Gli amminoacidi sono chiamati composti organici contenenti gruppi funzionali nella molecola: amino e carbossile.

Nomenclatura degli amminoacidi. Secondo la nomenclatura sistematica, i nomi degli amminoacidi sono formati dai nomi dei corrispondenti acidi carbossilici e dall'aggiunta della parola "amino". La posizione del gruppo amminico è indicata da numeri. Il conto alla rovescia è dal carbonio del gruppo carbossilico.

Isomeria degli aminoacidi. Il loro isomeria strutturale è determinata dalla posizione del gruppo amminico e dalla struttura del radicale carbonioso. A seconda della posizione del gruppo NH 2, si distinguono -, - e -aminoacidi.

Le molecole proteiche sono costituite da α-aminoacidi.

Sono anche caratterizzati dall'isomerismo del gruppo funzionale (gli isomeri interclasse degli amminoacidi possono essere esteri di amminoacidi o ammidi di idrossiacidi). Ad esempio, per l'acido 2-amminopropanoico CH 3 – CH(NH) 2 – COOH sono possibili i seguenti isomeri

Proprietà fisiche degli α-amminoacidi

Gli amminoacidi sono sostanze cristalline incolori, non volatili (bassa pressione di vapore saturo), fondenti con decomposizione ad alte temperature. La maggior parte di essi è altamente solubile in acqua e scarsamente in solventi organici.

Le soluzioni acquose di amminoacidi monobasici sono neutre. Gli -aminoacidi possono essere considerati come sali interni (ioni bipolari): + NH 3  CH 2  COO - . Agiscono come cationi in ambiente acido e come anioni in ambiente alcalino. Gli amminoacidi sono composti anfoteri che presentano proprietà sia acide che basiche.

Metodi per ottenere -aminoacidi

1. Azione dell'ammoniaca sui sali degli acidi clorurati.

cl  CH 2  COOH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Azione dell'ammoniaca e dell'acido cianidrico sulle aldeidi.

3. Per idrolisi delle proteine ​​si ottengono 25 differenti amminoacidi. Separarli non è un compito facile.

Metodi per ottenere -amminoacidi

1. Aggiunta di ammoniaca agli acidi carbossilici insaturi.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COOH 4 .

2. Sintesi a base di acido malonico bibasico.

Proprietà chimiche degli amminoacidi

1. Reazioni sul gruppo carbossilico.

1.1. Formazione di esteri sotto l'azione degli alcoli.

2. Reazioni sul gruppo amminico.

2.1. Interazione con acidi minerali.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl

2.2. Interazione con acido nitroso.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Trasformazione degli amminoacidi quando riscaldati.

3.1.-aminoacidi formano ammidi cicliche.

3.2.-amminoacidi scindono il gruppo amminico e l'atomo di idrogeno dell'atomo -carbonio.

Rappresentanti individuali

Glicina NH 2 CH 2 COOH (glicocole). Uno degli aminoacidi più comuni che compongono le proteine. In condizioni normali - cristalli incolori con T pl = 232-236С. È altamente solubile in acqua, insolubile in alcol ed etere assoluti. Indice di idrogeno della soluzione acquosa6.8; рК a = 1,510 - 10; pK in \u003d 1.710 - 12.

-alanina - acido aminopropionico

Ampiamente distribuito in natura. Si trova in forma libera nel plasma sanguigno e come parte della maggior parte delle proteine. Tm = 295-296С, solubile in acqua, poco solubile in etanolo, insolubile in etere. pKa (COOH) = 2,34; pK a (NH ) = 9,69.

-alanina NH 2 CH 2 CH 2 COOH - piccoli cristalli con Тmelt = 200С, altamente solubili in acqua, scarsamente in etanolo, insolubili in etere e acetone. pK a (COOH) = 3,60; pK a (NH ) = 10.19; assente nelle proteine.

Carnagioni. Questo termine è usato per nominare un numero di -amminoacidi contenenti due o tre gruppi carbossilici. Il più semplice:

H Il complexone più comune è l'acido etilendiamminotetraacetico.

Il suo sale disodico, Trilon B, è ampiamente utilizzato in chimica analitica.

Il legame tra i residui di -amminoacidi è chiamato legame peptidico e gli stessi composti risultanti sono chiamati peptidi.

Due residui di -aminoacidi formano un dipeptide, tre - un tripeptide. Molti residui formano polipeptidi. I polipeptidi, come gli amminoacidi, sono anfoteri, ciascuno con il proprio punto isoelettrico. Le proteine ​​sono polipeptidi.

Gli amminoacidi sono le unità chimiche strutturali o "mattoni" che compongono le proteine. Gli amminoacidi sono costituiti per il 16% da azoto, che è la loro principale differenza chimica rispetto agli altri due nutrienti più importanti: carboidrati e grassi. L'importanza degli aminoacidi per l'organismo è determinata dall'enorme ruolo che le proteine ​​svolgono in tutti i processi vitali.

Ogni organismo vivente, dai più grandi animali ai minuscoli microbi, è costituito da proteine. Varie forme di proteine ​​sono coinvolte in tutti i processi che si verificano negli organismi viventi. Nel corpo umano, le proteine ​​formano muscoli, legamenti, tendini, tutti gli organi e le ghiandole, capelli, unghie. Le proteine ​​fanno parte dei fluidi e delle ossa. Anche gli enzimi e gli ormoni che catalizzano e regolano tutti i processi nel corpo sono proteine. Una carenza di questi nutrienti nel corpo può portare a uno squilibrio idrico, che provoca gonfiore.

Ogni proteina nel corpo è unica ed esiste per scopi specifici. Le proteine ​​non sono intercambiabili. Sono sintetizzati nel corpo dagli amminoacidi, che si formano a seguito della scomposizione delle proteine ​​​​presenti negli alimenti. Pertanto, sono gli amminoacidi, e non le proteine ​​stesse, ad essere gli elementi più preziosi della nutrizione. Oltre al fatto che gli aminoacidi formano le proteine ​​che compongono i tessuti e gli organi del corpo umano, alcuni di essi agiscono come neurotrasmettitori (neurotrasmettitori) o ne sono i precursori.

I neurotrasmettitori sono sostanze chimiche che trasmettono gli impulsi nervosi da una cellula nervosa all'altra. Pertanto, alcuni aminoacidi sono essenziali per il normale funzionamento del cervello. Gli amminoacidi contribuiscono al fatto che vitamine e minerali svolgono adeguatamente le loro funzioni. Alcuni aminoacidi forniscono energia direttamente al tessuto muscolare.

Nel corpo umano, molti aminoacidi sono sintetizzati nel fegato. Tuttavia, alcuni di essi non possono essere sintetizzati nel corpo, quindi una persona deve assumerli con il cibo. Questi amminoacidi essenziali includono istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Aminoacidi sintetizzati nel fegato: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, citrullina, cisteina, acido gamma-aminobutirrico, glutammina e acido glutammico, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirosina.

Il processo di sintesi proteica è in corso nel corpo. Nel caso in cui manchi almeno un aminoacido essenziale, la formazione delle proteine ​​si interrompe. Questo può portare a un'ampia varietà di problemi seri, dall'indigestione alla depressione e alla crescita stentata.

