione dei barbiturici è legato al fatto che penetrano negli strati lipidici interni e assottigliano le membrane delle cellule nervose, interrompendone la funzione e la neurotrasmissione. I barbiturici bloccano il neurotrasmettitore eccitatorio acetilcolina mentre stimolano la sintesi e aumentano gli effetti inibitori del GABA. Con lo sviluppo della dipendenza, la funzione colinergica aumenta mentre la sintesi e il legame del GABA diminuiscono. La componente metabolica consiste nell'indurre gli enzimi epatici, che riducono il flusso sanguigno epatico. I tessuti diventano meno sensibili ai barbiturici. I barbiturici possono causare, nel tempo, un aumento della resistenza delle membrane delle cellule nervose. In generale, i barbiturici hanno un effetto inibitorio sul sistema nervoso centrale, che si manifesta clinicamente con effetti ipnotici e sedativi. a dosi tossiche, inibiscono la respirazione esterna, l'attività del sistema cardiovascolare (a causa dell'inibizione del centro corrispondente nel midollo allungato). a volte disturbi della coscienza: stordimento, stupore e coma. Cause di morte: insufficienza respiratoria, insufficienza epatica acuta, reazione da shock con arresto cardiaco.
Allo stesso tempo, a causa di disturbi respiratori, c'è un aumento del livello di anidride carbonica e una diminuzione del livello di ossigeno nei tessuti e nel plasma sanguigno. Si verifica acidosi - una violazione dell'equilibrio acido-base nel corpo.
L'azione dei barbiturici interrompe il metabolismo: inibisce i processi ossidativi nel corpo, riduce la formazione di calore. Quando avvelenato, i vasi si dilatano e il calore viene emesso in misura maggiore. Pertanto, la temperatura del paziente diminuisce
58. Nell'insufficienza cardiaca vengono prescritte iniezioni di cocarbossilasi contenente tiamina difosfato. Dato che l'insufficienza cardiaca è accompagnata da uno stato ipoenergetico, e utilizzando la conoscenza dell'effetto dei coenzimi sull'attività enzimatica, spiegare il meccanismo dell'azione terapeutica del farmaco. Assegna un nome al processo che accelera nelle cellule del miocardio quando viene somministrato questo farmaco
Risposta: La cocarbossilasi è un farmaco simile alle vitamine, un coenzima che migliora il metabolismo e l'approvvigionamento energetico dei tessuti. Migliora i processi metabolici del tessuto nervoso, normalizza il lavoro del sistema cardiovascolare, aiuta a normalizzare il lavoro del muscolo cardiaco.
Nel corpo, la cocarbossilasi è formata dalla vitamina B1 (tiamina) e svolge il ruolo di coenzima. I coenzimi sono una delle parti degli enzimi, sostanze che accelerano molte volte tutti i processi biochimici. La cocarbossilasi è un coenzima di enzimi coinvolti nel metabolismo dei carboidrati. In combinazione con proteine e ioni magnesio, fa parte dell'enzima carbossilasi, che ha un effetto attivo sul metabolismo dei carboidrati, riduce il livello di acido lattico e piruvico nel corpo e migliora l'assorbimento del glucosio. Tutto ciò contribuisce ad aumentare la quantità di energia rilasciata, il che significa un miglioramento di tutti i processi metabolici nel corpo, e poiché il nostro paziente ha uno stato ipoenergetico, un farmaco come la cocarbossilasi, lo stato di attività mediale migliorerà.
La cocarbossilasi migliora l'assorbimento del glucosio, i processi metabolici nel tessuto nervoso e contribuisce alla normalizzazione del lavoro del muscolo cardiaco. La carenza di cocarbossilasi provoca un aumento del livello di acidità del sangue (acidosi), che porta a gravi disturbi in tutti gli organi e sistemi del corpo, può portare al coma e alla morte del paziente.
SU QUALE PROCESSO SI ACCELERA NELLA MIOCARDIA CON L'INTRODUZIONE DI QUESTO FARMACO NON HO TROVATO NULLA DEL GENERE.
59 È risaputo chehg 2+ irreversibilmente associatoSH- gruppi di acido lipoico. Quali cambiamenti nel metabolismo energetico possono essere causati da avvelenamento cronico da mercurio?
