Subiect: „BIOCHIMIA SÂNGELOR. PLASMA DE SANG: COMPONENTE SI FUNCTIILE LOR. METABOLISMUL ERITROCITELOR. IMPORTANȚA ANALIZEI BIOCHIMICE DE SÂNGE ÎN CLINICĂ”

1. Proteinele plasmatice sanguine: rol biologic. Conținutul fracțiilor proteice din plasmă. Modificări ale compoziției proteice a plasmei în condiții patologice (hiperproteinemie, hipoproteinemie, disproteinemie, paraproteinemie).
2. Proteinele fazei acute a inflamației: rol biologic, exemple de proteine.
3. Fracțiile lipoproteice ale plasmei sanguine: caracteristici compoziționale, rol în organism.
4. Imunoglobuline din plasmă sanguină: clase principale, diagramă de structură, funcții biologice. Interferoni: rol biologic, mecanism de acțiune (schemă).
5. Enzime plasmatice sanguine (secretor, excretor, indicator): valoare diagnostică a studierii activității aminotransferazelor (ALT și AST), fosfatazei alcaline, amilazei, lipazei, tripsinei, izoenzimelor lactat dehidrogenazei, creatin kinazei.
6. Componente sanguine neproteice care conțin azot (uree, aminoacizi, acid uric, creatinină, indican, bilirubină directă și indirectă): structura, rolul biologic, valoarea diagnostică a determinării lor în sânge. Conceptul de azotemie.
7. Componente organice fără azot ale sângelui (glucoză, colesterol, acizi grași liberi, corpi cetonici, piruvat, lactat), valoarea diagnostică a determinării lor în sânge.
8. Caracteristici ale structurii și funcției hemoglobinei. Regulatori ai afinității hemoglobinei pentru O2. Formele moleculare ale hemoglobinei. Derivați de hemoglobină. Valoarea clinică și diagnostică a determinării hemoglobinei în sânge.
9. Metabolismul eritrocitelor: rolul glicolizei și al căii pentoze fosfat în eritrocitele mature. Glutation: rol în celulele roșii din sânge. Sisteme enzimatice implicate în neutralizarea speciilor reactive de oxigen.
10. Coagularea sângelui ca cascadă de activare a proenzimelor. Căile de coagulare interne și externe. Calea generală de coagulare a sângelui: activarea protrombinei, conversia fibrinogenului în fibrină, formarea polimerului de fibrină.
11. Participarea vitaminei K la modificarea post-translațională a factorilor de coagulare a sângelui. Dicumarol ca antivitamina K.

30.1. Compoziția și funcțiile sângelui.

Sânge- țesut mobil lichid care circulă într-un sistem închis de vase de sânge, transportând diverse substanțe chimice către organe și țesuturi și integrând procesele metabolice care au loc în diferite celule.

Sângele este alcătuit din plasmă Și elemente de formă (eritrocite, leucocite și trombocite). Ser de sânge diferă de plasmă prin absența fibrinogenului. 90% din plasma sanguină este apă, 10% este un reziduu uscat, care include proteine, componente azotate neproteice (azot rezidual), componente organice fără azot și minerale.

30.2. Proteinele plasmatice din sânge.

Plasma sanguină conține un amestec complex multicomponent (mai mult de 100) de proteine ​​care diferă ca origine și funcție. Majoritatea proteinelor plasmatice sunt sintetizate în ficat. Imunoglobuline și o serie de alte proteine ​​de protecție de către celulele imunocompetente.

30.2.1. Fracții proteice. Prin sărarea proteinelor plasmatice, fracțiile de albumină și globulină pot fi izolate. În mod normal, raportul acestor fracții este 1,5 - 2,5. Utilizarea metodei electroforezei pe hârtie face posibilă identificarea a 5 fracții proteice (în ordinea descrescătoare a vitezei de migrare): albumine, α1 -, α2 -, β- și γ-globuline. Când se utilizează metode de fracționare mai fine, în fiecare fracțiune poate fi izolată o întreagă gamă de proteine, cu excepția albuminei (conținutul și compoziția fracțiilor proteice ale serului sanguin, vezi Figura 1).

Poza 1. Electroferograma proteinelor din serul sanguin și compoziția fracțiilor proteice.

Albumină- proteine ​​cu o greutate moleculară de aproximativ 70.000 Da. Datorită hidrofilității și conținutului ridicat în plasmă, acestea joacă un rol important în menținerea tensiunii arteriale coloido-osmotice (oncotice) și în reglarea schimbului de fluide între sânge și țesuturi. Ei îndeplinesc o funcție de transport: transportă acizi grași liberi, pigmenți biliari, hormoni steroizi, ioni de Ca2 + și multe medicamente. Albuminele servesc și ca o rezervă bogată și rapidă de aminoacizi.

α 1 - Globuline:

• acru α 1-glicoproteină (orosomucoid) - contine pana la 40% carbohidrati, punctul sau izoelectric se afla intr-un mediu acid (2.7). Funcția acestei proteine ​​nu este pe deplin stabilită; se știe că în stadiile incipiente ale procesului inflamator, orosomucoidul favorizează formarea fibrelor de colagen la locul inflamației (Ya. Musil, 1985).
• α 1 - Antitripsină - inhibitor al unui număr de proteaze (tripsină, chimotripsină, kalikreină, plasmină). O scădere congenitală a conținutului de α1-antitripsină din sânge poate fi un factor de predispoziție la boli bronhopulmonare, deoarece fibrele elastice ale țesutului pulmonar sunt deosebit de sensibile la acțiunea enzimelor proteolitice.
• Proteine ​​care leagă retinolul transportă vitamina A solubilă în grăsimi.
• Proteina care leagă tiroxina - leagă și transportă hormonii tiroidieni care conțin iod.
• Transcortin - leagă și transportă hormonii glucocorticoizi (cortizol, corticosteron).

α 2 - Globuline:

• Haptoglobine (25% α2-globuline) - formează un complex stabil cu hemoglobina care apare în plasmă ca urmare a hemolizei intravasculare a eritrocitelor. Complexele haptoglobină-hemoglobină sunt preluate de celulele RES, unde lanțurile de hem și proteine ​​sunt supuse descompunerii, iar fierul este reutilizat pentru sinteza hemoglobinei. Acest lucru împiedică organismul să piardă fier și să provoace leziuni ale hemoglobinei la rinichi.
• Ceruloplasmina - o proteina ce contine ioni de cupru (o molecula de ceruloplasmina contine 6-8 ioni Cu2+), care ii dau o culoare albastra. Este o formă de transport a ionilor de cupru în organism. Are activitate oxidazică: oxidează Fe2+ la Fe3+, ceea ce asigură legarea fierului prin transferină. Capabil să oxideze aminele aromatice, participă la metabolismul adrenalinei, norepinefrinei și serotoninei.

β-globuline:

• Transferrina - principala proteină a fracţiei de β-globuline, este implicată în legarea şi transportul fierului feric în diverse ţesuturi, în special ţesuturile hematopoietice. Transferrina reglează nivelul Fe3+ din sânge și previne acumularea excesivă și pierderea în urină.
• Hemopexină - leagă hemul și previne pierderea acestuia de către rinichi. Complexul hemo-hemopexină este preluat din sânge de către ficat.
• proteina C reactiva (CRP) - o proteina capabila sa precipite (in prezenta Ca2+) C-polizaharida peretelui celular pneumococic. Rolul său biologic este determinat de capacitatea sa de a activa fagocitoza și de a inhiba procesul de agregare a trombocitelor. La persoanele sănătoase, concentrația CRP în plasmă este neglijabilă și nu poate fi determinată prin metode standard. În timpul unui proces inflamator acut, crește de peste 20 de ori în acest caz, CRP este detectată în sânge. Studiul CRP are un avantaj față de alți markeri ai procesului inflamator: determinarea VSH și numărarea numărului de leucocite. Acest indicator este mai sensibil, creșterea lui are loc mai devreme și după recuperare revine mai repede la normal.

γ-globuline:

• Imunoglobuline (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) sunt anticorpi produși de organism ca răspuns la introducerea de substanțe străine cu activitate antigenică. Pentru mai multe informații despre aceste proteine, vezi 1.2.5.

30.2.2. Modificări cantitative și calitative ale compoziției proteice a plasmei sanguine.În diferite condiții patologice, compoziția proteică a plasmei sanguine se poate modifica. Principalele tipuri de modificări sunt:

• Hiperproteinemie - creșterea conținutului de proteine ​​plasmatice totale. Cauze: pierderea unor cantități mari de apă (vărsături, diaree, arsuri extinse), boli infecțioase (datorită creșterii cantității de γ-globuline).
• Hipoproteinemia - scaderea continutului de proteine ​​totale din plasma. Se observă în boli hepatice (datorită deficienței sintezei proteinelor), boli ale rinichilor (din cauza pierderii proteinelor în urină) și în timpul postului (din cauza lipsei de aminoacizi pentru sinteza proteinelor).
• Disproteinemie - modificarea procentului de fracții proteice cu un conținut normal de proteine ​​totale în plasma sanguină, de exemplu, o scădere a conținutului de albumină și o creștere a conținutului uneia sau mai multor fracții de globulină în diferite boli inflamatorii.
• Paraproteinemie - apariția în plasma sanguină a imunoglobulinelor patologice - paraproteine ​​care diferă de proteinele normale prin proprietăți fizico-chimice și activitate biologică. Astfel de proteine ​​includ, de exemplu, crioglobuline, formând precipitate între ele la temperaturi sub 37 ° C. Paraproteinele se găsesc în sânge cu macroglobulinemia Waldenström, cu mielom multiplu (în acest din urmă caz ​​pot depăși bariera renală și se găsesc în urină sub formă de proteine ​​Bence-Jones). Paraproteinemia este de obicei însoțită de hiperproteinemie.

30.2.3. Fracțiunile lipoproteice ale plasmei sanguine. Lipoproteinele sunt compuși complecși care transportă lipidele în sânge. Ei includ: miez hidrofob care conțin triacilgliceroli și esteri de colesterol și coajă amfifilă, format din fosfolipide, colesterol liber și apoproteine ​​(Figura 2). Plasma sanguină umană conține următoarele fracțiuni de lipoproteine:

Figura 2. Schema structurii lipoproteinelor plasmatice sanguine.

• Lipoproteine ​​de înaltă densitate sau α-lipoproteine , deoarece în timpul electroforezei pe hârtie se mișcă împreună cu α-globulinele. Conțin multe proteine ​​și fosfolipide și transportă colesterolul din țesuturile periferice la ficat.
• Lipoproteine ​​de joasă densitate sau β-lipoproteine , deoarece în timpul electroforezei pe hârtie se mișcă împreună cu β-globulinele. Bogat în colesterol; îl transportă de la ficat la țesuturile periferice.
• Lipoproteine ​​cu densitate foarte mică sau pre-β-lipoproteine (situat pe electroferogramă între α- și β-globuline). Ele servesc ca formă de transport a triacilglicerolilor endogeni și sunt precursori ai lipoproteinelor de joasă densitate.
• Chilomicronii - imobil electroforetic; sunt absente în sângele luat pe stomacul gol. Sunt o formă de transport a triacilglicerolilor exogeni (alimentari).

30.2.4. Proteinele fazei acute a inflamației. Acestea sunt proteine ​​al căror conținut crește în plasma sanguină în timpul unui proces inflamator acut. Acestea includ, de exemplu, următoarele proteine:

1. haptoglobina ;
2. ceruloplasmina ;
3. proteina C-reactiva ;
4. α 1 -antitripsină ;
5. fibrinogen (componentă a sistemului de coagulare a sângelui; vezi 30.7.2).

Viteza de sinteză a acestor proteine ​​crește în primul rând datorită scăderii formării albuminei, transferinei și albuminei (o mică fracțiune a proteinelor plasmatice care are cea mai mare mobilitate în timpul electroforezei discului și care corespunde benzii de pe electroferogramă din fața lui). albumină), a cărei concentrație scade în timpul inflamației acute.

Rolul biologic al proteinelor de fază acută: a) toate aceste proteine ​​sunt inhibitori ai enzimelor eliberate în timpul distrugerii celulelor și previn deteriorarea secundară a țesuturilor; b) aceste proteine ​​au un efect imunosupresor (V.L. Dotsenko, 1985).

30.2.5. Proteine ​​protectoare din plasma sanguină. Proteinele care îndeplinesc o funcție de protecție includ imunoglobulinele și interferonii.

Imunoglobuline (anticorpi) - un grup de proteine ​​produse ca răspuns la structurile străine (antigeni) care pătrund în organism. Ele sunt sintetizate în ganglionii limfatici și în splină de către limfocitele B. Există 5 clase imunoglobuline- IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

Figura 3. Diagrama structurii imunoglobulinelor (regiunea variabilă este afișată cu gri, regiunea constantă nu este umbrită).

Moleculele de imunoglobuline au un singur plan de structură. Unitatea structurală a imunoglobulinei (monomer) este formată din patru lanțuri polipeptidice conectate între ele prin legături disulfurice: două grele (lanțuri H) și două ușoare (lanțuri L) (vezi Figura 3). IgG, IgD și IgE sunt, de regulă, monomeri în structura lor, moleculele IgM sunt construite din cinci monomeri, IgA constau din două sau mai multe unități structurale sau sunt monomeri.

Lanțurile proteice care alcătuiesc imunoglobulinele pot fi împărțite în domenii specifice sau zone care au anumite caracteristici structurale și funcționale.