Come nasce una situazione del genere? Più facile di quanto tu possa immaginare. Molti fattori portano a questo, anche se la tua dieta è equilibrata e consumi abbastanza proteine. Il malassorbimento nel tratto gastrointestinale, infezioni, traumi, stress, alcuni farmaci, il processo di invecchiamento e altri squilibri nutrizionali nel corpo possono portare a carenze di aminoacidi essenziali.

Va tenuto presente che tutto quanto sopra non significa che mangiare una grande quantità di proteine ​​aiuterà a risolvere eventuali problemi. Infatti, non contribuisce alla conservazione della salute.

L'eccesso di proteine ​​crea ulteriore stress per i reni e il fegato, che devono elaborare i prodotti del metabolismo proteico, il principale è l'ammoniaca. È molto tossico per il corpo, quindi il fegato lo converte immediatamente in urea, che poi entra nel flusso sanguigno ai reni, dove viene filtrata ed escreta.

Finché la quantità di proteine ​​non è troppo alta e il fegato funziona bene, l'ammoniaca viene neutralizzata immediatamente e non fa male. Ma se ce n'è troppo e il fegato non è in grado di far fronte alla sua neutralizzazione (a causa di malnutrizione, indigestione e / o malattie del fegato), si crea un livello tossico di ammoniaca nel sangue. In questo caso possono insorgere molti seri problemi di salute, fino all'encefalopatia epatica e al coma.

Una concentrazione troppo alta di urea provoca anche danni ai reni e mal di schiena. Pertanto, non è la quantità che conta, ma la qualità delle proteine ​​consumate con il cibo. Attualmente è possibile ottenere aminoacidi essenziali e non essenziali sotto forma di integratori alimentari biologicamente attivi.

Ciò è particolarmente importante in varie malattie e quando si utilizzano diete riduttori. I vegetariani hanno bisogno di tali integratori contenenti aminoacidi essenziali in modo che il corpo riceva tutto il necessario per la normale sintesi proteica.

Esistono diversi tipi di integratori di aminoacidi. Gli amminoacidi fanno parte di alcuni multivitaminici, miscele proteiche. Esistono formule disponibili in commercio contenenti complessi di amminoacidi o contenenti uno o due amminoacidi. Si presentano in varie forme: capsule, compresse, liquidi e polveri.

La maggior parte degli amminoacidi esiste in due forme, la struttura chimica di uno è l'immagine speculare dell'altro. Sono chiamate forme D e L, come D-cistina e L-cistina.

D significa destra (a destra in latino) e L significa levo (rispettivamente, a sinistra). Questi termini denotano la direzione di rotazione dell'elica, che è la struttura chimica di una data molecola. Le proteine ​​degli organismi animali e vegetali sono create principalmente dalle forme L degli amminoacidi (ad eccezione della fenilalanina, che è rappresentata dalle forme D, L).

Gli integratori alimentari contenenti L-aminoacidi sono considerati più adatti ai processi biochimici del corpo umano.
Gli amminoacidi liberi o non legati sono la forma più pura. Pertanto, quando si sceglie un integratore di aminoacidi, si dovrebbe dare la preferenza a prodotti contenenti aminoacidi L-cristallini come standardizzato dalla Farmacopea americana (USP). Non hanno bisogno di essere digeriti e vengono assorbiti direttamente nel flusso sanguigno. Dopo la somministrazione orale, vengono assorbiti molto rapidamente e, di regola, non causano reazioni allergiche.

I singoli aminoacidi vengono assunti a stomaco vuoto, preferibilmente al mattino o lontano dai pasti con una piccola quantità di vitamine B6 e C. Se stai assumendo un complesso di aminoacidi che includa tutti gli aminoacidi essenziali, è meglio farlo 30 minuti dopo o 30 minuti prima di un pasto. È meglio assumere sia singoli aminoacidi essenziali sia un complesso di aminoacidi, ma in momenti diversi. Gli aminoacidi separati non devono essere assunti per molto tempo, specialmente a dosi elevate. Consiglia la ricezione entro 2 mesi con una pausa di 2 mesi.

Alanina

L'alanina contribuisce alla normalizzazione del metabolismo del glucosio. È stata stabilita una relazione tra un eccesso di alanina e l'infezione con il virus di Epstein-Barr, nonché la sindrome da stanchezza cronica. Una forma di alanina, la beta-alanina, è un costituente dell'acido pantotenico e del coenzima A, uno dei catalizzatori più importanti nel corpo.

Arginina

L'arginina rallenta la crescita dei tumori, compreso il cancro, stimolando il sistema immunitario del corpo. Aumenta l'attività e le dimensioni del timo, che produce i linfociti T. A questo proposito, l'arginina è utile per le persone affette da infezione da HIV e neoplasie maligne.

Viene utilizzato anche per le malattie del fegato (cirrosi e degenerazione grassa), favorisce i processi di disintossicazione del fegato (in primis la neutralizzazione dell'ammoniaca). Il liquido seminale contiene arginina, quindi a volte viene utilizzato nel trattamento dell'infertilità negli uomini. C'è anche una grande quantità di arginina nel tessuto connettivo e nella pelle, quindi il suo uso è efficace per varie lesioni. L'arginina è un importante componente metabolico nel tessuto muscolare. Aiuta a mantenere un equilibrio ottimale di azoto nel corpo, poiché è coinvolto nel trasporto e nella neutralizzazione dell'azoto in eccesso nel corpo.

L'arginina aiuta a ridurre il peso, poiché provoca una certa riduzione delle riserve di grasso corporeo.

L'arginina fa parte di molti enzimi e ormoni. Ha un effetto stimolante sulla produzione di insulina da parte del pancreas come componente della vasopressina (ormone pituitario) e aiuta la sintesi dell'ormone della crescita. Sebbene l'arginina sia sintetizzata nel corpo, la sua produzione può essere ridotta nei neonati. Le fonti di arginina sono cioccolato, noci di cocco, latticini, gelatina, carne, avena, arachidi, semi di soia, noci, farina bianca, grano e germe di grano.

Le persone con infezioni virali, incluso l'herpes simplex, non dovrebbero assumere integratori di arginina e dovrebbero evitare cibi ricchi di arginina. Le madri in gravidanza e che allattano non devono assumere integratori di arginina. L'assunzione di piccole dosi di arginina è consigliata per malattie delle articolazioni e del tessuto connettivo, per ridotta tolleranza al glucosio, malattie del fegato e lesioni. L'uso a lungo termine non è raccomandato.

Asparagina

L'asparagina è necessaria per mantenere l'equilibrio nei processi che avvengono nel sistema nervoso centrale: previene sia l'eccessiva eccitazione che l'eccessiva inibizione. È coinvolto nella sintesi degli aminoacidi nel fegato.

Poiché questo aminoacido aumenta la vitalità, l'integrazione a base di esso viene utilizzata per la fatica. Svolge anche un ruolo importante nei processi metabolici. L'acido aspartico è spesso prescritto per le malattie del sistema nervoso. È utile per gli atleti, così come per le violazioni della funzionalità epatica. Inoltre, stimola il sistema immunitario aumentando la produzione di immunoglobuline e anticorpi.

L'acido aspartico si trova in grandi quantità nelle proteine ​​vegetali ottenute dai semi germinati e nei prodotti a base di carne.