Risposta: Secondo i concetti moderni, il mercurio e in particolare i composti organici del mercurio sono veleni enzimatici che, entrando nel sangue e nei tessuti, anche in tracce, mostrano lì il loro effetto avvelenante. La tossicità dei veleni enzimatici è dovuta alla loro interazione con i gruppi tiol sulfidrilici (SH) delle proteine cellulari, in questo caso l'acido lipoico, che è coinvolto nei processi redox del ciclo dell'acido tricarbossilico (ciclo di Krebs) come coenzima, ottimizzando il reazioni di fosforilazione ossidativa, anche l'acido lipoico svolge un ruolo importante nell'utilizzo dei carboidrati e nell'attuazione del normale metabolismo energetico, migliorando lo “stato energetico” della cellula. Come risultato di questa interazione, l'attività dei principali enzimi viene interrotta, per il normale funzionamento di cui è necessaria la presenza di gruppi sulfidrilici liberi. I vapori di mercurio, entrando nel flusso sanguigno, circolano prima nel corpo sotto forma di mercurio atomico, ma poi il mercurio subisce l'ossidazione enzimatica ed entra nei composti con molecole proteiche, interagendo principalmente con i gruppi sulfidrilici di queste molecole. Gli ioni di mercurio colpiscono prima di tutto numerosi enzimi e, in primis, gli enzimi tiolici, che svolgono il ruolo principale nel metabolismo di un organismo vivente, a causa dei quali molte funzioni, in particolare il sistema nervoso, sono disturbate. Pertanto, con l'intossicazione da mercurio, i disturbi del sistema nervoso sono i primi segni che indicano gli effetti dannosi del mercurio.
I cambiamenti in organi vitali come il sistema nervoso sono associati a disturbi del metabolismo dei tessuti, che a loro volta portano all'interruzione del funzionamento di molti organi e sistemi, manifestati in varie forme cliniche di intossicazione.
60. In che modo la carenza di vitamine PP, B1, B2 influenzerà il metabolismo energetico del corpo? Spiega la risposta. Quali enzimi hanno bisogno di queste vitamine per “funzionare”?
Risposta: La ragione dello stato ipoenergetico può essere l'ipovitaminosi, poiché nelle reazioni della vit RR è parte integrante dei coenzimi; Basti dire che un certo numero di gruppi coenzimatici che catalizzano la respirazione dei tessuti includono l'ammide dell'acido nicotinico. L'assenza di acido nicotinico negli alimenti porta a un'interruzione nella sintesi degli enzimi che catalizzano le reazioni redox (ossidoreduttasi: alcol deidrogenasi)) e porta a un'interruzione del meccanismo di ossidazione di alcuni substrati della respirazione dei tessuti. La vitamina PP (acido nicotinico) fa anche parte degli enzimi coinvolti nella respirazione cellulare.Digestione.L'acido nicotinico è amidato nei tessuti, quindi si combina con ribosio, acido fosforico e adenilico, formando coenzimi, e questi ultimi con proteine specifiche formano enzimi deidrogenasi coinvolti nella numerose reazioni ossidative nel corpo. La vitamina B1 è la vitamina più importante nel metabolismo energetico, è importante per mantenere l'attività dei mitocondri. In generale normalizza l'attività del sistema nervoso centrale, periferico, cardiovascolare ed endocrino. La vitamina B1, essendo un coenzima delle decarbossilasi, è coinvolta nella decarbossilazione ossidativa dei chetoacidi (piruvico, α-chetoglutarico), è un inibitore dell'enzima colinesterasi che scinde l'acetilcolina mediatore del SNC, ed è coinvolta nel controllo del trasporto di Na+ attraverso la membrana neuronale.
È stato dimostrato che la vitamina B1 sotto forma di tiamina pirofosfato è parte integrante di almeno quattro enzimi coinvolti nel metabolismo intermedio. Si tratta di due sistemi enzimatici complessi: i complessi piruvato e α-chetoglutarato deidrogenasi che catalizzano la decarbossilazione ossidativa degli acidi piruvico e α-chetoglutarico (enzimi: piruvato deidrogenasi, α-chetoglutarato deidrogenasi). vitamina B2 In combinazione con proteine e acido fosforico in presenza di oligoelementi come il magnesio, crea enzimi necessari al metabolismo dei saccaridi o al trasporto dell'ossigeno, e quindi per la respirazione di ogni cellula del nostro organismo.La vitamina B2 è necessari per la sintesi di serotonina, acetilcolina e noradrenalina, che sono neurotrasmettitori, così come l'istamina, che viene rilasciata dalle cellule durante l'infiammazione. Inoltre, la riboflavina è coinvolta nella sintesi di tre acidi grassi essenziali: linoleico, linolenico e arachidonico La riboflavina è necessaria per il normale metabolismo dell'aminoacido triptofano, che nell'organismo viene convertito in niacina.