Regiunile N-terminale ale lanțurilor L și H sunt numite regiunea variabilă (V), deoarece structura lor este caracterizată de diferențe semnificative între diferitele clase de anticorpi. În domeniul variabil există 3 regiuni hipervariabile, caracterizate prin cea mai mare diversitate de secvențe de aminoacizi. Este regiunea variabilă a anticorpilor care este responsabilă de legarea antigenelor conform principiului complementarității; structura primară a lanțurilor proteice din această regiune determină specificitatea anticorpilor.

Domeniile C-terminale ale lanțurilor H și L au o structură primară relativ constantă în cadrul fiecărei clase de anticorpi și sunt numite regiunea constantă (C). Regiunea constantă determină proprietățile diferitelor clase de imunoglobuline, distribuția lor în organism și poate lua parte la mecanismele de declanșare care provoacă distrugerea antigenelor.

interferoni - o familie de proteine ​​sintetizate de celulele corpului ca raspuns la o infectie virala si cu efect antiviral. Există mai multe tipuri de interferoni care au un spectru specific de acțiune: leucocitar (α-interferon), fibroblast (β-interferon) și imunitar (γ-interferon). Interferonii sunt sintetizati si secretati de unele celule si isi exercita efectul prin afectarea altor celule, in acest sens sunt asemanatori hormonilor. Mecanismul de acțiune al interferonilor este prezentat în figura 4.

Figura 4. Mecanismul de acțiune al interferonilor (Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

Prin legarea la receptorii celulari, interferonii induc sinteza a două enzime - 2",5"-oligoadenilat sintetaza și protein kinaza, probabil datorită inițierii transcripției genelor corespunzătoare. Ambele enzime rezultate își manifestă activitatea în prezența ARN-ului dublu catenar și acești ARN sunt produsele de replicare a multor virusuri sau sunt conținute în virionii lor. Prima enzimă sintetizează 2", 5"-oligoadenilați (din ATP), care activează ribonucleaza I celulară; a doua enzimă fosforilează factorul de iniţiere a translaţiei IF2. Rezultatul final al acestor procese este inhibarea biosintezei proteinelor și a reproducerii virusului în celula infectată (Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

30.2.6. Enzimele din plasmă sanguină. Toate enzimele conținute în plasma sanguină pot fi împărțite în trei grupe:

1. enzime secretoare - sintetizate în ficat și eliberate în sânge, unde își îndeplinesc funcția (de exemplu, factorii de coagulare a sângelui);
2. enzime excretoare - sintetizate în ficat, excretate în mod normal în bilă (de exemplu, fosfatază alcalină), conținutul și activitatea lor în plasma sanguină crește atunci când fluxul de bilă este afectat;
3. enzime indicator - sunt sintetizate in diverse tesuturi si patrund in sange cand celulele acestor tesuturi sunt distruse. Diferite enzime predomină în diferite celule, astfel încât atunci când un anumit organ este deteriorat, enzimele caracteristice acestuia apar în sânge. Acesta poate fi folosit în diagnosticarea bolilor.

De exemplu, dacă celulele hepatice sunt deteriorate ( hepatită) activitatea alanin aminotransferazei (ALT), aspartat aminotransferazei (ACT), izoenzimei lactat dehidrogenazei LDH5, glutamat dehidrogenazei și ornitin carbamoiltransferazei crește în sânge.

Când celulele miocardice sunt deteriorate ( atac de cord) în sânge, activitatea aspartat aminotransferazei (ACT), a izoenzimei lactat dehidrogenazei LDH1 și a izoenzimei creatin kinazei MB crește.

Când celulele pancreatice sunt deteriorate ( pancreatită) activitatea tripsinei, α-amilazei și lipazei crește în sânge.

30.3. Componente azotate neproteice ale sângelui (azot rezidual).

Acest grup de substanțe include: ureea, acidul uric, aminoacizii, creatina, creatinina, amoniacul, indicanul, bilirubina și alți compuși (vezi Figura 5). Conținutul de azot rezidual din plasma sanguină a persoanelor sănătoase este de 15-25 mmol/l. Se numește creșterea nivelului de azot rezidual din sânge azotemie . În funcție de cauză, azotemia este împărțită în retenție și producție.

Azotemie de retenție apare atunci când există o încălcare a excreției de produse metabolice a azotului (în primul rând uree) în urină și este caracteristică insuficienței funcției renale. În acest caz, până la 90% din azotul neproteic din sânge este azot ureic în loc de 50% în mod normal.

Azotemie productivă se dezvoltă atunci când există un aport excesiv de substanțe azotate în sânge din cauza defalcării crescute a proteinelor tisulare (post prelungit, diabet zaharat, răni și arsuri severe, boli infecțioase).

Determinarea azotului rezidual se realizează în filtrat de ser sanguin fără proteine. Ca rezultat al mineralizării filtratului fără proteine ​​atunci când este încălzit cu H2SO4 concentrat, azotul tuturor compușilor neproteici este transformat în forma (NH4)2SO4. Ionii NH4+ sunt determinați folosind reactivul Nessler.

• uree - principalul produs final al metabolismului proteinelor în corpul uman. Se formează ca urmare a neutralizării amoniacului din ficat și este excretat din organism prin rinichi. Prin urmare, conținutul de uree din sânge scade în bolile hepatice și crește în insuficiența renală.
• Aminoacizi- intră în fluxul sanguin atunci când sunt absorbite din tractul gastrointestinal sau sunt produse ale descompunerii proteinelor tisulare. În sângele oamenilor sănătoși, printre aminoacizi predomină alanina și glutamina, care, împreună cu participarea lor la biosinteza proteinelor, sunt forme de transport ale amoniacului.
• Acid uric- produsul final al catabolismului nucleotidelor purinice. Conținutul său în sânge crește odată cu guta (ca urmare a formării crescute) și cu funcția renală afectată (din cauza excreției insuficiente).
• Creatina- sintetizat in rinichi si ficat, in muschi este transformat in creatina fosfat - sursa de energie pentru procesele de contractie musculara. În bolile sistemului muscular, conținutul de creatină din sânge crește semnificativ.
• Creatinină- produsul final al metabolismului azotului, format ca urmare a defosforilării fosfatului de creatină în mușchi, excretat din organism prin rinichi. Conținutul de creatinină din sânge scade odată cu bolile sistemului muscular și crește odată cu insuficiența renală.
• Indican - un produs al neutralizării indolului, format în ficat și excretat de rinichi. Conținutul său în sânge scade odată cu bolile hepatice și crește odată cu creșterea proceselor de putrefacție a proteinelor în intestine și cu boli de rinichi.
• Bilirubina (directă și indirectă)- produse ale catabolismului hemoglobinei. Conținutul de bilirubină din sânge crește odată cu icterul: hemolitic (datorită bilirubinei indirecte), obstructiv (din cauza bilirubinei directe), parenchimatos (datorită ambelor fracții).

Figura 5. Compuși azotați non-proteici ai plasmei sanguine.

30.4. Componentele organice ale sângelui fără azot.

Acest grup de substanțe include nutrienți (carbohidrați, lipide) și produsele metabolizării acestora (acizi organici). De cea mai mare importanță clinică este determinarea glicemiei, colesterolului, acizilor grași liberi, corpii cetonici și acidului lactic. Formulele acestor substanțe sunt prezentate în Figura 6.

• Glucoză- principalul substrat energetic al organismului. Conținutul său la persoanele sănătoase în sânge pe stomacul gol este de 3,3 - 5,5 mmol/l. Creșterea nivelului de glucoză din sânge (hiperglicemie) observat după masă, în timpul stresului emoțional, la pacienții cu diabet zaharat, hipertiroidism, boala Itsenko-Cushing. Niveluri reduse de glucoză din sânge (hipoglicemie) observate în timpul postului, activitate fizică intensă, intoxicație acută cu alcool și supradozaj cu insulină.
• Colesterolul- o componentă lipidică obligatorie a membranelor biologice, un precursor al hormonilor steroizi, al vitaminei D3 și al acizilor biliari. Conținutul său în plasma sanguină a oamenilor sănătoși este de 3,9 - 6,5 mmol/l. Creșterea nivelului de colesterol din sânge ( hipercolesterolemie) se observă în ateroscleroză, diabet zaharat, mixedem, litiază biliară. Reducerea nivelului de colesterol din sânge ( hipocolesterolemia) se găsește în hipertiroidism, ciroză hepatică, boli intestinale, post și la administrarea de medicamente coleretice.
• Acizi grași liberi (FFA) folosit de ţesuturi şi organe ca material energetic. Conținutul de FFA din sânge crește în timpul postului, diabetului, după administrarea de adrenalină și glucocorticoizi; scăderea hipotiroidismului după administrarea de insulină.
• Corpii cetonici. Corpii cetonici includ acetoacetat, p-hidroxibutirat, acetonă- produse de oxidare incompletă a acizilor grași. Conținutul de corpi cetonici din sânge crește ( hipercetonemie) în timpul postului, febrei, diabetului.
• Acid lactic (lactat)- produsul final al oxidării anaerobe a carbohidraților. Conținutul său în sânge crește în timpul hipoxiei (activitate fizică, boli ale plămânilor, inimii, sângelui).
• Acid piruvic (piruvat)- un produs intermediar al catabolismului carbohidraților și a unor aminoacizi. Cea mai dramatică creștere a conținutului de acid piruvic din sânge se observă în timpul lucrului muscular și al deficitului de vitamina B1.

Figura 6. Substanțe organice fără azot din plasma sanguină.

30.5. Componentele minerale ale plasmei sanguine.

Mineralele sunt componente esențiale ale plasmei sanguine. Cei mai importanți cationi sunt ionii de sodiu, potasiu, calciu și magneziu. Ei corespund anionilor: cloruri, bicarbonați, fosfați, sulfați. Unii cationi din plasma sanguină sunt asociați cu anioni organici și proteine. Suma tuturor cationilor este egală cu suma anionilor, deoarece plasma sanguină este neutră din punct de vedere electric.

• Sodiu- cationul principal al lichidului extracelular. Conținutul său în plasma sanguină este de 135 - 150 mmol/l. Ionii de sodiu sunt implicați în menținerea presiunii osmotice a lichidului extracelular. Hipernatremia se observă cu hiperfuncție a cortexului suprarenal atunci când o soluție hipertonică de clorură de sodiu este administrată parenteral. Hiponatremia poate fi cauzată de o dietă fără sare, insuficiență suprarenală sau acidoză diabetică.
• Potasiu este principalul cation intracelular. În plasma sanguină este conținut în cantitate de 3,9 mmol/l, iar în eritrocite - 73,5 - 112 mmol/l. Ca și sodiul, potasiul menține homeostazia osmotică și acido-bazică în celulă. Hiperkaliemia se observă cu distrugere celulară crescută (anemie hemolitică, sindrom de zdrobire pe termen lung), cu excreție afectată de potasiu de către rinichi și cu deshidratare. Hipokaliemia se observă cu hiperfuncție a cortexului suprarenal, cu acidoză diabetică.
• Calciuîn plasma sanguină este conținută sub formă de forme. Îndeplinesc diverse funcții: legat de proteine ​​(0,9 mmol/l), ionizat (1,25 mmol/l) și neionizat (0,35 mmol/l). Doar calciul ionizat este activ biologic. Hipercalcemia se observă cu hiperparatiroidism, hipervitaminoză D, sindrom Itsenko-Cushing și procese distructive în țesutul osos. Hipocalcemia apare în rahitism, hipoparatiroidism și boli de rinichi.
• Cloruri Conținute în plasma sanguină într-o cantitate de 95 - 110 mmol/l, ele participă la menținerea presiunii osmotice și a stării acido-bazice a lichidului extracelular. Hipercloremia se observă cu insuficiență cardiacă, hipertensiune arterială, hipocloremie - cu vărsături, boli de rinichi.
• Fosfațiîn plasma sanguină sunt componente ale sistemului tampon, concentrația lor este de 1 - 1,5 mmol/l. Hiperfosfatemia este observată în bolile de rinichi, hipoparatiroidism, hipervitaminoza D. Hipofosfatemia este observată în hiperparatiroidism, mixedem și rahitism.

0.6. Starea acido-bazică și reglarea acesteia.

Starea acido-bazică (ABS) este raportul dintre concentrațiile ionilor de hidrogen (H+) și hidroxil (OH-) din fluidele corporale. O persoană sănătoasă se caracterizează prin constanta relativă a indicatorilor CBS, datorită acțiunii combinate a sistemelor tampon de sânge și a controlului fiziologic (organele respiratorii și excretoare).

30.6.1. Sisteme tampon de sânge. Sistemele tampon ale organismului constau din acizi slabi și sărurile lor cu baze puternice. Fiecare sistem tampon este caracterizat de doi indicatori:

• tampon de pH(depinde de raportul componentelor tampon);
• rezervor tampon, adică cantitatea de bază sau acid tare care trebuie adăugată în soluția tampon pentru a modifica pH-ul cu una (în funcție de concentrațiile absolute ale componentelor tampon).

Se disting următoarele sisteme tampon de sânge:

• bicarbonat(H2C03/NaHC03);
• fosfat(NaH2P04/Na2HP04);
• hemoglobină(deoxihemoglobina ca o sare slabă de acid/potasiu a oxihemoglobinei);
• proteină(efectul său se datorează naturii amfoterice a proteinelor). Bicarbonatul și sistemele tampon de hemoglobină înrudite împreună reprezintă mai mult de 80% din capacitatea tampon a sângelui.