Carnitina

A rigor di termini, la carnitina non è un amminoacido, ma la sua struttura chimica è simile a quella degli amminoacidi, e quindi di solito vengono considerati insieme. La carnitina non è coinvolta nella sintesi proteica e non è un neurotrasmettitore. La sua funzione principale nell'organismo è il trasporto di acidi grassi a catena lunga, nel processo di ossidazione di cui viene rilasciata energia. È una delle principali fonti di energia per il tessuto muscolare. Pertanto, la carnitina aumenta la conversione del grasso in energia e previene la deposizione di grasso nel corpo, principalmente nel cuore, nel fegato e nei muscoli scheletrici.

La carnitina riduce la probabilità di sviluppare complicanze del diabete mellito associate a disturbi del metabolismo dei grassi, rallenta la degenerazione grassa del fegato nell'alcolismo cronico e il rischio di malattie cardiache. Ha la capacità di ridurre i livelli di trigliceridi nel sangue, promuovere la perdita di peso e aumentare la forza muscolare nei pazienti con malattie neuromuscolari e migliorare l'effetto antiossidante delle vitamine C ed E.

Si ritiene che alcune varianti delle distrofie muscolari siano associate alla carenza di carnitina. Con tali malattie, le persone dovrebbero ricevere più di questa sostanza di quanto richiesto dalle norme.

Può essere sintetizzato nell'organismo in presenza di ferro, tiamina, piridossina e gli aminoacidi lisina e metionina. La sintesi della carnitina viene effettuata in presenza anche di una quantità sufficiente di vitamina C. Una quantità insufficiente di uno qualsiasi di questi nutrienti nel corpo porta a una carenza di carnitina. La carnitina entra nel corpo con il cibo, principalmente con carne e altri prodotti animali.

La maggior parte dei casi di carenza di carnitina è associata a un difetto geneticamente determinato nel processo di sintesi. Possibili manifestazioni di carenza di carnitina includono alterazione della coscienza, dolore cardiaco, debolezza muscolare e obesità.

Gli uomini, a causa della loro maggiore massa muscolare, richiedono più carnitina rispetto alle donne. I vegetariani hanno maggiori probabilità di essere carenti di questo nutriente rispetto ai non vegetariani perché la carnitina non si trova nelle proteine ​​vegetali.

Inoltre, anche la metionina e la lisina (aminoacidi necessari per la sintesi della carnitina) non si trovano negli alimenti vegetali in quantità sufficiente.

I vegetariani dovrebbero assumere integratori o mangiare cibi fortificati con lisina come i fiocchi di mais per ottenere la carnitina di cui hanno bisogno.

La carnitina si presenta negli integratori alimentari in varie forme: sotto forma di D, L-carnitina, D-carnitina, L-carnitina, acetil-L-carnitina.
È preferibile assumere L-carnitina.

citrullina

La citrullina si trova prevalentemente nel fegato. Aumenta l'apporto energetico, stimola il sistema immunitario e nel processo di metabolismo si trasforma in L-arginina. Neutralizza l'ammoniaca, che danneggia le cellule del fegato

cisteina e cistina

Questi due aminoacidi sono strettamente correlati tra loro, ogni molecola di cistina è costituita da due molecole di cisteina collegate tra loro. La cisteina è molto instabile e si converte prontamente in L-cistina, quindi un amminoacido viene prontamente convertito in un altro quando necessario.

Entrambi gli aminoacidi sono solforati e svolgono un ruolo importante nella formazione dei tessuti cutanei, sono importanti per i processi di disintossicazione. La cisteina fa parte dell'alfa-cheratina, la principale proteina di unghie, pelle e capelli. Favorisce la formazione del collagene e migliora l'elasticità e la consistenza della pelle. La cisteina è un componente di altre proteine ​​del corpo, inclusi alcuni enzimi digestivi.

La cisteina aiuta a neutralizzare alcune sostanze tossiche e protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni. È uno degli antiossidanti più potenti e il suo effetto antiossidante è potenziato se assunto con vitamina C e selenio.

La cisteina è un precursore del glutatione, una sostanza che ha un effetto protettivo sulle cellule del fegato e del cervello dai danni causati dall'alcol, da alcuni farmaci e dalle sostanze tossiche presenti nel fumo di sigaretta. La cisteina si dissolve meglio della cistina e viene utilizzata più rapidamente nel corpo, quindi è più spesso utilizzata nel complesso trattamento di varie malattie. Questo aminoacido è formato nell'organismo dalla L-metionina, con la presenza obbligatoria della vitamina B6.

Un'ulteriore assunzione di cisteina è necessaria per l'artrite reumatoide, la malattia arteriosa e il cancro. Accelera il recupero dopo le operazioni, brucia, lega i metalli pesanti e il ferro solubile. Questo aminoacido accelera anche la combustione dei grassi e la formazione del tessuto muscolare.

La L-cisteina ha la capacità di abbattere il muco nelle vie aeree, motivo per cui viene spesso utilizzata per bronchite ed enfisema. Accelera il processo di guarigione nelle malattie respiratorie e svolge un ruolo importante nell'attivazione di leucociti e linfociti.

Poiché questa sostanza aumenta la quantità di glutatione nei polmoni, nei reni, nel fegato e nel midollo osseo rosso, rallenta il processo di invecchiamento, ad esempio riducendo il numero di macchie senili. La N-acetilcisteina è più efficace nell'aumentare i livelli di glutatione nel corpo rispetto alla cistina o persino al glutatione stesso.

Le persone con diabete dovrebbero prestare attenzione quando assumono integratori di cisteina, poiché ha la capacità di inattivare l'insulina. Se hai la cistinuria, una rara condizione genetica che causa calcoli di cistina, non dovresti assumere la cisteina.

Dimetilglicina

La dimetilglicina è un derivato della glicina, l'amminoacido più semplice. È un componente di molte sostanze importanti, come gli aminoacidi metionina e colina, alcuni ormoni, neurotrasmettitori e DNA.

La dimetilglicina si trova in piccole quantità nei prodotti a base di carne, nei semi e nei cereali. Sebbene nessun sintomo sia associato alla carenza di dimetilglicina, l'integrazione di dimetilglicina ha una serie di effetti benefici, tra cui il miglioramento delle prestazioni energetiche e mentali.

La dimetilglicina stimola anche il sistema immunitario, riduce il colesterolo e i trigliceridi nel sangue, aiuta a normalizzare la pressione sanguigna e i livelli di glucosio e contribuisce anche alla normalizzazione della funzione di molti organi. Viene anche usato per le crisi epilettiche.

Acido gamma aminobutirrico

L'acido gamma-aminobutirrico (GABA) agisce come neurotrasmettitore del sistema nervoso centrale nel corpo ed è indispensabile per il metabolismo nel cervello. È formato da un altro amminoacido: la glutammina. Riduce l'attività dei neuroni e previene la sovraeccitazione delle cellule nervose.