La carenza di vitamina B2 può causare una diminuzione della capacità di produrre anticorpi che aumentano la resistenza alle malattie.
un gran numero di prodotti, che, di fatto, hanno cambiato l'ambiente. E per quanto riguarda le unità di misura... Attraverso di esse è più facile tracciare l'attività dell'enzima
23. L'uomo appartiene agli organismi viventi omoiotermici. In medicina, in alcuni casi, per il trattamento vengono utilizzate temperature estreme. In particolare, le condizioni ipotermiche vengono utilizzate nelle operazioni a lungo termine, in particolare sul cervello e sul cuore, le condizioni ipertermiche vengono utilizzate ai fini della coagulazione dei tessuti. Spiegare la legittimità di questi approcci dal punto di vista di un biochimico-enzimologo. Qual è la dipendenza della velocità delle reazioni enzimatiche dalla temperatura?
Risposta: Esiste una relazione diretta tra temperatura e velocità di reazione (maggiore è la temperatura, maggiore è la velocità di reazione e viceversa). Le cellule del cervello e del cuore sono molto sensibili all'ipossia e le operazioni sugli organi corrispondenti possono richiedere, anche se brevi, ma interrompere l'afflusso di sangue all'una o all'altra parte dell'organo. Per prevenire la morte cellulare per ipossia, vengono create condizioni ipotermiche al fine di rallentare i processi metabolici, i. processi enzimatici (questo consente di ridurre il consumo di ossigeno da parte delle cellule e ridurre la formazione di tossine).
Durante le operazioni, l'integrità del tessuto viene violata in una certa misura, quindi la velocità di coagulazione è molto importante. La coagulazione dei tessuti è un processo enzimatico, quindi la sua velocità è direttamente proporzionale alla temperatura, è per un altro che si creano condizioni ipertermiche.
(Saggio effettivo)
24. Studiando la velocità di reazione della conversione dipeptidica sotto l'azione della peptidasi dell'intestino tenue, sono stati ottenuti i seguenti risultati: l'attività massima dell'enzima era 40 µmol/min ∙ mg, Km 0,01 mmol/l. A quale concentrazione di substrato la velocità di reazione sarà di 10 µmol/min ∙ mg? Dare la definizione della velocità massima di reazione, la costante di Michaelis e indicare il rapporto tra il valore di Km e l'affinità dell'enzima al substrato. La velocità di reazione massima cambierà se un inibitore competitivo dell'enzima viene aggiunto alla miscela di reazione?
Risposta: L'effetto terapeutico dei farmaci ("acido-lipoico) è associato all'inibizione della gluconeogenesi, alla diminuzione della chetoplasia e all'attivazione nei mitocondri di importanti enzimi del metabolismo dei carboidrati (piruvato deidrogenasi, (ossoglutarato deidrogenasi e deidrogenasi degli aminoacidi a catena ramificata). Preparazioni di questo gruppo, da un lato, migliora il metabolismo energetico, normalizza il trasporto assonale, la decomposizione di alcoli ad alto peso molecolare e, dall'altro, riduce lo stress ossidativo legando i radicali liberi, sopprimendone la formazione (ad esempio a causa di -reazioni di glicolisi enzimatica) e ossidanti inattivanti, che portano al ripristino delle membrane cellulari. provoca un aumento dell'utilizzo del glucosio e una diminuzione della resistenza all'insulina, che è stato confermato in studi clinici controllati in pazienti con diabete mellito di tipo 2. Il contributo di questo meccanismo per l'efficacia terapeutica dei derivati ("acido-lipoico" rimane poco chiaro m
RISPONDERE: A causa di pronunciati disturbi del microcircolo sia a livello sistemico che intracerebrale, i pazienti in condizioni critiche sperimentano sindromi ipossiche di shunt periferico e ipossia delle cellule capillari. In qualsiasi ipossia si sviluppa principalmente l'inibizione del metabolismo energetico, che si manifesta con una diminuzione del contenuto di creatina fosfato, specialmente nel cervello e nell'ATP, con un aumento simultaneo del contenuto di adenosina di- e acidi adenosina monofosforici, nonché fosfato inorganico. Ciò porta a disturbi del trasporto di membrana, dei processi di biosintesi e di altre funzioni cellulari, nonché ad acidosi lattica intracellulare, aumento della concentrazione intracellulare di calcio libero e attivazione della perossidazione lipidica. Questo problema può essere risolto se si utilizzano antiipoxanti. A. L'acido ascorbico funge da cofattore per le idrossilasi nei processi di idrossilazione. Durante l'ossidazione, gli atomi di ossigeno sono inclusi nelle molecole delle sostanze ossidate. Tale ossidazione si verifica sulle membrane del reticolo endoplasmatico ed è chiamata ossidazione microsomiale. Dovuto
inclusione di ossigeno del substrato ossidato, si forma un gruppo ossidrile -OH. Pertanto, questo processo è spesso indicato come idrossilazione. Il ruolo biologico di questo processo non è correlato alla sintesi di ATP. È per la disintossicazione.