30.6.2. Reglarea respiratorie a CBS efectuată prin modificarea intensităţii respiraţiei externe. Când CO2 și H+ se acumulează în sânge, ventilația pulmonară crește, ceea ce duce la normalizarea compoziției gazelor din sânge. O scădere a concentrației de dioxid de carbon și H+ determină o scădere a ventilației pulmonare și normalizarea acestor indicatori.

30.6.3. Reglarea renală CBS realizată în principal prin trei mecanisme:

• reabsorbția bicarbonaților (în celulele tubilor renali se formează acidul carbonic H2 CO3 din H2 O și CO2; se disociază, H+ este eliberat în urină, HCO3 este reabsorbit în sânge);
• reabsorbția Na+ din filtratul glomerular în schimbul H+ (în acest caz, Na2 HPO4 din filtrat se transformă în NaH2 PO4 și aciditatea urinei crește) ;
• secretia de NH 4 + (în timpul hidrolizei glutaminei în celulele tubulare, se formează NH3; interacționează cu H +, se formează ioni NH4 +, care sunt excretați în urină.

30.6.4. Parametrii de laborator ai CBS sanguin. Pentru caracterizarea WWTP se folosesc următorii indicatori:

• pH-ul sângelui;
• presiune parțială CO2 (pCO2) sânge;
• O2 presiune parțială (pO2) sânge;
• conținutul de bicarbonat în sânge la valori date pH și pCO2 ( bicarbonat topic sau adevărat, AB );
• conținutul de bicarbonați din sângele pacientului în condiții standard, adică la рСО2 =40 mm Hg. ( bicarbonat standard, S.B. );
• suma de motive toate sistemele tampon de sânge ( BB );
• exces sau deficiență de fundație sânge în comparație cu valoarea normală pentru un anumit pacient ( FI , din engleza exces de bază).

Primii trei indicatori sunt determinați direct în sânge folosind electrozi speciali pe baza datelor obținute, indicatorii rămași sunt calculați folosind nomograme sau formule;

30.6.5. Tulburări de sânge CBS. Există patru forme principale de tulburări acido-bazice:

• acidoza metabolica - apare cu diabet zaharat si cu repaus alimentar (datorita acumulării de corpi cetonici în sânge), cu hipoxie (datorită acumulării de lactat). Cu această tulburare, pCO2 și [HCO3 - ] sânge scad, crește excreția de NH4 + în urină;
• acidoza respiratorie - apare cu bronșită, pneumonie, astm bronșic (ca urmare a retenției de dioxid de carbon în sânge). Cu această tulburare, pCO2 și nivelurile sanguine cresc, crește excreția de NH4 + în urină;
• alcaloza metabolica - se dezvoltă cu pierderea acizilor, de exemplu, cu vărsături incontrolabile. Cu această tulburare, pCO2 și nivelurile sanguine cresc, excreția de HCO3 în urină crește, iar aciditatea urinei scade.
• alcaloza respiratorie - observat cu ventilație crescută a plămânilor, de exemplu, la alpiniști la altitudini mari. Cu această tulburare, pCO2 și [HCO3 - ] sângele scad, iar aciditatea urinei scade.

Pentru tratarea acidozei metabolice se folosește administrarea de soluție de bicarbonat de sodiu; pentru tratamentul alcalozei metabolice - administrarea unei soluții de acid glutamic.

30.7. Unele mecanisme moleculare de coagulare a sângelui.

30.7.1. Coagularea sângelui- un set de procese moleculare care duc la încetarea sângerării dintr-un vas deteriorat ca urmare a formării unui cheag de sânge (tromb). O diagramă generală a procesului de coagulare a sângelui este prezentată în Figura 7.

Figura 7. Schema generală a coagulării sângelui.

Majoritatea factorilor de coagulare sunt prezenți în sânge sub formă de precursori inactivi - proenzime, a căror activare este efectuată de proteoliză parțială. O serie de factori de coagulare a sângelui sunt dependenți de vitamina K: protrombina (factorul II), proconvertina (factorul VII), factorii de Crăciun (IX) și Stewart-Prower (X). Rolul vitaminei K este determinat de participarea sa la carboxilarea reziduurilor de glutamat din regiunea N-terminală a acestor proteine ​​cu formarea de γ-carboxiglutamat.

Coagularea sângelui este o cascadă de reacții în care forma activată a unui factor de coagulare catalizează activarea următorului până când factorul final, care este baza structurală a cheagului, este activat.

Caracteristicile mecanismului în cascadă sunt după cum urmează:

1) în absența unui factor care inițiază procesul de formare a trombului, reacția nu poate avea loc. Prin urmare, procesul de coagulare a sângelui va fi limitat doar la acea parte a fluxului sanguin în care apare un astfel de inițiator;

2) factorii care acționează în fazele inițiale ale coagulării sângelui sunt necesari în cantități foarte mici. La fiecare verigă a cascadei, efectul lor este multiplicat ( amplificat), care în cele din urmă asigură un răspuns rapid la daune.

În condiții normale, există căi interne și externe de coagulare a sângelui. Calea interioară este inițiată prin contactul cu o suprafață atipică, ceea ce duce la activarea factorilor prezenți inițial în sânge. Calea externă coagularea este inițiată de compuși care nu sunt prezenți în mod normal în sânge, dar intră acolo ca urmare a leziunilor tisulare. Pentru cursul normal al procesului de coagulare a sângelui, ambele mecanisme sunt necesare; ele diferă doar în stadiile inițiale și apoi se combină în cale comună , ducând la formarea unui cheag de fibrină.

30.7.2. Mecanismul de activare a protrombinei. precursor inactiv de trombină - protrombina - sintetizat in ficat. Vitamina K este implicată în sinteza sa Protrombina conține reziduuri ale unui aminoacid rar - γ-carboxiglutamat (denumire prescurtată - Gla). Procesul de activare a protrombinei implică fosfolipide plachetare, ioni de Ca2+ și factori de coagulare Va și Xa. Mecanismul de activare este prezentat după cum urmează (Figura 8).

Figura 8. Schema de activare a protrombinei pe trombocite (R. Murray et al., 1993).

Deteriorarea unui vas de sânge duce la interacțiunea trombocitelor din sânge cu fibrele de colagen ale peretelui vascular. Acest lucru determină distrugerea trombocitelor și promovează eliberarea de molecule de fosfolipide încărcate negativ din partea interioară a membranei plasmatice plachetare. Grupările fosfolipide încărcate negativ leagă ionii de Ca2+. Ionii de Ca2+, la rândul lor, interacționează cu resturile de γ-carboxiglutamat din molecula de protrombină. Această moleculă este fixată pe membrana trombocitară în orientarea dorită.

Membrana trombocitară conține și receptori pentru factorul Va. Acest factor se leagă de membrană și atașează factorul Xa. Factorul Xa este o protează; scindează molecula de protrombină în anumite locuri, ducând la formarea trombinei active.

30.7.3. Conversia fibrinogenului în fibrină. Fibrinogenul (factorul I) este o glicoproteină plasmatică solubilă cu o greutate moleculară de aproximativ 340.000. Este sintetizată în ficat. Molecula de fibrinogen constă din șase lanțuri polipeptidice: două lanțuri A α, două lanțuri B β și două lanțuri γ (vezi Figura 9). Capetele lanțurilor polipeptidice de fibrinogen poartă o sarcină negativă. Acest lucru se datorează prezenței unui număr mare de resturi de glutamat și aspartat în regiunile N-terminale ale lanțurilor Aa și Bb. În plus, regiunile B ale lanțurilor Bb conțin reziduuri ale aminoacidului rar tirozin-O-sulfat, care sunt, de asemenea, încărcate negativ:

Acest lucru promovează solubilitatea proteinei în apă și previne agregarea moleculelor sale.

Figura 9. Schema structurii fibrinogenului; săgețile indică legături hidrolizate de trombină. R. Murray şi colab., 1993).

Conversia fibrinogenului în fibrină este catalizată de trombina (factorul IIa). Trombina hidrolizează patru legături peptidice în fibrinogen: două legături în lanțurile A α și două legături în lanțurile B β. Fibrinopeptidele A și B sunt separate de molecula de fibrinogen și se formează monomerul de fibrină (compoziția sa este α2 β2 γ2). Monomerii de fibrină sunt insolubili în apă și se asociază cu ușurință între ei, formând un cheag de fibrină.

Stabilizarea cheagului de fibrină are loc sub acțiunea unei enzime transglutaminaza (factorul XIIIa). Acest factor este activat și de trombină. Transglutaminaza leagă monomerii de fibrină folosind legături izopeptidice covalente.

30.8. Caracteristicile metabolismului eritrocitar.

30.8.1. globule rosii - celule înalt specializate a căror funcție principală este de a transporta oxigenul de la plămâni la țesuturi. Durata de viață a celulelor roșii din sânge este în medie de 120 de zile; distrugerea lor are loc în celulele sistemului reticuloendotelial. Spre deosebire de majoritatea celulelor din organism, globulele roșii din sânge nu au un nucleu celular, ribozomi și mitocondrii.

30.8.2. Schimb de energie. Principalul substrat energetic al eritrocitelor este glucoza, care provine din plasma sanguină prin difuzie facilitată. Aproximativ 90% din glucoza utilizată de celulele roșii din sânge este supusă glicoliza(oxidare anaerobă) cu formarea produsului final - acid lactic (lactat). Amintiți-vă care sunt funcțiile pe care le îndeplinește glicoliza în celulele roșii mature din sânge:

1) în reacţiile de glicoliză se formează ATP de fosforilarea substratului . Principala direcție de utilizare a ATP în eritrocite este asigurarea funcționării Na+,K+-ATPazei. Această enzimă transportă ionii de Na+ din eritrocite în plasma sanguină, previne acumularea de Na+ în eritrocite și ajută la menținerea formei geometrice a acestor celule sanguine (discul biconcav).

2) în reacția de dehidrogenare gliceraldehidă-3-fosfat se formează în glicoliză NADH. Această coenzimă este un cofactor al enzimei methemoglobin reductază , implicat în restaurarea methemoglobinei în hemoglobină conform următoarei scheme:

Această reacție previne acumularea de methemoglobină în celulele roșii din sânge.

3) metabolit al glicolizei 1, 3-difosfoglicerat capabil cu participarea unei enzime difosfoglicerat mutaza în prezenţa 3-fosfogliceratului se transformă în 2, 3-difosfoglicerat:

2,3-Difosfogliceratul este implicat în reglarea afinității hemoglobinei pentru oxigen. Conținutul său în eritrocite crește în timpul hipoxiei. Hidroliza 2,3-difosfogliceratului este catalizată de enzimă difosfoglicerat fosfatază.

Aproximativ 10% din glucoza consumată de celulele roșii din sânge este utilizată în calea de oxidare a pentozei fosfat. Reacțiile din această cale servesc ca sursă principală de NADPH pentru eritrocit. Această coenzimă este necesară pentru a transforma glutationul oxidat (vezi 30.8.3) într-o formă redusă. Deficiența unei enzime cheie a căii pentozei fosfatului - glucozo-6-fosfat dehidrogenază - insotita de scaderea raportului NADPH/NADP+ in eritrocite, cresterea continutului formei oxidate de glutation si scaderea rezistentei celulare (anemie hemolitica).

30.8.3. Mecanisme de neutralizare a speciilor reactive de oxigen din eritrocite.În anumite condiții, oxigenul molecular poate fi transformat în forme active, care includ anionul superoxid O2-, peroxidul de hidrogen H2O2 și radicalul hidroxil OH. și oxigen singlet 1 O2. Aceste forme de oxigen sunt foarte reactive și pot avea un efect dăunător asupra proteinelor și lipidelor membranelor biologice și pot provoca distrugerea celulelor. Cu cât conținutul de O2 este mai mare, cu atât se formează mai multe forme active ale acestuia. Prin urmare, celulele roșii din sânge, care interacționează constant cu oxigenul, conțin sisteme antioxidante eficiente care pot neutraliza metaboliții activi de oxigen.

O componentă importantă a sistemelor antioxidante este tripeptida glutation, formată în eritrocite ca urmare a interacțiunii γ-glutamilcisteinei și glicinei:

Forma redusă a glutationului (abreviat G-SH) este implicată în reacțiile de detoxifiere a peroxidului de hidrogen și a peroxizilor organici (R-O-OH). Aceasta produce apă și glutation oxidat (abreviat G-S-S-G).

Conversia glutationului oxidat în glutation redus este catalizată de enzimă glutation reductază. Sursă de hidrogen - NADPH (din calea pentozei fosfat, vezi 30.8.2):

Celulele roșii din sânge conțin și enzime superoxid dismutaza Și catalaza , efectuând următoarele transformări:

Sistemele antioxidante sunt de o importanță deosebită pentru eritrocite, deoarece reînnoirea proteinelor nu are loc în eritrocite prin sinteză.

ÎNTREBĂRI DE EXAMEN DE CHIMIE BIOLOGICĂ

pentru studenții stomatologi

1. Subiectul și sarcinile de chimie biologică. Metabolismul și energia, structura ierarhică de organizare și auto-reproducția ca semne cele mai importante ale materiei vii.

2. Locul biochimiei printre alte discipline biologice. Niveluri de organizare structurală a viețuitoarelor. Biochimia ca nivel molecular al studierii fenomenelor vieții. Biochimie și medicină.

3. Studiul tiparelor biochimice de formare a unor părți ale aparatului dentofacial și menținerea funcționalității acestora este baza fundamentală a unui complex de discipline dentare.