L'acido gamma-aminobutirrico allevia l'eccitazione e ha un effetto calmante, può essere assunto allo stesso modo dei tranquillanti, ma senza rischio di dipendenza. Questo aminoacido è utilizzato nel complesso trattamento dell'epilessia e dell'ipertensione arteriosa. Poiché ha un effetto rilassante, viene utilizzato nel trattamento delle disfunzioni sessuali. Inoltre, il GABA è prescritto per il disturbo da deficit di attenzione. Un eccesso di acido gamma-aminobutirrico, tuttavia, può aumentare l'ansia, causare mancanza di respiro e tremore degli arti.

Acido glutammico

L'acido glutammico è un neurotrasmettitore che trasmette gli impulsi nel sistema nervoso centrale. Questo aminoacido svolge un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati e favorisce la penetrazione del calcio attraverso la barriera ematoencefalica.

Questo aminoacido può essere utilizzato dalle cellule cerebrali come fonte di energia. Neutralizza anche l'ammoniaca rimuovendo gli atomi di azoto nel processo di formazione di un altro amminoacido: la glutammina. Questo processo è l'unico modo per neutralizzare l'ammoniaca nel cervello.

L'acido glutammico è utilizzato nella correzione dei disturbi comportamentali nei bambini, nonché nel trattamento dell'epilessia, della distrofia muscolare, delle ulcere, delle condizioni ipoglicemiche, delle complicanze della terapia insulinica per il diabete mellito e dei disturbi dello sviluppo mentale.

Glutammina

La glutammina è l'aminoacido più comunemente presente in forma libera nei muscoli. Penetra molto facilmente nella barriera ematoencefalica e nelle cellule cerebrali passa nell'acido glutammico e viceversa, inoltre, aumenta la quantità di acido gamma-aminobutirrico, necessario per mantenere il normale funzionamento del cervello.

Questo aminoacido mantiene anche un normale equilibrio acido-base nel corpo e uno stato sano del tratto gastrointestinale, ed è necessario per la sintesi di DNA e RNA.

La glutammina partecipa attivamente al metabolismo dell'azoto. La sua molecola contiene due atomi di azoto ed è formata dall'acido glutammico aggiungendo un atomo di azoto. Pertanto, la sintesi della glutammina aiuta a rimuovere l'ammoniaca in eccesso dai tessuti, principalmente dal cervello, e a trasportare l'azoto all'interno del corpo.

La glutammina si trova in grandi quantità nei muscoli e viene utilizzata per sintetizzare le proteine ​​nelle cellule muscolari scheletriche. Pertanto, gli integratori di glutammina vengono utilizzati dai bodybuilder e in varie diete, oltre che per prevenire la perdita muscolare in malattie come tumori maligni e AIDS, dopo interventi chirurgici e durante il riposo prolungato a letto.

Inoltre, la glutammina è utilizzata anche nel trattamento di artrite, malattie autoimmuni, fibrosi, malattie del tratto gastrointestinale, ulcere peptiche, malattie del tessuto connettivo.

Questo aminoacido migliora l'attività cerebrale ed è quindi utilizzato per epilessia, sindrome da stanchezza cronica, impotenza, schizofrenia e demenza senile. La L-glutammina riduce il desiderio patologico di alcol, quindi viene utilizzata nel trattamento dell'alcolismo cronico.

La glutammina si trova in molti alimenti, sia vegetali che animali, ma viene facilmente distrutta dal calore. Spinaci e prezzemolo sono buone fonti di glutammina, purché consumati crudi.

Gli integratori alimentari contenenti glutammina devono essere conservati solo in un luogo asciutto, altrimenti la glutammina verrà convertita in ammoniaca e acido piroglutammico. Non assumere glutammina per cirrosi epatica, malattie renali, sindrome di Reye.

Glutatione

Il glutatione, come la carnitina, non è un aminoacido. Secondo la struttura chimica, è un tripeptide ottenuto nel corpo da cisteina, acido glutammico e glicina.

Il glutatione è un antiossidante. La maggior parte del glutatione si trova nel fegato (parte di esso viene rilasciato direttamente nel flusso sanguigno), così come nei polmoni e nel tratto gastrointestinale.

È necessario per il metabolismo dei carboidrati e rallenta anche l'invecchiamento a causa dell'effetto sul metabolismo dei lipidi e previene l'insorgenza di aterosclerosi. La carenza di glutatione colpisce principalmente il sistema nervoso, causando una ridotta coordinazione, processi di pensiero e tremori.

La quantità di glutatione nel corpo diminuisce con l'età. A questo proposito, le persone anziane dovrebbero riceverlo in aggiunta. Tuttavia, è preferibile utilizzare integratori alimentari contenenti cisteina, acido glutammico e glicina, cioè sostanze che sintetizzano il glutatione. Il più efficace è l'assunzione di N-acetilcisteina.

Glicina

La glicina rallenta la degenerazione del tessuto muscolare, in quanto è una fonte di creatina, una sostanza presente nel tessuto muscolare e utilizzata nella sintesi di DNA e RNA. La glicina è essenziale per la sintesi di acidi nucleici, acidi biliari e aminoacidi non essenziali nel corpo.

Fa parte di molti preparati antiacidi utilizzati per le malattie dello stomaco, è utile per riparare i tessuti danneggiati, in quanto si trova in grandi quantità nella pelle e nel tessuto connettivo.

Questo aminoacido è essenziale per il normale funzionamento del sistema nervoso centrale e il mantenimento di una buona salute della prostata. Agisce come neurotrasmettitore inibitorio e quindi può prevenire le crisi epilettiche.

La glicina è usata nel trattamento della psicosi maniaco-depressiva, può anche essere efficace nell'iperattività. Un eccesso di glicina nel corpo provoca una sensazione di affaticamento, ma una quantità adeguata fornisce energia al corpo. Se necessario, la glicina nel corpo può essere convertita in serina.

Istidina

L'istidina è un aminoacido essenziale che promuove la crescita e la riparazione dei tessuti, fa parte delle guaine mieliniche che proteggono le cellule nervose ed è anche necessaria per la formazione dei globuli rossi e bianchi. L'istidina protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni, favorisce la rimozione dei metalli pesanti dal corpo e aiuta con l'AIDS.

Un contenuto di istidina troppo elevato può portare a stress e persino disturbi mentali (eccitazione e psicosi).

Livelli inadeguati di istidina nel corpo peggiorano l'artrite reumatoide e la sordità associata a danni al nervo uditivo. La metionina aiuta ad abbassare il livello di istidina nel corpo.

L'istamina, un componente molto importante di molte reazioni immunologiche, è sintetizzata dall'istidina. Promuove anche l'eccitazione sessuale. A questo proposito, la contemporanea assunzione di integratori alimentari contenenti istidina, niacina e piridossina (necessari per la sintesi dell'istamina) può essere efficace nei disturbi sessuali.

Poiché l'istamina stimola la secrezione del succo gastrico, l'uso dell'istidina aiuta nei disturbi digestivi associati alla bassa acidità del succo gastrico.

Le persone che soffrono di malattia maniaco-depressiva non dovrebbero assumere l'istidina a meno che non sia stata chiaramente stabilita una carenza di questo aminoacido. L'istidina si trova nel riso, nel grano e nella segale.

Isoleucina

L'isoleucina è uno dei BCAA e degli aminoacidi essenziali necessari per la sintesi dell'emoglobina. Inoltre stabilizza e regola i livelli di zucchero nel sangue e i processi di apporto energetico.Il metabolismo dell'isoleucina avviene nel tessuto muscolare.