1. Gli atomi di ossigeno sono inclusi nella sostanza sintetizzata. 2. Vengono neutralizzate varie sostanze tossiche, poiché l'inclusione di un atomo di ossigeno in una molecola di veleno riduce la tossicità di questo veleno, lo rende solubile in acqua e ne facilita l'escrezione da parte dei reni.
B. La vitamina C è coinvolta nella sintesi dell'amminoacido L-carnitina dall'amminoacido lisina, che è necessaria per il trasporto degli acidi grassi nei mitocondri, senza i quali la produzione di ATP è impossibile: gli acidi grassi non possono penetrare nei mitocondri ed essere ossidati se non formano prima derivati dell'acilcarnitina. E già l'enzima carnitina acil carnitina trans-locasi sulla membrana trasferisce l'acil carnitina all'interno. Nei mitocondri gli acidi grassi si ossidano e si forma ATP.
RISPONDERE: La formazione dell'energia per garantire il lavoro muscolare può essere svolta da vie ossidative anaerobiche, anossiche e aerobiche. A seconda delle caratteristiche biochimiche dei processi che si verificano in questo caso, è consuetudine distinguere tre sistemi energetici generalizzati che garantiscono le prestazioni fisiche di una persona:
anaerobico alattico, o fosfageno, associato ai processi di risintesi dell'ATP principalmente a causa dell'energia di un altro composto fosfato ad alta energia - creatina fosfato CRF
anaerobico lactacidico glicolitico, che fornisce la risintesi di ATP e CrF a causa delle reazioni di scomposizione anaerobica del glicogeno o del glucosio all'acido lattico UA
ossidativo aerobico, associato alla capacità di svolgere lavoro grazie all'ossidazione dei substrati energetici, che possono essere utilizzati come carboidrati, grassi, proteine, aumentando al contempo l'erogazione e l'utilizzo dell'ossigeno nei muscoli che lavorano. Quasi tutta l'energia rilasciata nel corpo durante il metabolismo dei nutrienti viene infine convertita in calore. In primo luogo, l'efficienza massima nel convertire l'energia nutritiva in lavoro muscolare, anche nelle migliori condizioni, è solo del 20-25%; il resto dell'energia nutritiva viene convertito in calore durante le reazioni chimiche intracellulari.
In secondo luogo, quasi tutta l'energia che serve realmente per creare lavoro muscolare, però, diventa calore corporeo, poiché questa energia, tranne una piccola parte di essa, viene utilizzata per: 1 vincere la resistenza viscosa del movimento muscolare e articolare; 2 superare l'attrito del sangue che scorre attraverso i vasi sanguigni; 3 altri effetti simili, a seguito dei quali l'energia delle contrazioni muscolari viene convertita in calore. I meccanismi di termoregolazione sono accesi, sudorazione, ecc., una persona è calda.
54. Il farmaco ubinone (coenzima Q) è usato come antiossidante che ha un effetto antiipossico. Il farmaco è usato per curare le malattie del sistema cardiovascolare, per migliorare le prestazioni durante lo sforzo fisico. Utilizzando la conoscenza della biochimica del metabolismo energetico, spiegare il meccanismo d'azione di questo farmaco.
Si chiamano sostanze che partecipano alle reazioni e ne aumentano la velocità, rimanendo invariate al termine della reazione catalizzatori.
Viene chiamato il fenomeno di un cambiamento nella velocità di una reazione sotto l'influenza di tali sostanze catalisi. Vengono chiamate le reazioni che avvengono sotto l'azione dei catalizzatori catalitico.