4. Moleculele de proteine ​​sunt baza vieții. Compoziția elementară a proteinelor. Descoperirea aminoacizilor. Teoria peptidelor a structurii proteinelor.

5. Structura și clasificarea aminoacizilor. Proprietățile lor fizico-chimice. Metode de separare a proteinelor după proprietăți fizice și chimice.

6. Greutatea moleculară a proteinelor. Dimensiunile și formele moleculelor de proteine. Proteine ​​globulare și fibrilare. Proteine ​​simple și complexe.

7. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor: solubilitatea, ionizarea, hidratarea, precipitarea proteinelor din soluţii. Denaturarea. Metode de măsurare cantitativă a concentrației de proteine.

8. Structura primară a proteinelor. Dependența proprietăților biologice de structura primară. Specificitatea speciei a structurii primare a proteinelor.

9. Conformaţia lanţurilor peptidice (structură secundară şi terţiară). Legături care asigură conformarea proteinelor. Dependența proprietăților biologice de conformație.

10. Organizarea în domeniu a moleculelor proteice. Separarea proteinelor în familii și superfamilii.

11. Structura cuaternară a proteinelor. Dependența activității biologice a proteinelor de structura cuaternară. Modificări cooperante în conformația protomerilor (folosind exemplul hemoglobinei).

12. Modificări conformaționale ale proteinelor ca bază pentru funcționarea și autoreglarea proteinelor.

13. Proteine ​​native. Factorii denaturarii si mecanismul acesteia.

14. Clasificarea proteinelor după compoziția chimică. Scurte caracteristici ale unui grup de proteine ​​simple.

15. Proteine ​​complexe: definiție, clasificare după componenta neproteică. Scurtă descriere a reprezentanților.

16. Funcţiile biologice ale proteinelor. Capacitatea de interacțiuni specifice („recunoaștere”) ca bază a funcțiilor biologice ale tuturor proteinelor. Tipuri de liganzi naturali și caracteristici ale interacțiunii lor cu proteinele.

17. Diferențe în compoziția proteică a organelor și țesuturilor. Modificări ale compoziției proteinelor în timpul ontogenezei și bolilor.

18. Enzime, istoria descoperirii. Caracteristicile catalizei enzimatice. Specificitatea acțiunii enzimelor. Clasificarea și nomenclatura enzimelor.

19. Structura enzimelor. Centrul activ al enzimelor, teorii ale formării sale.

20. Principalele etape ale catalizei enzimatice (mecanismul de acţiune al enzimelor).

21. Dependența vitezei reacțiilor enzimatice de temperatură, pH, concentrație de enzime și substrat.

22. Cofactori enzimatici: ioni metalici si coenzime. Funcțiile coenzimatice ale vitaminelor (diagrama).

23. Activarea enzimelor (proteoliza parțială, reducerea grupărilor tiol, îndepărtarea inhibitorilor). Conceptul de activatori, mecanismul acțiunii lor.

24. Inhibitori de enzime. Tipuri de inhibiție. Medicamentele sunt inhibitori de enzime.

25. Reglarea acțiunii enzimatice: inhibitori și activatori alosterici, centri catalitici și de reglare. Reglarea activității enzimatice prin feedback, prin fosforilare și defosforilare.

26. Diferențe în compoziția enzimatică a organelor și țesuturilor. Enzime specifice organelor. Modificări ale activității enzimelor în timpul dezvoltării și bolii.

27. Enzimopatii ereditare și dobândite. Izoenzime.

28. Vitamine. Istoria descoperirii și studiului vitaminelor. Funcțiile vitaminelor. Carente vitaminice alimentare si secundare si hipovitaminoza. Hipervitaminoza.

29. Vitamine din grupa D. Provitamine, structură, transformare în formă activă, efect asupra metabolismului și proceselor de mineralizare.

30. Vitamina A, structura chimica, rol in procesele metabolice. Manifestări de hipo și hipervitaminoză.

31. Vitamina C, structura chimica, rolul in procesele vitale, necesarul zilnic, efectul asupra metabolismului tesuturilor bucale, manifestari ale carentei.

32. Niveluri de bază ale reglării metabolice. Reglarea autocrină, paracrină și endocrină.

33. Hormoni, concept, caracteristici generale, natura chimică, rol biologic.

34. Reglarea hormonală ca mecanism de coordonare intercelulară și interorganică a metabolismului. Celulele țintă și receptorii celulari hormonali.

35. Mecanismul de transmitere a unui semnal hormonal într-o celulă de către hormonii metodei membranare de recepție. Intermediari secundari.

36. Mecanismul de transmitere a semnalelor hormonale către sistemele efectoare de către hormonii metodei citosolice de recepție.

37. Reglarea centrală a sistemului endocrin. Rolul liberinelor, statinelor, hormonilor pituitari tropicali.

38. Insulina, structura, formarea din proinsulină. Efect asupra metabolismului carbohidraților, lipidelor, aminoacizilor.

39. Structura, sinteza si metabolismul iodotironinelor. Efectul asupra metabolismului. Hipo și hipertiroidism: mecanism de apariție și consecințe.

40. Hormoni care reglează metabolismul țesuturilor mineralizate (paratirina, calcitonina, somatotropina), locurile de producție, natura chimică, mecanismul de acțiune reglatoare.

41. Eicosanoizi: concept, structură chimică, reprezentanți. Rolul eicosanoizilor în reglarea metabolismului și a funcțiilor fiziologice ale organismului.

42. Proteine ​​cu greutate moleculară mică ale comunicării intercelulare (factori de creștere și alte citokine) și receptorii lor celulari.

43. Catabolism și anabolism. Reacții endergonice și exergonice într-o celulă vie. Compuși macroergici. Dehidrogenarea substraturilor și oxidarea hidrogenului (formarea apei) ca sursă de energie pentru sinteza ATP.

44. NAD-dependente și flavin dehidrogenaze, ubichinona dehidrogenaza, citocromi b, c, c 1, a 1 și a 3 ca componente ale lanțului respirator.

45. Structura mitocondriilor și organizarea structurală a lanțului respirator. Potențialul electrochimic transmembranar ca formă intermediară de energie în timpul fosforilării oxidative.

46. ​​​​ Lanțul respirator ca cel mai important sistem de boi roșu al corpului. Cuplarea proceselor de oxidare și fosforilare în lanțul respirator. Raportul R/O.

47. Funcția de termoreglare a respirației tisulare.

48. Reglarea lanţului respirator. Disociarea respirației tisulare și fosforilarea oxidativă. Agenți de decuplare.

49. Tulburări ale metabolismului energetic: stări hipoxice. Vitaminele PP și B2. Manifestarea carentelor de vitamine.

50. Catabolismul nutrienților de bază, etape. Conceptul de căi specifice și generale ale catabolismului.

51. Acidul piruvic, moduri de formare a acestuia. Decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic: secvența reacțiilor, structura complexului de piruvat dehidrogenază.

52. Acetil-CoA, căi de formare și transformare în organism. Semnificația acestor procese.

53. Ciclul acidului tricarboxilic: succesiunea reacțiilor, caracteristicile enzimelor. Relația dintre căile catabolice comune și lanțul de transport de electroni și protoni.

54. Mecanisme alosterice de reglare a ciclului citratului. Formarea de CO 2 în timpul respirației tisulare. Funcțiile anabolice ale ciclului TCA. Vitamina B1 și acidul pantotenic, rolul lor biologic.

55. Proteinele alimentare. Schema generală a surselor și căilor de consum de aminoacizi în țesuturi. Rezervor endogen și exogen de aminoacizi.

56. Standardele proteice în nutriție. Bilanțul de azot. Proteine ​​minime fiziologice din alimente. Compoziția calitativă a proteinelor alimentare.

57. Proteoliza proteinelor. Caracteristicile generale și clasificarea proteinazelor din canalul digestiv, specificitatea substratului. Absorbția aminoacizilor.

58. Transaminarea, mecanismul de reacție, funcția coenzimă a vitaminei B6. Specificitatea aminotransferazelor. Rolul biologic al reacțiilor de transaminare.

59. Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor, chimia reacțiilor. Oxidazele D- și L-aminoacizilor. Glutamat dehidrogenază.

60. Dezaminarea indirectă (trans-deaminarea) a aminoacizilor. Semnificația biologică a reacțiilor de dezaminare.

61. Decarboxilarea aminoacizilor, chimie. Amine biogene. Origine, funcții. Inactivarea aminelor biogene.

62. Caracteristici ale metabolismului aminoacizilor individuali. Glicină și serină. Mecanismul transformărilor lor reciproce. Rolul glicinei în procesele de biosinteză a compușilor importanți biologic.

63. Transmetilarea. Metionina și S-adenosilmetionina. Rolul lor în reacțiile de biosinteză și neutralizare.

64. THFA și sinteza grupărilor cu un singur carbon, utilizarea lor. Manifestarea deficitului de B 9. Antivitamine cu acid folic. Medicamente sulfonamide.

65. Caracteristici ale metabolismului fenilalaninei și tirozinei, căi principale, metaboliți semnificativi funcțional. Defecte genetice în metabolismul acestor aminoacizi.

66. Produse finale ale metabolismului aminoacizilor: săruri de amoniu și uree. Principalele surse și modalități de neutralizare a amoniacului în organism.

67. Rolul glutamatului în neutralizarea și transportul amoniacului, sinteza prolinei. Formarea și excreția sărurilor de amoniu.

68. Biosinteza ureei, succesiunea reacțiilor. Relația dintre ciclul ornitinei și ciclul TCA. Tulburări în formarea și excreția ureei. Hiperamoniemie, uremie.

69. Acizi nucleici, tipuri, compoziție nucleotidică, localizare în celulă, rol biologic.

70. Structura și funcțiile biologice ale mononucleotidelor.

71. Structura primară și secundară a ADN-ului, plasarea într-un cromozom. Biosinteza ADN-ului. ADN polimeraze. Conceptul de sistem replicativ. Deteriorarea și repararea ADN-ului.

72. ARN, structura primară și secundară, tipuri de ARN în celulă, funcții ale ARN. Biosinteza ARN, enzime.

73. Nucleazele tubului digestiv și ale țesuturilor. Dezintegrarea nucleotidelor purinice. Cauzele hiperuricemiei. Gută.

74. Conceptul de biosinteză a nucleotidelor purinice. Originea atomilor „C” și „N” din miezul purinei. Acid inozinic ca precursor al acizilor adenilic și guanilic.

75. Conceptul de descompunere și biosinteză a nucleotidelor pirimidinice.

76. Biosinteza proteinelor, idei moderne. Componentele principale ale sistemului de sinteză a proteinelor. Etapele biosintezei.

77. Transferați ARN ca adaptor de aminoacizi. Biosinteza aminoacil-ARNt. Specificitatea substratului APCazelor. ARNt izoacceptori.

78. Structura ribozomilor. Secvența evenimentelor pe ribozom în timpul asamblării unui lanț polipeptidic. Modificări post-translaționale ale proteinelor.

79. Reglarea biosintezei proteinelor. Conceptul de operon, reglarea biosintezei la nivel de transcripție.

80. Mecanisme moleculare ale variabilitatii genetice. Mutații moleculare, tipuri, frecvență.

81. Mecanisme de creștere a numărului și diversității genelor din genom în timpul evoluției ca manifestare a activității diferențiale a genelor.

82. Diferenţierea celulară. Modificări ale compoziției proteice a celulelor în timpul diferențierii (folosind exemplul sintezei Hb în timpul dezvoltării unui eritrocit).

83. Polimorfismul proteic ca manifestare a eterogenității genetice. Variante de Hb, Hp, enzime, substanțe sanguine specifice grupului.

84. Boli ereditare: prevalență, originea defectelor de genotip. Mecanismul de apariție și manifestările biochimice ale bolilor ereditare.

85. Glucidele de bază ale animalelor, conținutul lor în țesuturi, rol biologic. Carbohidrații de bază din alimente. Digestia carbohidraților.

86. Glucoza ca cel mai important metabolit al metabolismului: o diagramă generală a surselor și modalităților de cheltuire a glucozei în organism.

87. Catabolismul glucozei. Defalcarea aerobă este calea principală pentru catabolismul glucozei. Etape, energie. Distribuția și semnificația fiziologică a procesului.

88. Defalcarea anaerobă a glucozei (glicoliză anaerobă). Oxidarea glicolitică, fosforilarea substratului. Semnificație biologică.

89. Biosinteza glucozei (gluconeogeneza) din acid lactic. Relația dintre glicoliză în mușchi și gluconeogeneză în ficat (ciclul Cori).

90. O idee despre calea pentozei fosfat pentru conversia glucozei. Etape, energie. Distribuție și semnificație fiziologică. Ciclul pentozei fosfat.

91. Structura, proprietățile și distribuția glicogenului ca polizaharidă de rezervă. Biosinteza glicogenului și mobilizarea acestuia. Rolul insulinei, glucagonului, adrenalinei în metabolismul glicogenului.

92. Tulburări ereditare ale metabolismului monozaharidelor și dizaharidelor. Glicogenoze și glicogenoze.

93. Lipide: definiție, clasificare, cele mai importante funcții.

94. Cele mai importante lipide ale tesuturilor umane. Lipide de rezervă și lipide membranare. Caracteristicile acizilor grași din țesuturile umane.

95. Grăsimile alimentare și digestia lor. Lipaze și fosfolipaze și rolul lor. Digestie afectată și absorbție a lipidelor. Resinteza triacilglicerolilor în enterocit.