Combinato con isoleucina e valina (BCAA) aumenta la resistenza e favorisce il recupero del tessuto muscolare, che è particolarmente importante per gli atleti.

L'isoleucina è essenziale per molte malattie mentali. La carenza di questo aminoacido porta a sintomi simili all'ipoglicemia.

Le fonti alimentari di isoleucina includono mandorle, anacardi, carne di pollo, ceci, uova, pesce, lenticchie, fegato, carne, segale, la maggior parte dei semi, proteine ​​di soia.

Esistono integratori alimentari biologicamente attivi contenenti isoleucina. In questo caso è necessario mantenere il corretto equilibrio tra isoleucina e gli altri due aminoacidi ramificati BCAA - leucina e valina.

Leucina

La leucina è un aminoacido essenziale, insieme all'isoleucina e alla valina, uno dei tre aminoacidi a catena ramificata BCAA. Agendo insieme, proteggono il tessuto muscolare e sono fonti di energia, e contribuiscono anche al ripristino di ossa, pelle, muscoli, quindi il loro uso è spesso consigliato durante il periodo di recupero dopo infortuni e operazioni.

La leucina abbassa anche un po' i livelli di zucchero nel sangue e stimola il rilascio dell'ormone della crescita. Le fonti alimentari di leucina includono riso integrale, fagioli, carne, noci, soia e farina di frumento.

Gli integratori alimentari biologicamente attivi contenenti leucina vengono utilizzati in combinazione con valina e isoleucina. Dovrebbero essere presi con cautela per non causare ipoglicemia. L'eccesso di leucina può aumentare la quantità di ammoniaca nel corpo.

lisina

La lisina è un aminoacido essenziale presente in quasi tutte le proteine. È necessario per la normale formazione e crescita ossea nei bambini, favorisce l'assorbimento del calcio e mantiene il normale metabolismo dell'azoto negli adulti.

Questo aminoacido è coinvolto nella sintesi di anticorpi, ormoni, enzimi, formazione di collagene e riparazione dei tessuti. La lisina viene utilizzata nel periodo di recupero dopo operazioni e infortuni sportivi. Abbassa anche i livelli sierici di trigliceridi.

La lisina ha un effetto antivirale, soprattutto contro i virus che causano l'herpes e le infezioni respiratorie acute. L'integrazione contenente lisina in combinazione con vitamina C e bioflavonoidi è raccomandata per le malattie virali.

La carenza di questo aminoacido essenziale può portare ad anemia, sanguinamento nel bulbo oculare, disturbi enzimatici, irritabilità, affaticamento e debolezza, scarso appetito, crescita lenta e perdita di peso, nonché disturbi del sistema riproduttivo.

Le fonti alimentari di lisina sono formaggio, uova, pesce, latte, patate, carne rossa, soia e prodotti a base di lievito.

Metionina

La metionina è un aminoacido essenziale che aiuta a processare i grassi, prevenendone la deposizione nel fegato e sulle pareti delle arterie. La sintesi di taurina e cisteina dipende dalla quantità di metionina nel corpo. Questo aminoacido favorisce la digestione, fornisce processi di disintossicazione (principalmente la neutralizzazione dei metalli tossici), riduce la debolezza muscolare, protegge dall'esposizione alle radiazioni ed è utile per l'osteoporosi e le allergie chimiche.

Questo aminoacido è utilizzato nella complessa terapia dell'artrite reumatoide e della tossiemia della gravidanza. La metionina ha un pronunciato effetto antiossidante, in quanto è una buona fonte di zolfo, che inattiva i radicali liberi. È usato per la sindrome di Gilbert, disfunzione epatica. La metionina è necessaria anche per la sintesi di acidi nucleici, collagene e molte altre proteine. È utile per le donne che assumono contraccettivi ormonali orali. La metionina abbassa il livello di istamina nel corpo, che può essere utile nella schizofrenia quando la quantità di istamina è elevata.

La metionina nel corpo viene convertita in cisteina, che è il precursore del glutatione. Questo è molto importante in caso di avvelenamento, quando è necessaria una grande quantità di glutatione per neutralizzare le tossine e proteggere il fegato.

Fonti alimentari di metionina: legumi, uova, aglio, lenticchie, carne, cipolle, semi di soia, semi e yogurt.

Ornitina

L'ornitina aiuta nel rilascio dell'ormone della crescita, che promuove la combustione dei grassi nel corpo. Questo effetto è potenziato dall'uso di ornitina in combinazione con arginina e carnitina. L'ornitina è necessaria anche per il sistema immunitario e la funzionalità epatica, partecipando ai processi di disintossicazione e ripristino delle cellule epatiche.

L'ornitina nel corpo è sintetizzata dall'arginina e, a sua volta, funge da precursore della citrullina, della prolina e dell'acido glutammico. Alte concentrazioni di ornitina si trovano nella pelle e nel tessuto connettivo, quindi questo aminoacido aiuta a riparare i tessuti danneggiati.

Gli integratori alimentari contenenti ornitina non devono essere somministrati a bambini, donne incinte o che allattano o persone con una storia di schizofrenia.

Fenilalanina

La fenilalanina è un aminoacido essenziale. Nel corpo, può trasformarsi in un altro amminoacido: la tirosina, che a sua volta viene utilizzata nella sintesi di due principali neurotrasmettitori: dopamina e norepinefrina. Pertanto, questo aminoacido influisce sull'umore, riduce il dolore, migliora la memoria e la capacità di apprendimento e sopprime l'appetito. È usato nel trattamento dell'artrite, della depressione, del dolore mestruale, dell'emicrania, dell'obesità, del morbo di Parkinson e della schizofrenia.

La fenilalanina si presenta in tre forme: L-fenilalanina (la forma naturale ed è lei che fa parte della maggior parte delle proteine ​​del corpo umano), D-fenilalanina (una forma speculare sintetica, ha un effetto analgesico), DL-fenilalanina (combina le proprietà benefiche delle due forme precedenti, viene solitamente utilizzato per la sindrome premestruale.

Gli integratori alimentari biologicamente attivi contenenti fenilalanina non vengono somministrati a donne in gravidanza, persone con attacchi di ansia, diabete, ipertensione, fenilchetonuria, melanoma pigmentario.

Prolina

La prolina migliora le condizioni della pelle aumentando la produzione di collagene e riducendone la perdita con l'età. Aiuta nel ripristino delle superfici cartilaginee delle articolazioni, rinforza i legamenti e il muscolo cardiaco. Per rafforzare il tessuto connettivo, la prolina viene utilizzata al meglio in combinazione con la vitamina C.

La prolina entra nel corpo principalmente dai prodotti a base di carne.

Sereno

La serina è necessaria per il normale metabolismo dei grassi e degli acidi grassi, la crescita del tessuto muscolare e il mantenimento di un normale sistema immunitario.

La serina è sintetizzata nel corpo dalla glicina. Come agente idratante, è presente in molti prodotti cosmetici e preparati dermatologici.

