В данной статье речь пойдет о незаменимом ферменте, находящемся в желудке у каждого млекопитающего, включая человека. Будут рассмотрены общие сведения о ферменте пепсине, информация о его изомерах и роль вещества в процессах пищеварения.

Общие представления

Для начала давайте выясним, к какому классу ферментов относится пепсин. Это позволит глубже разобраться в самой теме.

Фермент пепсин относится к гидролазам протеолитического класса и вырабатывается слизистой оболочкой желудка, а его главной задачей является расщепление белков, поступивших с продуктами питания, до пептидов. Пепсин - в Вырабатывается он организмами всех млекопитающих, а также пресмыкающихся, представителей класса птиц и многих рыб.

Представленный фермент относится к типа, имеет молекулярную массу, равную приблизительно 34500. Сама молекула представлена в виде полипептидной цепи и состоит из трехсот сорока аминокислот. В своем составе также содержит HPO3 и три связи дисульфидного характера.

Пепсин широко применяется в лечебном деле и сыроделии. В лабораториях его используют с целью более детального изучения белковых соединений, а именно, первичной белковой структуры. Пепсин имеет природный ингибитор - пепстатин.

Разнообразие фермента

Пепсин имеет двенадцать изоформ. Различия между всеми изомерами пепсина заключаются в электрофоретической двигательной способности, инактивационных условиях, Шифр пепсина - КФ 3. 4. 23. 1.

У человека в соке желудка содержится семь видов пепсина, и пять из них резко расходятся в некоторых качествах:

1. Собственно пепсин (А) имеет максимальную активность в среде рН = 1.9, а при повышении до 6 инактивируется.
2. Пепсин 2 (В) активен максимально в среде рН = 2.1.
3. Тип 3 проявляется высочайшую степень деятельности при показателе рН = 2.4-2.8.
4. Тип 5, также известный как гастриксин, имеет наивысшую степень активности при показателе рН = 2.8-3.4.
5. Тип 7 при показателях рН = 3.3-3.9 имеет самую высокую активность.

Значение фермента в пищеварении

Пепсин выделяется желудочными железами в дезактивированной форме (пепсиноген), а саму работу фермента активирует соляная кислота. Под ее воздействием он переходит в работоспособную форму. Обязательным условием для деятельности фермента пепсина является наличие кислой среды, именно поэтому при переходе пепсина в двенадцатиперстную кишку он теряет свою активность, так как в кишечнике среда щелочная. Фермент пепсин занимает одну из ключевых ролей в пищеварении всего класса млекопитающих, и в частности человека. Это вещество расщепляет пищевые белки до более мелких пептидных цепей и аминокислот.

У мужчин и женщин показатели выработки этого фермента различаются. У мужчин выделяется около двадцати-тридцати грамм пепсина в час, в то время как у женщины - на двадцать-тридцать процентов меньше. Основные клетки, места выработки пепсина, выделяют его в нерабочей форме пепсиногена. После отщепления некоторого количества пептидов с N-конца пепсиноген переходит в активную форму. Катализатором в данной реакции химических превращений выступает соляная кислота. Пепсин обладает протеазными и пептидазными свойствами и отвечает за дезагрегацию белков.

Лечебное дело

В медицине пепсин широко используется в качестве лекарственного средства при некоторых заболеваниях, связанных с недостатком выработки данного фермента в желудке пациента. Добывают пепсин из свиных слизистых оболочек желудка. Препарат выпускается в форме таблеток, разложенных по блистерам, с примесью ацидина или в виде порошков. Пепсин входит в состав и некоторых комбинированных лекарств. Имеет АТС-код А09АА03. Примером патологии, при которой назначают пепсиносодержащие лекарства, является болезнь Менетрие.

Говяжий пепсин - это…

Сычужный фермент пепсин говяжий - одна из известных и наиболее часто используемых форм этого вещества. Сам фермент вырабатывается в четвертом желудке теленка. Препарат, используемый в производстве, образован двумя ферментами: пепсином и химозином в естественных пропорциональных количествах. Используется сычужный фермент в сыроделии, и его основные функции - формирование сгустка молока и участие в процессе созревания сырной и творожной продукции.