96. Forme de transport ale lipidelor din sânge: chilomicroni și lipoproteine, caracteristici ale compoziției chimice, structură. Interconversiile diferitelor clase de lipoproteine.

97. Rezervarea și mobilizarea grăsimilor în țesutul adipos. Reglarea sintezei și mobilizării grăsimilor. Rolul insulinei și glucagonului. Transportul acizilor grași.

98. Metabolismul acizilor grași. b-oxidare: localizare, energetică, semnificație biologică. Soarta metabolică a acetil-CoA.

99. Biosinteza acizilor grași, componente, schema de biosinteză. Biosinteza acizilor grași nesaturați.

100. Biosinteza și utilizarea acidului acetoacetic. Semnificația fiziologică a acestui proces. Corpii cetonici. Cauzele cetonemiei și cetonuriei.

101. Metabolismul steroizilor. Colesterol, structură, rol. Conceptul de biosinteză a colesterolului. Reglarea sintezei. Hipercolesterolemia și cauzele acesteia.

102. Ateroscleroza ca o consecință a tulburărilor metabolice ale colesterolului și lipoproteinelor.

103. Fosfolipidele de bază ale țesuturilor umane, funcțiile lor fiziologice. Biosinteza și descompunerea fosfolipidelor.

104. Principalele glicolipide ale țesuturilor umane, structură, rol biologic. O idee despre biosinteza și catabolismul glicolipidelor. Sfingolipidoze.

105. Metabolizarea reziduului fără azot al aminoacizilor. Aminoacizi glucogenici și cetogeni. Rolul insulinei, glucagonului, adrenalinei și cortizolului în reglarea metabolismului carbohidraților, grăsimilor și aminoacizilor.

106. Diabet zaharat, cauze. Cele mai importante tulburări biochimice în metabolismul proteinelor, lipidelor și carbohidraților. Modificări ale cavității bucale în diabetul zaharat.

107. Structura chimică și rolul principalelor componente (proteine, lipide, carbohidrați) în funcția membranei. Proprietăți generale ale membranelor: fluiditate, asimetrie transversală, permeabilitate selectivă.

108. Principalele funcții ale biomembranelor. Endocitoza și exocitoza, semnificația lor funcțională.

109. Mecanismul de transfer al substanței prin membrane: difuzie simplă, transport activ primar, transport activ secundar (simport, antiport). Canale transmembranare reglate.

110. Biochimia sângelui. Caracteristici ale dezvoltării, structurii și compoziției chimice a eritrocitelor. Biosinteza hemului. Structura moleculei de hemoglobină.

111. Funcția respiratorie a sângelui: transportul oxigenului prin sânge. Carboxihemoglobină, metahemoglobină. Transportul dioxidului de carbon în sânge. Hipoxie anemică.

112. Defalcarea hemoglobinei. Formarea bilirubinei. Neutralizarea bilirubinei. Bilirubina „directă” și „indirectă”.

113. Încălcarea metabolismului bilirubinei. Icter (hemolitic, obstructiv, hepatocelular). Icterul nou-născuților.

114. Metabolismul fierului. Transferrină și feritină. Anemia cu deficit de fier. Hemocromatoza idiopatică.

115. Spectrul proteic al plasmei sanguine. Albumine și funcțiile lor. Globuline, scurte caracteristici, funcții. Proteine ​​de fază acută. Enzime din sânge. Originea lor.

116. Substanțe neproteice și fără azot din plasma sanguină, origine, valoare diagnostică a definiției.

117. Componentele minerale ale sângelui. Distribuția dintre plasmă și celule, intervale normale de fluctuații ale celor mai importante dintre ele.

118. Compoziția electrolitică a fluidelor corporale. Mecanismul de menținere a volumului, compoziției și pH-ului fluidelor corporale.

119. Sisteme tampon de sânge. Încălcări ale stării acido-bazice a corpului. Cauzele dezvoltării și formele de acidoză și alcaloză.

120. Rolul rinichilor în reglarea metabolismului apei și electroliților. Structura și mecanismul acțiunii de reglare a vasopresinei și aldosteronului.

121. Reglarea tonusului vascular. Scurte caracteristici ale sistemelor renină-angiotensină și kalikreină-kinină, relația lor.

122. Coagularea sângelui. Mecanisme de coagulare interne și externe. Mecanismul în cascadă al proceselor de coagulare a sângelui. Rolul vitaminei K în coagularea sângelui.

123. Sistem anticoagulant. Anticoagulante naturale din sânge. Hemofilie.

124. Sistemul sanguin fibrinolitic. Plasminogen, activarea lui. Tulburări ale proceselor de coagulare a sângelui. sindromul DIC.

125. Țesutul conjunctiv, tipurile, caracteristicile metabolice și funcționale ale celulelor țesutului conjunctiv.

126. Structuri fibroase ale țesutului conjunctiv. Colagen: varietate de tipuri, caracteristici ale compoziției aminoacizilor, structură primară și spațială, biosinteză.

127. Autoasamblarea fibrilelor de colagen. „Îmbătrânirea” fibrelor de colagen.

128. Elastină din țesutul conjunctiv: caracteristici ale compoziției aminoacizilor și structurii spațiale a moleculei. Proteine ​​ale țesutului conjunctiv non-colagen.

129. Catabolismul colagenului și elastinei. Slăbiciunea sistemului antioxidant în țesutul conjunctiv.

130. Glicozaminoglicanii și proteoglicanii țesutului conjunctiv: structură și funcții.

131. Biosinteza și modificarea postsintetică a glicozaminoglicanilor și proteoglicanilor țesutului conjunctiv. Degradarea substanței de bază a țesutului conjunctiv.

132. Țesutul osos: raportul dintre componentele organice și minerale, caracteristicile metabolismului țesutului osos.

133. Rolul vitaminelor C, D, A și K în metabolismul țesuturilor osoase și dentare. Reglarea proceselor metabolice. Osteoporoza si osteomalacia.

134. Reglarea hormonală a osteogenezei, remodelării și mineralizării țesutului osos.

135. Compoziția și caracteristicile metabolice ale unui dinte matur.

136. Saliva: componente minerale și organice, funcțiile lor biologice.

137. Principalele grupe de proteine ​​salivare, rolul lor. Enzime salivare. Valoarea diagnostică a determinării activității enzimelor salivare.

138. Funcţiile metabolice ale fluorului. Căile de intrare a fluorului în organism și eliminarea lor. Distribuția fluorului în organism.

139. Rolul ionilor de fluor în procesele de mineralizare a țesuturilor osoase și dentare. Efectele toxice ale excesului de fluor. Manifestarea deficitului de fluor. Utilizarea preparatelor cu fluor în stomatologie.

140. Rolul ficatului în procesele vitale. Funcția de detoxifiere a ficatului. Metabolismul neutralizării substanțelor străine: reacții de oxidare microzomală și conjugare.

141. Neutralizarea toxinelor, metaboliților, substanțelor biologic active, produșilor de putrezire în ficat (exemple).

142. Toxicitatea oxigenului: formarea speciilor reactive de oxigen, efectul acestora asupra lipidelor. Peroxidarea lipidelor membranare. Sistem antioxidant.

143. Conceptul de carcinogeneză chimică.

144. Compoziția chimică a substanței cenușii și albe a creierului. Mielina. Structura, compoziția lipidică.

145. Acte elementare de activitate nervoasă. Rolul gradientului ionic transmembranar în transmiterea impulsurilor nervoase.

146. Cei mai importanți mediatori ai impulsurilor nervoase și receptorii acestora. Neuropeptide.

147. Caracteristici ale metabolismului energetic în țesutul nervos.

148. Compoziția chimică a țesutului muscular. Principalele proteine ​​ale miofibrilelor și sarcoplasmei. Rolul mioglobinei.

149. Mecanismul contractiei si relaxarii musculare. Caracteristicile metabolismului energetic în țesutul muscular.

Constante și elemente biochimice

Factori biochimici ai oboselii în timpul exercițiilor pe termen lung

Este necesar să se descrie legătura pardoselilor cu pereții portanti (suport sau bont), soluția de pardoseală pentru etajul 1, elementele de acoperire în vedere și în secțiune.

În subsolul site-ului, este necesar să structurați toate elementele plasate, aliniindu-le pe o grilă. Această măsură va permite ca subsolul site-ului să pară mai structurat.

În creșterea sa, statul caută să absoarbă elementele cele mai valoroase ale mediului fizic, coastelor, albiilor râurilor, câmpiilor și zonelor bogate în resurse.

Trimiteți-vă munca bună în baza de cunoștințe este simplu. Utilizați formularul de mai jos

Studenții, studenții absolvenți, tinerii oameni de știință care folosesc baza de cunoștințe în studiile și munca lor vă vor fi foarte recunoscători.

Postat pe http://www.allbest.ru

Rezumat pe tema:

„Componentele biochimice ale vieții”

Introducere

Chimia modernă este un complex larg de științe care au apărut treptat pe parcursul lungii sale dezvoltări istorice. Cunoașterea practică a omului cu procesele chimice datează din cele mai vechi timpuri. Timp de multe secole, explicația teoretică a proceselor chimice s-a bazat pe doctrina filozofică naturală a elementelor-calități. Într-o formă modificată, a servit drept bază pentru alchimie, care a apărut în jurul secolelor III-IV. ANUNȚ și a căutat să rezolve problema conversiei metalelor comune în metale nobile. Neavând succes în rezolvarea acestei probleme, alchimiștii au dezvoltat totuși o serie de tehnici de studiere a substanțelor, au descoperit unii compuși chimici, care au contribuit într-o anumită măsură la apariția chimiei științifice.

Vedere chimică a naturii, originilor și stării actuale

Chimia este integrată activ cu alte științe, rezultând în apariția biochimiei, biologiei moleculare, cosmochimiei, geochimiei și biogeochimiei. Primul studiază procesele chimice în organismele vii, geochimia - modelele de comportament ale elementelor chimice din scoarța terestră. Biogeochimia este știința proceselor de mișcare, distribuție, dispersie și concentrare a elementelor chimice în biosferă cu participarea organismelor. Fondatorul biogeochimiei este V.I. Vernadsky. Cosmochimia studiază compoziția chimică a materiei din Univers, abundența și distribuția ei între corpurile cosmice individuale.

O întărire bruscă a relației dintre chimie și biologie a avut loc ca urmare a creării lui A.M.

Teoria lui Butlerov a structurii chimice a compușilor organici. Ghidați de această teorie, chimiștii organici au intrat în competiție cu natura. Generațiile ulterioare de chimiști au dat dovadă de o mare ingeniozitate, muncă, imaginație și căutare creativă pentru sinteza dirijată a substanțelor.

Dezvoltarea progresivă a științei în secolul al XIX-lea, care a dus la descoperirea structurii atomului și la o cunoaștere detaliată a structurii și compoziției celulei, a deschis oportunități practice pentru chimiști și biologi de a lucra împreună la problemele chimice ale studiul celulei, pe întrebări despre natura proceselor chimice din țesuturile vii și condiționalitatea funcțiilor biologice ale reacțiilor chimice.

Dacă priviți metabolismul din organism din punct de vedere pur chimic, așa cum a făcut A.I. Oparin, vom vedea un ansamblu de un număr mare de reacții chimice relativ simple și uniforme care se combină între ele în timp, nu au loc aleatoriu, ci într-o secvență strictă, având ca rezultat formarea de lanțuri lungi de reacții. Și această ordine este îndreptată în mod natural către autoconservarea și auto-reproducția constantă a întregului sistem viu în întregime în condiții de mediu date.

Într-un cuvânt, proprietăți specifice ale viețuitoarelor, cum ar fi creșterea, reproducerea, mobilitatea, excitabilitatea și capacitatea de a răspunde la schimbările din mediul extern sunt asociate cu anumite complexe de transformări chimice.

Importanța chimiei în rândul științelor care studiază viața este extrem de mare. Chimia a fost cea care a relevat rolul cel mai important al clorofilei ca bază chimică a fotosintezei, hemoglobina ca bază a procesului de respirație, a stabilit natura chimică a transmiterii excitației nervoase, a determinat structura acizilor nucleici etc. Dar principalul lucru este că, în mod obiectiv, mecanismele chimice stau la baza proceselor și funcțiilor biologice ale viețuitoarelor. Toate funcțiile și procesele care au loc într-un organism viu pot fi exprimate în limbajul chimiei, sub forma unor procese chimice specifice.

Desigur, ar fi greșit să reducem fenomenele vieții la procese chimice. Aceasta ar fi o simplificare mecanicistă grosolană. Și o indicație clară a acestui lucru este specificul proceselor chimice din sistemele vii în comparație cu cele nevii. Studiul acestui specific dezvăluie unitatea și interconectarea formelor chimice și biologice ale mișcării materiei. Acest lucru este dovedit și de alte științe care au apărut la intersecția dintre biologie, chimie și fizică: biochimia - știința metabolismului și a proceselor chimice în organismele vii; chimie bioorganică - știința structurii, funcțiilor și căilor de sinteză a compușilor care alcătuiesc organismele vii; biologia fizică și chimică ca știință a funcționării sistemelor complexe de transmitere a informațiilor și a reglementării proceselor biologice la nivel molecular, precum și biofizica, chimia biofizică și biologia radiațiilor.

Cele mai mari realizări ale acestui proces au fost identificarea produselor chimice ale metabolismului celular (metabolismul la plante, animale, microorganisme), stabilirea căilor biologice și a ciclurilor de biosinteză a acestor produse; s-a realizat sinteza lor artificială, s-a făcut descoperirea bazei materiale a mecanismului molecular de reglare și ereditar și a fost clarificată în mare măsură semnificația proceselor chimice și a energiei proceselor din celule și organismele vii în general.