Taurina

La taurina si trova in alte concentrazioni nel muscolo cardiaco, nei globuli bianchi, nei muscoli scheletrici e nel sistema nervoso centrale. È coinvolto nella sintesi di molti altri aminoacidi, ed è anche parte del principale componente della bile, necessaria per la digestione dei grassi, l'assorbimento delle vitamine liposolubili e il mantenimento dei normali livelli di colesterolo nel sangue.

Pertanto, la taurina è utile nell'aterosclerosi, negli edemi, nelle malattie cardiache, nell'ipertensione arteriosa e nell'ipoglicemia. La taurina è essenziale per il normale metabolismo di sodio, potassio, calcio e magnesio. Previene l'escrezione di potassio dal muscolo cardiaco e quindi aiuta a prevenire alcuni disturbi del ritmo cardiaco. La taurina ha un effetto protettivo sul cervello, soprattutto se disidratata. È usato nel trattamento di ansia e agitazione, epilessia, iperattività, convulsioni.

Gli integratori alimentari con taurina vengono somministrati ai bambini con sindrome di Down e distrofia muscolare. In alcune cliniche, questo aminoacido è incluso nella complessa terapia del cancro al seno. L'eccessiva escrezione di taurina dal corpo si verifica in varie condizioni e disturbi metabolici.

Aritmie, disturbi della formazione delle piastrine, candidosi, stress fisico o emotivo, malattie intestinali, carenza di zinco e abuso di alcol portano a una carenza di taurina nel corpo. L'abuso di alcol interrompe anche la capacità del corpo di assorbire la taurina.

Nel diabete aumenta il fabbisogno di taurina da parte dell'organismo e viceversa, l'assunzione di integratori alimentari contenenti taurina e cistina riduce il fabbisogno di insulina. La taurina si trova nelle uova, nel pesce, nella carne, nel latte, ma non nelle proteine ​​vegetali.

Viene sintetizzato nel fegato dalla cisteina e dalla metionina in altri organi e tessuti del corpo, a condizione che vi sia una quantità sufficiente di vitamina B6. Con disturbi genetici o metabolici che interferiscono con la sintesi della taurina, è necessario assumere integratori alimentari con questo aminoacido.

Treonina

La treonina è un aminoacido essenziale che contribuisce al mantenimento del normale metabolismo proteico nell'organismo. È importante per la sintesi di collagene ed elastina, aiuta il fegato ed è coinvolto nel metabolismo dei grassi in combinazione con acido aspartico e metionina.

La treonina si trova nel cuore, nel sistema nervoso centrale, nei muscoli scheletrici e previene la deposizione di grasso nel fegato. Questo aminoacido stimola il sistema immunitario, poiché favorisce la produzione di anticorpi. La treonina si trova in quantità molto piccole nei cereali, quindi è più probabile che i vegetariani siano carenti di questo aminoacido.

triptofano

Il triptofano è un aminoacido essenziale necessario per la produzione di niacina. Viene utilizzato per sintetizzare la serotonina nel cervello, uno dei neurotrasmettitori più importanti. Il triptofano è usato per l'insonnia, la depressione e per stabilizzare l'umore.

Aiuta con la sindrome da iperattività nei bambini, è usato per le malattie cardiache, per controllare il peso corporeo, ridurre l'appetito e anche per aumentare il rilascio dell'ormone della crescita. Aiuta con gli attacchi di emicrania, aiuta a ridurre gli effetti dannosi della nicotina. La carenza di triptofano e magnesio può esacerbare gli spasmi delle arterie coronarie.

Le fonti alimentari più ricche di triptofano includono riso integrale, formaggio di campagna, carne, arachidi e proteine ​​della soia.

tirosina

La tirosina è un precursore dei neurotrasmettitori noradrenalina e dopamina. Questo aminoacido è coinvolto nella regolazione dell'umore; una mancanza di tirosina porta a una carenza di noradrenalina, che a sua volta porta alla depressione. La tirosina sopprime l'appetito, aiuta a ridurre i depositi di grasso, favorisce la produzione di melatonina e migliora le funzioni delle ghiandole surrenali, della tiroide e dell'ipofisi.

La tirosina è anche coinvolta nel metabolismo della fenilalanina. Gli ormoni tiroidei sono formati dall'aggiunta di atomi di iodio alla tirosina. Pertanto, non sorprende che una bassa tirosina plasmatica sia associata all'ipotiroidismo.

Altri sintomi di carenza di tirosina includono bassa pressione sanguigna, bassa temperatura corporea e sindrome delle gambe senza riposo.

Gli integratori alimentari con tirosina sono usati per alleviare lo stress e si pensa che aiutino con la sindrome da stanchezza cronica e la narcolessia. Sono usati per ansia, depressione, allergie e mal di testa, nonché per astinenza da farmaci. La tirosina può essere utile nel morbo di Parkinson. Le fonti naturali di tirosina sono mandorle, avocado, banane, latticini, semi di zucca e semi di sesamo.

La tirosina può essere sintetizzata dalla fenilalanina nel corpo umano. Gli integratori di fenilalanina sono meglio assunti prima di coricarsi o con cibi ricchi di carboidrati.

Sullo sfondo del trattamento con inibitori delle monoaminossidasi (di solito prescritti per la depressione), dovresti abbandonare quasi completamente i prodotti contenenti tirosina e non assumere integratori alimentari con tirosina, poiché ciò può portare a un aumento inaspettato e brusco della pressione sanguigna.

Valina

La valina è un amminoacido essenziale che ha un effetto stimolante, uno degli amminoacidi BCAA, quindi può essere utilizzato dai muscoli come fonte di energia. La valina è essenziale per il metabolismo muscolare, la riparazione dei tessuti danneggiati e per il mantenimento del normale metabolismo dell'azoto nel corpo.

La valina è spesso usata per correggere gravi carenze di aminoacidi derivanti dalla tossicodipendenza. I suoi livelli eccessivamente alti nel corpo possono portare a sintomi come parestesie (pelle d'oca) fino ad allucinazioni.
La valina si trova nei seguenti alimenti: cereali, carne, funghi, latticini, arachidi, proteine ​​della soia.

La supplementazione di valina deve essere bilanciata con altri BCAA, L-leucina e L-isoleucina.

1. Esibizione di amminoacidi proprietà anfotere e acidi e ammine, nonché proprietà specifiche dovute alla presenza congiunta di questi gruppi. Nelle soluzioni acquose, l'AMA esiste sotto forma di sali interni (ioni bipolari). Le soluzioni acquose di acidi monoamminomonocarbossilici sono neutre per il tornasole, perché le loro molecole contengono un numero uguale di gruppi -NH 2 - e -COOH. Questi gruppi interagiscono tra loro per formare sali interni:

Tale molecola ha cariche opposte in due punti: positiva NH 3 + e negativa su carbossile –COO - . A questo proposito, il sale interno dell'AMA è chiamato ione bipolare o ione Zwitter (Zwitter - ibrido).

Uno ione bipolare in ambiente acido si comporta come un catione, poiché la dissociazione del gruppo carbossilico viene soppressa; in un ambiente alcalino - come un anione. Esistono valori di pH specifici per ciascun amminoacido, in cui il numero di forme anioniche in soluzione è uguale al numero di forme cationiche. Il valore del pH al quale la carica totale della molecola AMA è 0 è chiamato punto isoelettrico AMA (pI AA).