Говяжий пепсин выделяется из желудков крупного рогатого скота и при изготовлении продукции на продажу, проходит две стадии очищения фермента от жира и примесей, которые являются нерастворимыми. Процесс изготовления говяжьего пепсина проходит несколько этапов: экстракционный процесс, высаливание и сублимационное высушивание.

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Заключение

Подведя итоги, можно сказать, что это биологические активное вещество является одним из важнейших ферментов, принимающих участие в переваривании еды в желудке у представителей многих классов живых существ. В производстве и медицине вещество в основном используется как лекарство и добавляется в сычужный фермент для производства молочно-сырной продукции.

Нашего повествования мы с вами коснулись тех компонентов, которые необходимы при производстве домашнего сыра. Ну, с молоком все вроде бы понятно, с приправами в принципе тоже, а вот на пепсине — сычужном ферменте — следует остановиться поподробнее. Уверен, те, кто раньше сыроварением не интересовался, ни домашним, ни промышленным (а таких большинство), недоумевают — что за зверь такой? И главное — где его берут? Рассказываю без утайки.

Важнейшая составляющая молока, как известно со школьной скамьи — белок казеин. Его содержание в коровьем молоке достигает 3%, что очень много. При этом пепсин, который вырабатывается клетками желудка, служит как раз для расщепления белков. Нетрудно догадаться, что при воздействии пепсина на казеин происходит коагуляция, то есть свертывание молока.

Где купить пепсин?

В принципе, приобрести сычужный фермент можно через интернет, сыроварные предприятия, или просто договориться на рынке — энтузиасты так наверняка и сделают, а для 99% всех остальных есть куда более доступный способ. К счастью, помимо сыроварения пепсин применяется в медицинских целях, для лечения различных заболеваний желудочно-кишечного тракта, диспепсии и так далее. Ну а раз так, значит, наш путь лежит в аптеку.

В отечественных аптеках имеется два препарата, которые можно использовать в сыроделии — абомин и ацидин-пепсин. Второй, кажется, намного более доступен — а посему о нем немного подробнее.

Ацидин-пепсин (другие торговые наименования — Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) содержит 1 часть пепсина и 4 части ацидина. Ацидин при гидролизации выделяет соляную кислоту, которая абсолютно безвредна, поскольку, во-первых, и так содержится в желудочном соке, и, во-вторых, в готовом сыре будет присутствовать в ничтожных объемах. На 1 литр молока, из которого, в зависимости от рецепта, получается порядка 200-300 г. готового сыра, используется 1-2 таблетки ацидин-пепсина, которые растворяются в воде и вводятся в доведенное до определенной температуры молоко.

Стоит упаковка ацидин-пепсина порядка 50 рублей, отпускается без рецепта, и я настоятельно рекомендую вам иметь запас в холодильнике — ведь очень скоро мы с вами приготовим домашний сыр , а затем рассмотрим технологию приготовления других сыров. Оставайтесь с нами!

Пепсин (Pepsinum) - это фермент желудочного сока. Молекулярный вес 35 000. Молекула пепсина состоит из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до . Оптимальное действие при рН около 2,0. Предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка, превращается в пепсин в присутствии , содержащейся в желудочном соке. Пепсин - препарат (Pepsinum siccum)- получают экстракцией из слизистой оболочки желудков свиней, овец и телят. Применяют при гипо- и анацидных гастритах, диспепсии. Пепсин назначают внутрь по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

В фундальных железах желудка ежедневно образуется 1 г пепсиногена, который в полости желудка под действием соляной кислоты активируется, превращаясь в пепсин. Молекулярный вес пепсиногена равен 42 000, пепсина - 35 000. Оптимум рН для пепсина составляет 1,5-2. Большая часть фермента поступает в желудок и играет там активную роль в процессе пищеварения, но некоторое количество пепсиногена переходит в кровяное русло и выделяется почками.