În zilele noastre, aplicarea principiilor biologice, care concentrează experiența adaptării organismelor vii la condițiile Pământului timp de multe milioane de ani și experiența creării celor mai avansate mecanisme și procese, devine deosebit de importantă pentru chimie. Au existat deja anumite realizări pe această cale.

În urmă cu mai bine de un secol, oamenii de știință și-au dat seama că baza eficienței excepționale a proceselor biologice este biocataliza. Prin urmare, chimiștii și-au stabilit scopul de a crea o nouă chimie bazată pe experiența catalitică a naturii vii. Se va introduce un nou control al proceselor chimice, unde vor începe să fie aplicate principiile sintetizării moleculelor similare pe baza principiului enzimelor, se vor crea catalizatori cu o asemenea varietate de calități care le vor depăși cu mult pe cele existente în industria noastră;

În ciuda faptului că enzimele au proprietăți comune inerente tuturor catalizatorilor, totuși, ele nu sunt identice cu aceștia din urmă, deoarece funcționează în sistemele vii. Prin urmare, toate încercările de a folosi experiența naturii vii pentru a accelera procesele chimice din lumea anorganică se confruntă cu limitări serioase. Deocamdată, putem vorbi doar despre modelarea unora dintre funcțiile enzimelor și utilizarea acestor modele pentru o analiză teoretică a activității sistemelor vii, precum și utilizarea parțial practică a enzimelor izolate pentru a accelera anumite reacții chimice.

Aici, cea mai promițătoare direcție, evident, este cercetarea axată pe aplicarea principiilor biocatalizei în chimie și tehnologia chimică, pentru care este necesar să se studieze întreaga experiență catalitică a naturii vii, inclusiv experiența formării enzimei. în sine, o celulă și chiar un organism.

Teoria autodezvoltării sistemelor catalitice deschise elementare, în forma sa cea mai generală, prezentată de profesorul de la Universitatea de Stat din Moscova A.P. Rudenko în 1964, este o teorie generală a evoluției chimice și a biogenezei. Rezolvă întrebări despre forțele motrice și mecanismele procesului evolutiv, adică despre legile evoluției chimice, despre selecția elementelor și structurilor și cauzalitatea acestora, despre înălțimea organizării chimice și ierarhia sistemelor chimice ca urmare. a evolutiei.

Miezul teoretic al acestei teorii este poziția conform căreia evoluția chimică reprezintă auto-dezvoltarea sistemelor catalitice și, prin urmare, catalizatorii sunt substanța în evoluție. În timpul reacției, există o selecție naturală a acelor centri catalitici care au cea mai mare activitate. Autodezvoltarea, autoorganizarea și autocomplicarea sistemelor catalitice se produce datorită afluxului constant de energie transformată. Și întrucât principala sursă de energie este reacția de bază, avantajele evolutive maxime sunt obținute prin sisteme catalitice care se dezvoltă pe baza reacțiilor exoterme. Prin urmare, reacția de bază nu este doar o sursă de energie, ci și un instrument pentru selectarea celor mai progresive modificări evolutive ale catalizatorilor.

Dezvoltând aceste opinii, A.P. Rudenko a formulat legea de bază a evoluției chimice, conform căreia acele căi ale modificărilor evolutive ale catalizatorului se formează cu cea mai mare viteză și probabilitate, de-a lungul cărora există o creștere maximă a activității sale absolute.

O consecință practică a teoriei autodezvoltării sistemelor catalitice deschise este așa-numita „tehnologie non-staționară”, adică tehnologia cu condiții de reacție în schimbare. Astăzi, cercetătorii ajung la concluzia că regimul staționar, a cărui stabilizare fiabilă părea a fi cheia eficienței ridicate a procesului industrial, este doar un caz special al regimului nestaționar. Totodată, au fost descoperite multe regimuri nestaţionare care contribuie la intensificarea reacţiei.

În prezent, sunt deja vizibile perspective pentru apariția și dezvoltarea unei noi chimie, pe baza căreia se vor crea tehnologii industriale cu deșeuri reduse, fără deșeuri și economisind energie.

Astăzi, chimiștii au ajuns la concluzia că, folosind aceleași principii pe care se construiește chimia organismelor, în viitor (fără a repeta natura exact) se va putea construi o chimie fundamental nouă, un nou control al proceselor chimice, unde vor începe să se aplice principiile sintezei moleculelor similare. Se are în vedere crearea de convertoare care să utilizeze lumina soarelui cu eficiență ridicată, transformând-o în energie chimică și electrică, precum și energia chimică în lumină de mare intensitate.

Pentru a stăpâni experiența catalitică a naturii vii și a implementa cunoștințele dobândite în producția industrială, chimiștii au subliniat o serie de modalități promițătoare.

Primul - dezvoltarea cercetării în domeniul catalizei complexe metalice, cu accent pe obiectele relevante ale naturii vii. Această cataliză este îmbogățită prin tehnici utilizate de organismele vii în reacții enzimatice, precum și prin metode de cataliză heterogenă clasică.

A doua cale constă în modelarea biocatalizatorilor. În prezent, prin selecția artificială a structurilor, a fost posibil să se construiască modele ale multor enzime caracterizate prin activitate și selectivitate ridicate, uneori aproape la fel ca originalele sau cu o simplitate structurală mai mare.

Cu toate acestea, modelele rezultate nu sunt încă capabile să înlocuiască biocatalizatorii naturali ai sistemelor vii. În această etapă de dezvoltare a cunoștințelor chimice, această problemă este extrem de dificil de rezolvat. O enzimă este izolată dintr-un sistem viu, se determină structura sa și este introdusă în reacție pentru a îndeplini funcții catalitice. Dar funcționează pentru o perioadă scurtă de timp și este distrus rapid, deoarece este izolat de ansamblu, de celulă. O celulă întreagă cu întregul său aparat enzimatic este un obiect mai important decât o parte izolată din ea.

A treia cale a stăpâni mecanismele laboratorului naturii vii este asociată cu realizările chimiei sistemelor imobilizate. Esența imobilizării este fixarea enzimelor izolate dintr-un organism viu pe o suprafață solidă prin adsorbție, care le transformă într-un catalizator eterogen și îi asigură stabilitatea și acțiunea continuă.

A patra cale în dezvoltarea cercetării axate pe aplicarea principiilor biocatalizei în chimie și tehnologia chimică, se caracterizează prin formularea celei mai largi sarcini - studiul și stăpânirea întregii experiențe catalitice a naturii vii, inclusiv formarea unei enzime, celula si chiar organismul. Acesta este stadiul în care se află bazele chimiei evolutive ca știință eficientă cu funcțiile sale de lucru. Oamenii de știință susțin că aceasta este o mișcare a științei chimice către o tehnologie chimică fundamental nouă, cu perspectiva creării de analogi ai sistemelor vii. Soluția la această problemă va ocupa un loc crucial în crearea chimiei viitorului.

Elemente chimice din corpul uman

element catalitic de biocataliză chimică

Toate organismele vii de pe Pământ, inclusiv oamenii, sunt în contact strâns cu mediul. Alimentele și apa potabilă contribuie la pătrunderea aproape a tuturor elementelor chimice în organism. Ele sunt introduse și îndepărtate din organism în fiecare zi. Analizele au arătat că numărul de elemente chimice individuale și raportul lor în corpul sănătos al diferitelor persoane este aproximativ același.

Opinia că aproape toate elementele tabelului periodic pot fi găsite în corpul uman de către D.I. Mendeleev, devine obișnuit. Cu toate acestea, ipotezele oamenilor de știință merg mai departe - nu numai că toate elementele chimice sunt prezente într-un organism viu, dar fiecare dintre ele îndeplinește un fel de funcție biologică. Este foarte posibil ca această ipoteză să nu fie confirmată. Cu toate acestea, pe măsură ce cercetările în această direcție se dezvoltă, se dezvăluie rolul biologic al unui număr tot mai mare de elemente chimice. Fără îndoială, timpul și munca oamenilor de știință vor face lumină asupra acestei probleme.

Bioactivitatea elementelor chimice individuale. S-a stabilit experimental că metalele reprezintă aproximativ 3% (în greutate) în corpul uman. Asta e mult. Dacă luăm masa unei persoane ca 70 kg, atunci ponderea metalelor este de 2,1 kg. Masa este distribuită între metalele individuale după cum urmează: calciu (1700 g), potasiu (250 g), sodiu (70 g), magneziu (42 g), fier (5 g), zinc (3 g). Restul provine din microelemente. Dacă concentrația unui element în organism depășește 10 2%, atunci acesta este considerat un macroelement. Microelementele se găsesc în organism în concentrații de 10 3 -10 5% . Dacă concentrația unui element este sub 10 5%, atunci acesta este considerat un ultramicroelement. Substanțele anorganice dintr-un organism viu se găsesc sub diferite forme. Majoritatea ionilor metalici formează compuși cu obiectele biologice. S-a stabilit deja că multe enzime (catalizatori biologici) conțin ioni metalici. De exemplu, manganul este inclus în 12 enzime diferite, fierul - în 70, cuprul - în 30 și zincul - în mai mult de 100. Desigur, lipsa acestor elemente ar trebui să afecteze conținutul enzimelor corespunzătoare și, prin urmare, funcționarea normală. a corpului. Astfel, sărurile metalice sunt absolut necesare pentru funcționarea normală a organismelor vii. Acest lucru a fost confirmat și de experimentele cu o dietă fără sare, care a fost folosită pentru hrănirea animalelor de experiment. În acest scop, sărurile au fost îndepărtate din alimente prin spălare repetată cu apă. S-a dovedit că consumul de astfel de alimente a dus la moartea animalelor

Șase elemente ai căror atomi fac parte din proteine ​​și acizi nucleici: carbon, hidrogen, azot, oxigen, fosfor, sulf. În continuare, trebuie să evidențiem douăsprezece elemente, al căror rol și importanță pentru viața organismelor este cunoscut: clor, iod, sodiu, potasiu, magneziu, calciu, mangan, fier, cobalt, cupru, zinc, molibden. În literatură există indicii ale manifestării activității biologice prin vanadiu, crom, nichel și cadmiu

Există un număr mare de elemente care sunt otrăvuri pentru un organism viu, de exemplu, mercur, taliu, porci etc. Au un efect biologic negativ, dar organismul poate funcționa fără ele. Există opinia că motivul acțiunii acestor otrăvuri este asociat cu blocarea anumitor grupări din moleculele de proteine ​​sau cu deplasarea cuprului și zincului din anumite enzime. Există elemente care sunt otrăvitoare în cantități relativ mari, dar în concentrații mici au un efect benefic asupra organismului. De exemplu, arsenul este o otravă puternică care perturbă sistemul cardiovascular și afectează ficatul și rinichii, dar în doze mici este prescris de medici pentru a îmbunătăți apetitul unei persoane. Oamenii de știință cred că microdozele de arsenic cresc rezistența organismului la microbii dăunători. Gazul muștar este o substanță toxică puternic cunoscută pe scară largă. S(CH 2 CH 2 C1) 2 . Cu toate acestea, diluat de 20.000 de mii de ori cu vaselină sub denumirea de „Psoriasin”, este folosit împotriva lichenului solzos. Farmacoterapia modernă nu se poate lipsi încă de un număr semnificativ de medicamente care conțin metale toxice. Cum să nu-ți amintești zicala că în cantități mici vindecă, dar în cantități mari schilod.

Interesant este că clorura de sodiu (sare de masă) într-un exces de zece ori în organism în comparație cu nivelurile normale este otrăvitoare. Oxigenul, de care o persoană are nevoie pentru a respira, are un efect toxic în concentrații mari și mai ales sub presiune. Din aceste exemple reiese clar că concentrația unui element în organism joacă uneori un rol foarte semnificativ și uneori catastrofal.

Fierul face parte din hemoglobina din sânge, sau mai precis din pigmenții roșii din sânge, care leagă reversibil oxigenul molecular. Sângele unui adult conține aproximativ 2,6 g de fier. În procesul vieții, organismul se descompune în mod constant și sintetizează hemoglobina. Pentru a restabili fierul pierdut odată cu descompunerea hemoglobinei, o persoană are nevoie de un aport zilnic de aproximativ 25 mg. Lipsa fierului în organism duce la o boală - anemie. Cu toate acestea, excesul de fier din organism este, de asemenea, dăunător. Este asociată cu sideroza ochilor și plămânilor, o boală cauzată de depunerea compușilor de fier în țesuturile acestor organe. Lipsa de cupru în organism provoacă distrugerea vaselor de sânge. În plus, se crede că deficiența acestuia provoacă cancer. În unele cazuri, medicii asociază cancerul pulmonar la persoanele în vârstă cu o scădere a cuprului din organism legată de vârstă. Totuși, excesul de cupru duce la tulburări psihice și paralizie a unor organe (boala Wilson). Doar cantități mari de compuși de cupru dăunează oamenilor. În doze mici, ele sunt utilizate în medicină ca astringent și bacteriostază (inhibând creșterea și reproducerea bacteriilor). De exemplu, sulfat de cupru (II). CuSO 4 utilizat în tratamentul conjunctivitei sub formă de picături pentru ochi (soluție 0,25%), precum și pentru cauterizarea trahomului sub formă de creioane pentru ochi (un aliaj de sulfat de cupru (II), nitrat de potasiu, alaun și camfor). În cazul arsurilor cutanate cu fosfor, pielea este umezită bine cu o soluție 5% de sulfat de cupru (II).