Le soluzioni acquose di acidi monoaminodicarbossilici hanno una reazione acida dell'ambiente:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Il punto isoelettrico degli acidi monoamminodicarbossilici si trova in un ambiente acido e tali AMA sono chiamati acidi.

Gli acidi diamminomonocarbossilici hanno proprietà di base in soluzioni acquose (deve essere mostrata la partecipazione dell'acqua al processo di dissociazione):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

Il punto isoelettrico degli acidi diamminomonocarbossilici è a pH>7 e tali AMA sono detti basici.

Essendo ioni bipolari, gli amminoacidi presentano proprietà anfotere: sono in grado di formare sali sia con acidi che con basi:

L'interazione con l'acido cloridrico HCl porta alla formazione di un sale:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

La reazione con una base porta alla formazione di un sale:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Formazione di complessi con metalli- complesso chelato. La struttura del sale di rame del glicocole (glicina) può essere rappresentata dalla seguente formula:

Quasi tutto il rame nel corpo umano (100 mg) è legato alle proteine ​​(aminoacidi) sotto forma di questi composti stabili a forma di artiglio.

3. Come altri acidi gli amminoacidi formano esteri, anidridi di alogeno, ammidi.

4. Reazioni di decarbossilazione si verificano nel corpo con la partecipazione di speciali enzimi decarbossilasi: le ammine risultanti (triptamina, istamina, serotonina) sono chiamate ammine biogene e sono regolatrici di una serie di funzioni fisiologiche del corpo umano.

5. Interazione con formaldeide(aldeidi)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH

La formaldeide lega il gruppo NH 2, il gruppo -COOH rimane libero e può essere titolato con alcali. Pertanto, questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (metodo Sorensen).

6. Interazione con acido nitroso porta alla formazione di idrossiacidi e al rilascio di azoto. Il volume di azoto rilasciato N 2 determina il suo contenuto quantitativo nell'oggetto in studio. Questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (metodo di Van Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Questo è un modo di deaminazione dell'AMK al di fuori del corpo.

7. Acilazione degli amminoacidi. Il gruppo amminico dell'AMA può essere acilato con cloruri acidi e anidridi già a temperatura ambiente.

Il prodotto della reazione registrata è acido acetil-α-amminopropionico.

I derivati ​​acilici dell'AMA trovano largo impiego nello studio della loro sequenza nelle proteine ​​e nella sintesi dei peptidi (protezione del gruppo amminico).

8.proprietà specifiche, reazioni associate alla presenza e all'influenza reciproca di gruppi amminici e carbossilici: formazione di peptidi. Una proprietà comune di a-AMA è processo di policondensazione portando alla formazione di peptidi. Come risultato di questa reazione, si formano legami ammidici nel sito di interazione tra il gruppo carbossilico di un AMA e il gruppo amminico di un altro AMA. In altre parole, i peptidi sono ammidi formati come risultato dell'interazione di gruppi amminici e carbossili di aminoacidi. Il legame ammidico in tali composti è chiamato legame peptidico (smontare la struttura del gruppo peptidico e il legame peptidico: un sistema p, p-coniugato a tre centri)

A seconda del numero di residui di amminoacidi in una molecola, si distinguono di-, tri-, tetrapeptidi, ecc. fino ai polipeptidi (fino a 100 residui di AMK). Gli oligopeptidi contengono da 2 a 10 residui AMK, proteine ​​- più di residui AMK 100. In generale, una catena polipeptidica può essere rappresentata dallo schema:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Dove R 1 , R 2 , ... R n sono radicali amminoacidici.

Il concetto di proteine.

I biopolimeri più importanti degli amminoacidi sono proteine ​​- proteine. Ci sono circa 5 milioni nel corpo umano. varie proteine ​​che fanno parte della pelle, dei muscoli, del sangue e di altri tessuti. Le proteine ​​(proteine) hanno preso il nome dalla parola greca "protos" - la prima, la più importante. Le proteine ​​svolgono una serie di importanti funzioni nel corpo: 1. Funzione di costruzione; 2. Funzione di trasporto; 3. Funzione protettiva; 4. Funzione catalitica; 5. Funzione ormonale; 6. Funzione nutrizionale.

Tutte le proteine ​​naturali sono formate da monomeri di aminoacidi. Durante l'idrolisi delle proteine ​​si forma una miscela di AMA. Ci sono 20 di questi AMK.

4. Materiale illustrativo: presentazione

5. Letteratura:

Letteratura principale:

1. Chimica bioorganica: libro di testo. Tyukavkina NA, Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov TS Chimica: libro di testo - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 p.
2. Bolysbekova S. M. Chimica degli elementi biogenici: libro di testo - Semey, 2012. - 219 p. : limo
3. Verentsova LG Chimica inorganica, fisica e colloidale: manuale - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : malato.
4. Chimica fisica e colloidale / Sotto la direzione di A.P. Belyaev .- M.: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva LG Chimica inorganica, fisica e colloidale, (test di verifica) 2009

Letteratura aggiuntiva:

1. Ravich-Shcherbo MI, Novikov V.V. Chimica fisica e colloidale. M. 2003.

2. Slesarev VI Chimica. Fondamenti di chimica dei viventi. San Pietroburgo: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Chimica generale. Chimica biofisica. Chimica degli elementi biogenici. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva RD, Iliyasova MI Fondamenti teorici della struttura e della reattività di composti organici biologicamente importanti. Almaty, 2003.

1. Guida agli studi di laboratorio in chimica bioorganica, ed. SUL. Tyukavkina. M., Otarda, 2003.
2. Glinka NL Chimica generale. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Chimica analitica parte 1,2 2003

6. Domande di controllo (feedback):

1. Cosa determina la struttura della catena polipeptidica nel suo insieme?

2. A cosa porta la denaturazione delle proteine?

3. Come si chiama il punto isoelettrico?

4. Quali aminoacidi sono chiamati essenziali?

5. Come si formano le proteine ​​nel nostro corpo?

Informazioni simili.

Aminoacidi.

Aminoacidi(acidi aminocarbossilici) - composti organici, la cui molecola contiene contemporaneamente carbossile (-COOH) e gruppi amminici (-NH2).

La struttura degli amminoacidi può essere espressa dalla seguente formula generale,
(dove R- radicale idrocarburico, che può contenere vari gruppi funzionali).

Aminoacidi può essere considerato derivato acidi carbossilici, in cui uno o più atomi di idrogeno sono sostituiti da gruppi amminici (-NH2).

Un esempio è il più semplice: acido aminoacetico, o glicina, e acido aminopropionico o alanina:

Proprietà chimiche degli amminoacidi

Amminoacidi - composti anfoteri, cioè. a seconda delle condizioni, possono presentare proprietà sia basiche che acide.

A causa del gruppo carbossilico ( -COOH) formano dei sali con le basi.
A causa del gruppo amminico ( -NH2) formano sali con acidi.

Lo ione idrogeno si è separato durante la dissociazione dal carbossile ( -È LUI) aminoacido, può passare al suo gruppo amminico con la formazione di un gruppo ammonico ( NH3+).

Pertanto, gli amminoacidi esistono e reagiscono anche sotto forma di ioni bipolari (sali interni).