Пепсин расщепляет почти все белки, за исключением некоторых протаминов. Гидролизуются также синтетические пептиды, если по обе стороны разрываемой связи находятся L-аминокислоты. В остальном специфичность в отношении аминокислот незначительна, хотя отмечается предпочтение в отношении ароматических аминокислот.

Пепсин - фермент желудочного сока. Относится к группе протеиназ (см. Протеазы); получен в кристаллическом виде. Мол. в. 35 000, изоэлектрическая точка ок. рН = 1. Кроме пепсина, в желудочном соке (см.) имеется несколько сопутствующих протеолитических ферментов (например, гастриксин).

Наиболее чистые препараты пепсина получают при хроматографии на колонках с диэтиламиноэтилцеллюлозой. Молекула пепсина представляет одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Дефосфорилирование пепсина не уничтожает его ферментативной активности. Пепсин наиболее устойчив при рН=5-5,5, в более кислой среде происходит самопереваривание. Пепсин гидролизует белки до пептидов; среди продуктов гидролиза встречаются и аминокислоты. Гидролизу подвергаются пептидные связи, образованные различными аминокислотными остатками. Пепсин способен катализировать реакцию транспептидации (перенос аминокислотных остатков с одного пептида на другой). Оптимум действия пепсина находится около рН=2; при рН=5 пепсин вызывает створаживание молока, при рН выше 6 быстро инактивируется.

Неактивный предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки фундальной части желудка, превращается в пепсин в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Процесс активации протекает автокаталитически с максимальной скоростью при рН=2. От N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется несколько пептидов с общим мол. в. ок. 8000. Выделен ингибитор пепсина - пептид с мол. в. ок. 3000, который образуется из пепсиногена при его превращении в пепсин. Во время активации образуется промежуточное соединение пепсина с полипептидным ингибитором, которое легко диссоциирует при низких значениях рН, а ингибитор переваривается пепсином. При рН>5 диссоциация незначительна и ингибирование пепсина происходит почти в стехиометрических соотношениях.

Пепсин (препарат). Пепсин (Pepsinum siccum) получают экстракцией из слизистых оболочек желудков свиней, овец или телят. Применяют в качестве средства заместительной терапии при острых и хронических заболеваниях пищеварительного тракта, сопровождающихся обеднением желудочного сока эндогенным пепсином. Для лечебного применения пепсин разбавляют до официального стандарта (1:100) молочным сахаром. Назначают внутрь взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или 1-3% раствора разведенной соляной кислоты; детям - от 0,05 до 0,5 г в 0,5-1% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

Пепсин

Пепсин (греч. pépsis - пищеварение) - протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин - глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина - полипептидная цепь, которая состоит из 340 , содержит 3 дисульфидные связи (-S-S-) и фосфорную кислоту. Пепсин - эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами - тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов - трипсина и химотрипсина, - строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф. , 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

• Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
• Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
• Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
• Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
• Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него . Пепсин действует только в и при попадании в щелочную среду становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при < 6 достигая максимума при = 1,5 - 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного , створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л .

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из желудка. Выпускается в виде порошка (pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме (и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (-) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров (,) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

В производстве твёрдой и мягкой молочной продукции используется пепсин для сыра. Это вещество для ускорения брожения молока бывает нескольких видов. Оно берется у животных, изготавливается химическим способом. Бывает растительного происхождения, доступно в свободной продаже.

Виды добавок

До появления химического варианта фермент для сыра использовался в виде высушенного куска желудка домашних животных, чаще теленка. Натуральный продукт получается именно таким образом. Однако, делая по одному рецепту, несколько человек получают совсем разные вкусы продукта. Можно с искусственным вариантом добавки приготовить приятное молочное изделие.

По происхождению выделяется натуральный фермент, взятый из внутренностей домашних животных. Бывает растительной природы, обладающий низкой себестоимостью при его простой добыче. Домашний молочный продукт может быть приготовлен с несколькими разновидностями добавок. Пепсин для сыра производится в следующих формах:

• Вариант продажи вещества в аптеках.
• Ацидин — лекарственное средство для лечения гастрита, диспепсии.
• Часть желудка домашних животных: теленка, ягнёнка, курицы.
• Химический продукт — химозин.
• Производство добавки из растений.