Proprietatea bactericidă (care provoacă moartea diferitelor bacterii) a argintului și a sărurilor sale a fost remarcată de mult timp. De exemplu, în medicină, o soluție de argint coloidal (collargol) este utilizată pentru a spăla rănile purulente, vezica urinară pentru cistita cronică și uretrita, precum și sub formă de picături pentru ochi pentru conjunctivita purulentă și blennoree. Nitrat de argint AgNO 3 sub formă de creioane sunt folosite pentru cauterizarea negilor, granulațiilor etc. În soluții diluate (0,1-0,25%) se folosește ca agent astringent și antimicrobian pentru loțiuni, precum și ca picături pentru ochi. Oamenii de știință cred că efectul de cauterizare al nitratului de argint este asociat cu interacțiunea acestuia cu proteinele tisulare, ceea ce duce la formarea de săruri proteice de argint - albuminați.

În prezent, s-a stabilit fără îndoială că toate organismele vii sunt caracterizate de fenomenul de asimetrie ionică - distribuția neuniformă a ionilor în interiorul și în afara celulei. De exemplu, în interiorul celulelor fibrelor musculare, inimii, ficatului și rinichilor există un conținut crescut de ioni de potasiu în comparație cu conținutul extracelular. Concentrația ionilor de sodiu, dimpotrivă, este mai mare în afara celulei decât în ​​interiorul acesteia. Prezența unui gradient de concentrație de potasiu și sodiu este un fapt stabilit experimental. Cercetătorii sunt îngrijorați de misterul naturii pompei de potasiu-sodiu și de funcționarea acesteia. Eforturile multor echipe de oameni de știință, atât din țara noastră, cât și din străinătate, vizează rezolvarea acestei probleme. Interesant este că pe măsură ce corpul îmbătrânește, gradientul de concentrație al ionilor de potasiu și sodiu la limita celulară scade. Când apare moartea, concentrația de potasiu și sodiu în interiorul și în afara celulei se egalizează imediat.

Funcția biologică a ionilor de litiu și rubidiu într-un organism sănătos nu este încă clară. Cu toate acestea, există dovezi că prin introducerea lor în organism este posibilă tratarea uneia dintre formele de psihoză maniaco-depresivă.

Biologii și medicii știu bine că glicozidele joacă un rol important în corpul uman. Unele glicozide naturale (extrase din plante) acționează activ asupra mușchiului inimii, sporind funcțiile contractile și încetinind ritmul cardiac. Dacă o cantitate mare de glicozidă cardiacă intră în organism, poate apărea stop cardiac complet. Unii ioni metalici afectează acțiunea glicozidelor. De exemplu, atunci când ionii de magneziu sunt introduși în sânge, efectul glicozidelor asupra mușchiului inimii este slăbit, dimpotrivă, sporesc efectul glicozidelor cardiace

Unii compuși ai mercurului sunt, de asemenea, extrem de otrăvitori. Se știe că ionii de mercur (II) sunt capabili să se lege puternic de proteine. Efectul otrăvitor al clorurii de mercur (II) HgCl 2 (sublimat) se manifestă în primul rând prin necroza (moartea) rinichilor și mucoasei intestinale. Ca urmare a otrăvirii cu mercur, rinichii își pierd capacitatea de a elimina deșeurile din sânge.

Interesant este clorura de mercur(I). Hg 2 Cl 2 (numele antic calomel) este inofensiv pentru corpul uman. Acest lucru se datorează probabil solubilității extrem de scăzute a sării, ca urmare a căreia ionii de mercur nu intră în corp în cantități vizibile.

Cianură de potasiu (cianura de potasiu) KCN- sare de acid cianhidric HCN. Ambii compuși sunt otrăvuri puternice și cu acțiune rapidă

În otrăvirea acută cu acid cianhidric și sărurile sale, se pierde cunoștința, apare paralizia respiratorie și cardiacă. În stadiul inițial al otrăvirii, o persoană are amețeli, o senzație de presiune în frunte, cefalee acută, respirație rapidă și palpitații. Primul ajutor pentru otrăvirea cu acid cianhidric și sărurile sale este aerul proaspăt, respirația oxigenului, căldura. Antidoturile sunt nitritul de sodiu NaNO 2 și compuși nitro organici: nitritul de amil C 5 H 11 ONOși nitrit de propil C 3 H 7 ONO. Se crede că efectul nitritului de sodiu este redus la conversia hemoglobinei în meta-hemoglobină. Acesta din urmă leagă ferm ionii de cianură în cianmetagemoglobină. În acest fel, enzimele respiratorii sunt eliberate de ionii de cianură, ceea ce duce la restabilirea funcției respiratorii a celulelor și țesuturilor.

Compușii care conțin sulf sunt utilizați pe scară largă ca antidoturi pentru acidul cianhidric: sulf coloidal, tiosulfat de sodiu N / A 2 S 2 O 3 , tetrationat de sodiu N / A 2 S 4 O 6 , precum și compuși organici care conțin sulf, în special aminoacizi - glutation, cisteină, cistina. Acidul cianhidric și sărurile sale, când reacționează cu sulful, sunt transformate în tiocianați în conformitate cu ecuația

HCN+S > HNCS

Tiocianați sunt complet inofensivi pentru corpul uman.

Din cele mai vechi timpuri, în caz de pericol de otrăvire cu cianură, se recomandă ținerea unei bucăți de zahăr sub obraz. În 1915, chimiștii germani Rupp și Golze au arătat că glucoza reacționează cu acidul cianhidric și unele cianuri pentru a forma compusul netoxic glucoză cianohidrina:

OH OH OH OH N OH OH OH OH N

| | | | | | | | | | | |

CH2-CH-CH-CH-CH-C = O + HCN > CH2-CH-CH-CH-CH-C-OH

glucoză cianohidrina glucoză

Plumbul și compușii săi sunt otrăvuri destul de puternice. În corpul uman, plumbul se acumulează în oase, ficat și rinichi.

Compușii elementului chimic taliu, care este considerat rari, sunt foarte toxici.

Trebuie subliniat că toate metalele neferoase și mai ales grele (situate la sfârșitul tabelului periodic) sunt otrăvitoare în cantități mai mari decât cele admisibile.

Dioxidul de carbon se găsește în cantități mari în corpul uman și, prin urmare, nu poate fi otrăvitor. În 1 oră, un adult expiră aproximativ 20 de litri (aproximativ 40 g) din acest gaz. În timpul muncii fizice, cantitatea de dioxid de carbon expirată crește la 35 de litri. Se formează ca urmare a arderii carbohidraților și grăsimilor din organism. Cu toate acestea, cu conținut ridicat CO 2 sufocarea apare în aer din cauza lipsei de oxigen. Durata maximă a șederii unei persoane într-o cameră cu concentrare CO 2 până la 20% (din volum) nu ar trebui să depășească 2 ore În Italia există o peșteră binecunoscută („Peștera câinelui”), în care o persoană poate sta mult timp, iar un câine care se întâlnește în ea se sufocă. moare. Faptul este că peștera este plină cu dioxid de carbon greu (comparativ cu azotul și oxigenul) până la talia unei persoane. Deoarece capul persoanei se află în stratul de aer, nu simte niciun disconfort. Pe măsură ce câinele crește, se află într-o atmosferă de dioxid de carbon și, prin urmare, se sufocă.

Medicii și biologii au stabilit că atunci când carbohidrații sunt oxidați în organism în apă și dioxid de carbon, o moleculă de oxigen este eliberată pentru fiecare moleculă de oxigen consumată. CO 2 . Astfel, raportul dintre selectați CO 2 a absorbi DESPRE 2 (valoarea coeficientului respirator) este egală cu unu. În cazul oxidării grăsimilor, coeficientul respirator este de aproximativ 0,7. În consecință, determinând valoarea coeficientului respirator, se poate aprecia care substanțe sunt arse predominant în organism. S-a stabilit experimental că în timpul sarcinilor musculare de scurtă durată, dar intense, energia se obține prin oxidarea carbohidraților, iar în timpul exercițiilor de lungă durată, energia se obține în principal prin arderea grăsimilor. Se crede că trecerea organismului la oxidarea grăsimilor este asociată cu epuizarea rezervelor de carbohidrați, care se observă de obicei la 5-20 de minute după începerea muncii musculare intense.

Antidoturi

Antidoturile sunt substanțe care elimină efectele otrăvurilor asupra structurilor biologice și inactivează otrăvurile prin substanțe chimice.

Sare galbenă de sânge K 4 formează compuși slab solubili cu ioni ai multor metale grele. Această proprietate este utilizată în practică pentru a trata otrăvirea cu săruri de metale grele.

Un bun antidot pentru otrăvirea cu compuși de arsen, mercur, plumb, cadmiu, nichel, crom, cobalt și alte metale este unithiol:

CH 2 -CH-CH 2 ASA DE 3 Na H 2 DESPRE

Laptele este un antidot universal.

Concluzie

Biochimia modernă este reprezentată de multe direcții diferite în dezvoltarea cunoștințelor despre natura materiei și metodele de transformare a acesteia. În același timp, chimia nu este doar o sumă de cunoștințe despre substanțe, ci un sistem de cunoștințe extrem de ordonat, în continuă dezvoltare, care își are locul printre alte științe ale naturii.

Chimia studiază diversitatea calitativă a materialelor purtători ai fenomenelor chimice, forma chimică a mișcării materiei.

Unul dintre cele mai semnificative temeiuri obiective pentru a distinge chimia ca disciplină independentă a științelor naturii este recunoașterea specificității chimiei, relația dintre substanțe, care se manifestă, în primul rând, într-un complex de forțe și diferite tipuri de interacțiuni care determină existenţa compuşilor di- şi poliatomici. Acest complex este de obicei caracterizat ca o legătură chimică care apare sau se rupe în timpul interacțiunii particulelor la nivel atomic de organizare a materiei. Apariția unei legături chimice se caracterizează printr-o redistribuire semnificativă a densității electronice față de poziția simplă a densității electronice a atomilor nelegați sau a fragmentelor atomice aduse aproape de distanța de legătură. Această caracteristică separă cel mai precis o legătură chimică de diferite tipuri de manifestări ale interacțiunilor intermoleculare.

Creșterea continuă și constantă a rolului biochimiei ca știință în cadrul științei naturii este însoțită de dezvoltarea rapidă a cercetării fundamentale, complexe și aplicate, dezvoltarea accelerată de noi materiale cu proprietăți specificate și noi procese în domeniul tehnologiei de producție. și prelucrarea substanțelor.

Bibliografie

1. Dicționar enciclopedic mare. Chimie. M., 2001.

2. Grushevitskaya T.T., Sadokhin A.P. Concepte ale științelor naturale moderne. M., 1998.

3. Kuznetsov V.I., Idlis G.M., Gutina V.N. Științele naturii. M., 1996.

4. Chimie // Dicţionar enciclopedic chimic. M., 1983.

5. http://n-t.ru/ri/kk/hm16.htm

6. http://www.alhimik.ru/kunst/man"s_elem.html

Postat pe Allbest.ru

Documente similare

Vedere chimică a naturii, originilor și stării actuale. Subiectul cunoașterii științei chimice și a structurii acesteia. Relația dintre chimie și fizică. Relația dintre chimie și biologie. Chimia studiază diversitatea calitativă a materialelor purtători ai fenomenelor chimice.

rezumat, adăugat 15.03.2004


Prezentare de chimie. Sistemele vii sunt elementele chimice care se găsesc în ele. Contactul strâns al sistemelor vii, inclusiv al oamenilor, cu mediul. Compoziția corpului uman. Tulburări ale metabolismului mineral în corpul uman. Condiții patologice.

prezentare, adaugat 24.12.2008


rezumat, adăugat 10.11.2011


Principalele elemente chimice comune în corpul uman, semne și simptome caracteristice ale deficienței unora dintre ele. Descrierea generală a proprietăților iodului, descoperirea și semnificația acestuia în organism. Procedura de determinare a deficienței sale și mecanismul de reaprovizionare.

prezentare, adaugat 27.12.2010


Rolul fiziologic al beriliului în corpul uman, sinergicii și antagoniștii săi. Rolul magneziului în corpul uman pentru a asigura apariția diferitelor procese de viață. Neutralizarea excesului de aciditate a organismului. Valoarea stronțiului pentru oameni.

rezumat, adăugat 05.09.2014


Proprietățile fizico-chimice ale taliului, starea de agregare, presiunea vaporilor saturati, căldura de vaporizare în condiții normale și sensibilitatea la încălzire. Căi de pătrundere și transformare în organism. Surse de intrare în mediu.

test, adaugat 24.10.2014


Proprietățile chimice ale metalelor, prezența lor în corpul uman. Rolul macroelementelor (potasiu, sodiu, calciu, magneziu) și al microelementelor în organism. Conținutul de macro și microelemente în produsele alimentare. Consecințele unui dezechilibru al anumitor elemente.

prezentare, adaugat 13.03.2013


Conceptul, caracteristicile generale și scopul procesului de reformare catalitică. Baza chimică a procesului de reformare: transformarea alcanilor, cicloalcanilor, arenelor. Catalizatori și macrocinetica procesului. Instalaţii industriale ale procesului catalitic.

lucrare curs, adaugat 13.10.2011


Determinarea masei echivalente de metal si sare prin metoda deplasarii hidrogenului. Progresul și datele experimentului, caracteristicile dispozitivelor. Utilizarea magneziului ca metal, proprietățile sale chimice de bază. Calculul erorilor experimentale absolute și relative.

lucru de laborator, adaugat 05.05.2013


Compuși organici cu greutate moleculară mică de diferite naturi chimice, necesari pentru implementarea proceselor care au loc într-un organism viu. Vitamine solubile în apă și liposolubile. Nevoia zilnică a omului de vitamine și principalele lor funcții.