Nella maggior parte dei casi, l'effetto di un catalizzatore è spiegato dal fatto che riduce l'energia di attivazione della reazione. In presenza di un catalizzatore, la reazione procede attraverso diversi stadi intermedi che senza di esso, e questi stadi sono energeticamente più accessibili. In altre parole, in presenza di un catalizzatore, sorgono altri complessi attivati e la loro formazione richiede meno energia rispetto alla formazione di complessi attivati che sorgono senza catalizzatore. Pertanto, l'energia di attivazione diminuisce drasticamente: alcune molecole, la cui energia era insufficiente per collisioni attive, ora risultano essere attive.
Per un certo numero di reazioni sono stati studiati intermedi; di regola sono prodotti non persistenti molto attivi.
Il meccanismo d'azione dei catalizzatori è associato a una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione dovuta alla formazione di composti intermedi. La catalisi può essere rappresentata come segue:
A + K = A...K
A ... K + B \u003d AB + K,
dove A...K è un composto attivato intermedio.
Figura 13.5 - Immagine del percorso di reazione di una reazione A + B → AB non catalitica (curva 1) e di una reazione catalitica omogenea (curva 2).
I catalizzatori sono ampiamente utilizzati nell'industria chimica. Sotto l'influenza dei catalizzatori, le reazioni possono essere accelerate milioni di volte o più. In alcuni casi, sotto l'azione dei catalizzatori, si possono eccitare tali reazioni che praticamente non procedono senza di esse in determinate condizioni.
Distinguere omogeneo e catalisi eterogenea .
quando catalisi omogenea il catalizzatore e i reagenti formano una fase (gas o soluzione). quando catalisi eterogenea il catalizzatore è presente nel sistema come fase indipendente.
Esempi di catalisi omogenea:
1) ossidazione di SO 2 + 1/2O 2 = SO 3 in presenza di NO; NO si ossida facilmente a NO 2, mentre NO 2 ossida già SO 2;
2) decomposizione del perossido di idrogeno in soluzione acquosa in acqua e ossigeno: gli ioni Cr 2 O 2 \u003d 7, WO 2- 4 , MoO 2- 4 , catalizzando la decomposizione del perossido di idrogeno, formano con esso composti intermedi, che poi si decompongono con il rilascio di ossigeno.
La catalisi omogenea viene eseguita attraverso reazioni intermedie con un catalizzatore e, di conseguenza, una reazione con un'elevata energia di attivazione viene sostituita da diverse, le cui energie di attivazione sono inferiori, la loro velocità è maggiore:
CO + 1/2O 2 = CO 2 (catalizzatore - vapore acqueo).
La catalisi eterogenea trova ampia applicazione nell'industria chimica. La maggior parte dei prodotti attualmente prodotti da questa industria sono ottenuti per catalisi eterogenea. Nella catalisi eterogenea, la reazione procede sulla superficie del catalizzatore. Ne consegue che l'attività di un catalizzatore dipende dalle dimensioni e dalle proprietà della sua superficie. Per avere una superficie ampia ("sviluppata"), il catalizzatore deve avere una struttura porosa o essere in uno stato altamente frantumato (molto disperso). In applicazione pratica il catalizzatore viene solitamente applicato su un supporto avente una struttura porosa (pietra pomice, amianto, ecc.).
Come nel caso della catalisi omogenea, nella catalisi eterogenea la reazione procede attraverso intermedi attivi. Ma qui questi composti sono composti di superficie del catalizzatore con i reagenti. Passando attraverso una serie di fasi a cui partecipano questi intermedi, la reazione termina con la formazione di prodotti finali e di conseguenza il catalizzatore non viene consumato.
Tutte le reazioni catalitiche eterogenee includono fasi di adsorbimento e desorbimento.
L'effetto catalitico della superficie si riduce a due fattori: un aumento della concentrazione all'interfaccia e l'attivazione delle molecole adsorbite.
Esempi di catalisi eterogenea:
2H 2 O \u003d 2H 2 O + O 2 (catalizzatore - MnO 2,) ;
H 2 + 1/2 O 2 \u003d H 2 O (catalizzatore - platino).
La catalisi gioca un ruolo molto importante nei sistemi biologici. La maggior parte delle reazioni chimiche che avvengono nell'apparato digerente, nel sangue e nelle cellule degli animali e dell'uomo sono reazioni catalitiche. I catalizzatori, in questo caso chiamati enzimi, sono proteine semplici o complesse. Quindi, la saliva contiene l'enzima ptialina, che catalizza la conversione dell'amido in zucchero. Un enzima presente nello stomaco, la pepsina, catalizza la scomposizione delle proteine. Ci sono circa 30.000 diversi enzimi nel corpo umano: ognuno di essi funge da catalizzatore efficace per la reazione corrispondente.