Добавки для сыра отличаются стоимостью, длительностью растворения и небольшими вкусовыми различиями. Для первых домашних экспериментов подойдет самый доступный вариант, купленный у фармацевтов. Без фермента настоящий твердый продукт не получится, в лучшем случае удастся приготовить брынзу.

Лекарственный вариант добавки

Чтобы найти фермент для сыра, придется обойти не одну аптеку, большинство видов отпускается по рецепту врача. В сравнении с другими видами пепсин в виде препарата имеет официальное подтверждение безопасности. К таким относят:

• "Ацидин-пепсин" выпускается в форме таблеток, перед применением в блюдо придется растолочь. Имеются аналоги: Acipepsol, Betacid, Pepsamin. Действующее вещество — соляная кислота. Именно она и образует специфичные микросгустки при добавлении в молоко.
• Pepsinum выпускается в виде порошка, его гораздо проще развести в молоке. В состав входит сахарная пудра, сама смесь обладает желтоватым оттенком.

Искусственную добавку используют часто на производствах, официального подтверждения о безвредности продукта не имеется. Но в целях экономии денежных средств и времени на его изготовление концентрация в готовых изделиях зашкаливает. Если в продаже не удалось найти лекарственное средство, используют другие варианты, продающиеся в продуктовых магазинах.

Натуральное средство

Этот пепсин для сыра имеет небольшой срок хранения, но и сомнения в его происхождении не появляется. Важно, при добавлении в молочную продукцию не превысить дозу, указанную в рецепте. Превышение количества фермента придает изделию неприятный горьковатый вкус.

При покупке следует сверять сроки годности и обращать внимание на условия содержания места хранения. Натуральный продукт моментально портится в жаркое время года при перевозке.

Пепсин для сыра также выпускается иностранными производителями из Японии. Его можно заказать по почте, производитель — Meito Sangyo. Добавка относится к растительному происхождению и обладает приличным сроком хранения. Успешное блюдо получается при одном условии: порошок нужно добавлять в горячее молоко.

Рецепт №1 для приготовления в домашних условиях

Для приготовления продукта использовались:

• Форма для придания классической круглой формы объемом более 10 литров.
• Пресс из любых подручных материалов.
• Молоко в количестве десяти литров: козье, коровье. Для настоящего вкуса нашли домашнее. Из взятого объема получили килограмм продукта.
• Пепсин для сыра натуральный.

Фермент растворяется в воде в соотношении 1:10. Для добавления в молоко используют 100 грамм добавки, выливают в горячее молоко, помешивая более 3 минут. Полученная смесь приобретет створоженный вид и начнет застывать через полчаса.

Большой сыр в этот момент нарезают мелкими кусками длинным ножом. Далее в течение 2 часов выдерживают смесь на маленьком огне, помешивая. Температура нагрева не должна быть более 40 градусов. Как смесь заскрипит на зубах, превратившись в желе, сливают жидкость.

Полученный продукт помещают в марлевую ткань и дают стечь оставшейся жидкости. Домашний сыр с пепсином выдерживают в подвешенном состоянии до созревания. Твердая форма получается, если поместить его под пресс. Срок хранения - не более 7 дней в холодном месте.

Рецепт №2

Вариант приготовления продукта без использования огня, получается сыр с пепсином. Рецепт аналогичен: подогретое молоко смешивается с добавкой при температуре не более 40 градусов. Полученная смесь оставляется накрытой на 7 часов.

После образования желеобразного вида и затвердевания сырной массы сливают жидкость. Она не является отходом приготовления, отлично подходит для добавки в блины. Оставшуюся форму размещают стекать в марлевой ткани. Рекомендуется нарезать кусочками перед сушкой. Для затвердевания размещают его под пресс. После потребуется повторная сушка в холодном месте около 5 дней. Чтобы он не засох, оберните в бумагу.