Cuprinsul subiectului „Artropode. Chordata.”:

Studiul chimiei organismelor vii, i.e. biochimie, este strâns legat de dezvoltarea rapidă generală a biologiei în secolul al XX-lea. Importanța biochimiei este că oferă o înțelegere fundamentală a fiziologiei, cu alte cuvinte, o înțelegere a modului în care funcționează sistemele biologice.

Aceasta, la rândul său, își găsește aplicație în agricultură (crearea de pesticide, erbicide etc.); în medicină (inclusiv întreaga industrie farmaceutică); în diverse industrii de fermentație, care ne furnizează o gamă largă de produse, inclusiv produse de panificație; în sfârșit, în tot ceea ce ține de alimentație și nutriție, adică în dietetică, în tehnologia de producție a alimentelor și în știința depozitării lor. Cu biochimie De asemenea, este asociată apariția unui număr de noi domenii promițătoare în biologie, cum ar fi ingineria genetică, biotehnologia sau o abordare moleculară a studiului bolilor genetice.

Biochimie joacă, de asemenea, un rol unificator important în biologie. Când luăm în considerare organismele vii la nivel biochimic, ceea ce este cel mai adesea izbitor nu sunt atât diferențele dintre ele, cât și asemănările lor.

Elemente găsite în organismele vii

Elemente găsite în organismele vii

În scoarța terestră se găsesc aproximativ 100 elemente chimice, dar doar 16 dintre ele sunt necesare vieții. Cele mai abundente patru elemente din organismele vii (în ordinea descrescătoare a numărului de atomi) sunt hidrogenul, carbonul, oxigenul și azotul.

Ele reprezintă mai mult de 90% atât din masă, cât și din numărul de atomi care alcătuiesc toate organismele vii. Cu toate acestea, în primul pământesc patru locuri în ceea ce privește prevalența ocupă oxigen, siliciu, aluminiu și sodiu. Semnificația biologică a hidrogenului, oxigenului, azotului și carbonului este asociată în principal cu valența lor, egală cu 1, 2, 3 și respectiv 4, precum și cu capacitatea lor de a forma legături covalente mai puternice decât alte elemente de aceeași valență.

Structura, proprietățile și funcțiile proteinelor.

Elucidarea structurii proteinelor este una dintre principalele probleme ale biochimiei moderne.

Moleculele de proteine ​​sunt compuși cu greutate moleculară mare formați din aminoacizi.

Majoritatea proteinelor au 4 niveluri de organizare (4 structuri ale moleculei proteice).

Structura primară a unei proteine.

În prezent, structura primară a aproximativ 2500 de proteine ​​a fost descifrată, iar în natură există 10 12 proteine ​​diferite.

Structura primară este secvența (ordinea) de conectare a resturilor de aminoacizi folosind o legătură peptidică.

O legătură peptidică este formată din grupa carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a altui aminoacid.

-Aminoacizii participă la formarea structurii primare.

Legătura peptidică formează coloana vertebrală a lanțului polipeptidic este un fragment care se repetă.

Caracteristicile legăturii peptidice:

Coplanaritate - toți atomii incluși în legătura peptidică sunt în același plan.

Substituenții de pe legătura C-N sunt în poziție trans.

O legătură peptidică este capabilă să formeze două legături de hidrogen cu alte grupări, inclusiv grupări peptidice.

Legătura peptidică este o legătură covalentă puternică, energia de legătură este de 110 kcal/mol.

Proprietățile structurii primare a proteinelor

Determinare - secvența de aminoacizi dintr-o proteină este codificată genetic. Informațiile despre secvența de aminoacizi sunt conținute în ADN.

Unicitate – fiecare proteină din organism este caracterizată de o secvență specifică de aminoacizi.

Aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt împărțiți în 2 grupe:

Aminoacizii interschimbabili sunt aminoacizi care sunt similare ca structură și proprietăți.

Aminoacizi neinterschimbabili care diferă ca structură și proprietăți.

Există 2 tipuri de substituții de aminoacizi într-o moleculă de proteină:

Conservator - înlocuirea unui aminoacid cu altul similar ca structură. O astfel de înlocuire nu schimbă proprietățile proteinei.

Exemple: gli-ala, asp-glu, tir-fen, val-ley.

Substituția radicală este înlocuirea unui aminoacid cu altul care diferă ca structură. Această înlocuire duce la modificări ale proprietăților proteinei.

Exemple: glu-val, ser-cis, pro-tri, fen-asp, ile-met.

Cu o înlocuire radicală, apare o proteină cu proprietăți diferite, care poate duce la patologie.

Înlocuirea radicală a Glu cu Val în poziția a șasea în molecula de hemoglobină duce la dezvoltarea anemiei falciforme. Cu această patologie, celulele roșii din sânge în condiții de presiune parțială scăzută capătă o formă de seceră. După eliberarea oxigenului, o astfel de hemoglobină este transformată într-o formă slab solubilă și începe să precipite sub formă de cristaloizi în formă de fus numit tactoizi. Tactoizii deformează celula și globulele roșii iau forma unei seceri. În acest caz, are loc hemoliza celulelor roșii din sânge. Boala este acută și copiii mor. Această patologie se numește anemia cu celule falciforme.

Universalitatea structurii primare. Proteinele care îndeplinesc aceleași funcții în organisme diferite au aceeași structură primară sau similară.

În proteinele naturale, același aminoacid nu apare de mai mult de 3 ori la rând.

Structura secundară a proteinei.

Structura secundară este modul în care un lanț polipeptidic este pliat într-o conformație elicoidală sau pliată.

Conformația este aranjamentul spațial într-o moleculă organică a grupărilor substituente care își pot schimba liber poziția în spațiu fără a rupe legăturile, datorită rotației libere în jurul legăturilor unice de carbon.

Există 2 tipuri de structură secundară a proteinelor:

1. -spirala

2. - pliere.

Structura secundară este stabilizată prin legături de hidrogen. Legăturile de hidrogen apar între atomul de hidrogen din grupa NH și oxigenul carboxil.

Caracteristici - spirale.

Fiecare proteină este caracterizată de propriul grad de helicitate al lanțului polipeptidic. Secțiunile spiralate alternează cu cele liniare. În molecula de hemoglobină, lanțurile β sunt elicoidale în proporție de 75%, în lizozimă - 42%, în pepsină - 30%.

Gradul de elicoidalizare depinde de structura primară a proteinei.

Aminoacidul prolina previne spiralizarea moleculei proteice.

Plierea are o configurație ușor curbată a lanțului polipeptidic.

Plierea este caracterizată prin legături de hidrogen în cadrul unui lanț polipeptidic sau lanțuri polipeptidice complexe.

În proteine, tranzițiile de la -helix la -pliere și înapoi sunt posibile datorită rearanjarii legăturilor de hidrogen.

Plierea are o formă plată.

Spirala are formă de tijă.

Legăturile de hidrogen sunt legături slabe, energia de legătură este de 10–20 kcal/mol, dar un număr mare de legături asigură stabilitatea moleculei proteice.

Într-o moleculă de proteină există legături puternice (covalente), precum și cele slabe, ceea ce asigură stabilitatea moleculei pe de o parte și labilitatea pe de altă parte.

Structura terțiară a unei proteine.

Structura terțiară a unei proteine ​​este modul în care lanțul polipeptidic este aranjat în spațiu.

Pe baza formei structurii terțiare a proteinei, acestea sunt împărțite în globule și fibrilare.

Legăturile covalente (peptidă și disulfură) sunt implicate în stabilizarea structurii terțiare a unei molecule de proteine. Rolul principal în stabilizare îl au legăturile necovalente: hidrogen, interacțiuni electrostatice ale grupărilor încărcate, forțe intermoleculare van der Waals, interacțiuni ale radicalilor laterali nepolari ai aminoacizilor, așa-numitele interacțiuni hidrofobe.

Radicalii de aminoacizi hidrofobi ala, val, isol, met, phen interacționează între ei într-un mediu apos. În acest caz, radicalii de aminoacizi hidrofobi nepolari par a fi scufundați în interiorul moleculei proteice, formând acolo zone uscate, iar radicalii polari sunt orientați spre apă.

Când este pliat, lanțul polipeptidic al unei proteine ​​tinde să ia o formă favorabilă din punct de vedere energetic, cu un miros mai puțin energetic.

Când se formează structura terțiară, lanțul polipeptidic se îndoaie în locațiile prolinei și glicinei.

Proteinele globulare sunt solubile în apă, dar proteinele fibrilare nu sunt.

Structura cuaternară a proteinei.

Proteinele formate dintr-un lanț polipeptidic au doar o structură terțiară (lizozimă, pepsină, mioglobină, tripsină).

Proteinele formate din mai multe lanțuri polipeptidice se caracterizează printr-o structură cuaternară.

Structura cuaternară este înțeleasă ca combinația de lanțuri polipeptidice individuale cu o structură terțiară într-o moleculă de proteină activă funcțional. Fiecare lanț polipeptidic individual este numit protomer și adesea nu are activitate biologică.

O moleculă de proteină poate avea mai mulți protomeri, care atunci când sunt combinați formează un oligomer sau multimer.

Proteinele cu structură cuaternară se caracterizează prin conceptul de subunitate.

O subunitate este partea funcțional activă a unei molecule de proteine.

Un exemplu de proteină cu structură cuaternară este hemoglobina, constând din 4 protomeri: 2 și 2 lanțuri.

Interacțiunea lanțurilor polipeptidice în timpul formării unui oligomer are loc datorită grupărilor polare de resturi de aminoacizi. Între grupările polare se formează legături ionice, de hidrogen și interacțiuni hidrofobe.

Denaturarea.

Denaturarea este procesul de perturbare a celor mai înalte niveluri de organizare a unei molecule proteice (secundar, terțiar, cuaternar) sub influența diverșilor factori.

În acest caz, lanțul polipeptidic se desfășoară și este în soluție într-o formă desfășurată sau sub formă de spirală aleatorie.

În timpul denaturarii, învelișul de hidratare se pierde și proteina precipită și, în același timp, își pierde proprietățile native.

Denaturarea este cauzată de factori fizici: temperatură, presiune, stres mecanic, radiații ultrasonice și ionizante; factori chimici: acizi, alcalii, solvenți organici, alcaloizi, săruri ale metalelor grele.

Există 2 tipuri de denaturare:

Denaturarea reversibilă - renaturarea sau reactivarea - este un proces în care o proteină denaturată, după îndepărtarea substanțelor denaturante, se autoorganizează din nou în structura sa originală cu restabilirea activității biologice.

Denaturarea ireversibilă este un proces în care activitatea biologică nu este restabilită după îndepărtarea agenților de denaturare.

Proprietățile proteinelor denaturate.

O creștere a numărului de grupe reactive sau funcționale în comparație cu molecula proteică nativă (acestea sunt grupe COOH, NH 2, SH, OH, grupe de radicali laterali ai aminoacizilor).

Solubilitatea redusă și precipitarea proteinei (asociată cu pierderea învelișului de hidratare), desfășurarea moleculei proteice, cu „detecția” radicalilor hidrofobi și neutralizarea sarcinilor grupurilor polare.

Modificarea configurației unei molecule de proteine.

Pierderea activității biologice cauzată de perturbarea structurii native.

Scindare mai ușoară de către enzimele proteolitice în comparație cu proteina nativă - tranziția structurii native compacte într-o formă liberă extinsă facilitează accesul enzimelor la legăturile peptidice ale proteinei, pe care le distrug.

Metodele enzimatice de hidroliză se bazează pe selectivitatea acțiunii enzimelor proteolitice care scindează legăturile peptidice dintre anumiți aminoacizi.

Pepsina scindează legăturile formate din fenilalanină, tirozină și reziduuri de acid glutamic.

Tripsina rupe legăturile dintre arginină și lizină.

Chimotripsina hidrolizează legăturile triptofanului, tirozinei și fenilalaninei.

LECȚIA 3

Structura și proprietățile enzimelor.

Enzimele (enzimele) sunt proteine ​​specifice care fac parte din toate celulele și țesuturile organismelor vii, jucând rolul de catalizatori biologici.

Dovezi ale naturii proteice a enzimelor.

Initierea enzimelor prin incalzire. Inactivarea enzimei coincide cu denaturarea proteinelor. De asemenea, enzimele sunt distruse prin acțiunea acizilor minerali, alcalinelor, sărurilor, alcaloizilor și iradierii cu raze X și raze ultraviolete.

Proprietățile electrochimice ale enzimelor.

1. Punctul izoelectric al enzimelor.

   Comportamentul enzimelor când se modifică concentrația genelor de hidrogen.

   Specificitate enzimatică ridicată.

   Enzimele nu sunt capabile să pătrundă în membranele semipermeabile.

   Păstrarea activității enzimatice după expunerea la agenți de îndepărtare a apei (acetonă, alcool, săruri neutre ale metalelor alcaline).

Enzimele și catalizatorii anorganici au proprietăți comune:

Catalizatori anorganici și catalizatori biologici - enzimele sunt necesare în cantități mici pentru a desfășura o reacție.