Ciò spiega che le soluzioni di amminoacidi contenenti un gruppo carbossilico e un gruppo amminico hanno una reazione neutra.

Alfa aminoacidi

Dalle molecole aminoacidi si costruiscono le molecole proteiche proteine, che, quando completamente idrolizzata sotto l'influenza di acidi minerali, alcali o enzimi, si decompone, formando miscele di amminoacidi.

Il numero totale di amminoacidi presenti in natura raggiunge i 300, ma alcuni di essi sono piuttosto rari.

Tra gli aminoacidi si distingue un gruppo dei 20 più importanti. Si trovano in tutte le proteine ​​e sono chiamati alfa aminoacidi.

Alfa aminoacidi sono sostanze cristalline solubili in acqua. Molti di loro hanno un sapore dolce. Questa proprietà si riflette nel nome del primo omologo della serie alfa-amminoacido - glicina, che è stato anche il primo alfa-aminoacido trovato in un materiale naturale.

Di seguito una tabella con un elenco di aminoacidi alfa:

Nome	Formula	Nome residuo
Amminoacidi con radicali alifatici
gruppo OH
		Ser
		Thr
Amminoacidi con radicali contenenti un gruppo COOH
		asp
		Glu
Aminoacidi contenenti radicali NH2CO-gruppo
		Asn
		Gln
Aminoacidi contenenti radicali NH2-gruppo
		Lis
		arg
Amminoacidi con radicali contenenti zolfo
		Cis
		Incontrato
Amminoacidi con radicali aromatici
		Phe
		Tir
Amminoacidi con radicali eterociclici
		trp
		La sua
		Pro

Amminoacidi essenziali

fonte principale alfa aminoacidi per l'organismo animale sono proteine ​​alimentari.

Molti alfa-aminoacidi sono sintetizzati nell'organismo, mentre alcuni alfa-aminoacidi necessari per la sintesi proteica non sono sintetizzati nell'organismo e deve venire da fuori, con del cibo. Questi amminoacidi sono chiamati indispensabile. Ecco la loro lista:

Nome dell'aminoacido	Nome del cibo
	cereali, legumi, carne, funghi, latticini, arachidi
	mandorle, anacardi, carne di pollo, ceci (ceci), uova, pesce, lenticchie, fegato, carne, segale, la maggior parte dei semi, soia
	carne, pesce, lenticchie, noci, la maggior parte dei semi, pollo, uova, avena, riso integrale (non sbucciato).
	pesce, carne, latticini, frumento, noci, amaranto
	latte, carne, pesce, uova, fagioli, fagioli, lenticchie e soia
	latticini, uova, noci, fagioli
	legumi, avena, banane, datteri secchi, arachidi, sesamo, pinoli, latte, yogurt, ricotta, pesce, pollo, tacchino, carne
	legumi, noci, manzo, carne di pollo, pesce, uova, ricotta, latte
	semi di zucca, carne di maiale, manzo, arachidi, semi di sesamo, yogurt, formaggio svizzero
	tonno, salmone, filetto di maiale, filetto di manzo, petti di pollo, soia, arachidi, lenticchie

In alcune malattie, spesso congenite, l'elenco degli acidi essenziali è in espansione. Ad esempio, con la fenilchetonuria, il corpo umano non sintetizza un altro alfa-aminoacido - tirosina, che nel corpo delle persone sane si ottiene per idrossilazione della fenilalanina.

L'uso degli aminoacidi nella pratica medica

Alfa aminoacidi occupare una posizione chiave in metabolismo dell'azoto. Molti di loro sono usati nella pratica medica come medicinali che influiscono sul metabolismo dei tessuti.

Così, acido glutammico usato per curare le malattie del sistema nervoso centrale, metionina e istidina– trattamento e prevenzione delle malattie del fegato, cisteina- malattie degli occhi.

Tutti gli α-amminoacidi eccetto la glicina contengono un atomo di α-carbonio chirale e possono presentarsi come enantiomeri:

Quasi tutti gli α-amminoacidi naturali hanno dimostrato di avere la stessa configurazione relativa nell'atomo di α-carbonio. -L'atomo di carbonio (-)-serina è stato assegnato in modo condizionale l-configurazione, e -atomo di carbonio (+)-serina - D-configurazione. Inoltre, se la proiezione di Fischer dell'α-amminoacido è scritta in modo tale che il gruppo carbossilico si trovi in ​​alto e R in basso, l-aminoacidi, il gruppo amminico sarà a sinistra e a D-aminoacidi - a destra. Lo schema di Fisher per determinare la configurazione di un amminoacido si applica a tutti gli α-amminoacidi aventi un atomo di α-carbonio chirale.

Si può vedere dalla figura che l-l'amminoacido può essere destrogiro (+) o levogiro (-) a seconda della natura del radicale. La stragrande maggioranza degli α-aminoacidi presenti in natura lo sono l-riga. Loro enantiomorfi, cioè. D-aminoacidi, sintetizzati solo da microrganismi e sono chiamati aminoacidi "innaturali"..

Secondo la nomenclatura (R,S), la maggior parte degli amminoacidi "naturali" o L hanno la configurazione S.

L-isoleucina e L-treonina, ciascuna contenente due centri chirali per molecola, possono essere qualsiasi membro di una coppia di diastereomeri, a seconda della configurazione all'atomo di carbonio. Di seguito sono riportate le corrette configurazioni assolute di questi amminoacidi.

PROPRIETÀ ACIDO-BASE DEGLI AMINOACIDI

Gli amminoacidi sono sostanze anfotere che possono esistere come cationi o anioni. Questa proprietà è spiegata dalla presenza di entrambi gli acidi ( -COOH), e il principale ( -NH 2 ) gruppi nella stessa molecola. In soluzioni molto acide NH 2 - il gruppo dell'acido viene protonato e l'acido diventa un catione. In soluzioni fortemente alcaline, il gruppo carbossilico dell'amminoacido viene deprotonato e l'acido diventa un anione.

Allo stato solido, gli amminoacidi esistono come zwitterion (ioni bipolari, sali interni). Negli zwitterioni, un protone viene trasferito dal gruppo carbossilico al gruppo amminico:

Se si posiziona un amminoacido in un mezzo conduttivo e si abbassa un paio di elettrodi lì, in soluzioni acide l'amminoacido migrerà al catodo e in soluzioni alcaline all'anodo. Ad un certo valore di pH caratteristico di un dato amminoacido, non si sposterà né all'anodo né al catodo, poiché ogni molecola ha la forma di uno zwitterione (porta sia una carica positiva che una negativa). Questo valore di pH è chiamato punto isoelettrico(pI) di un dato amminoacido.

REAZIONI AMINOACIDICHE

La maggior parte delle reazioni in cui gli amminoacidi entrano in laboratorio ( in vitro), sono comuni a tutte le ammine o acidi carbossilici.

1. formazione di ammidi al gruppo carbossilico. Quando il gruppo carbonilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un'ammina, la reazione di policondensazione dell'amminoacido procede in parallelo, portando alla formazione di ammidi. Per prevenire la polimerizzazione, il gruppo amminico dell'acido viene bloccato in modo che reagisca solo il gruppo amminico dell'ammina. A tale scopo viene utilizzato carbobenzossicloruro (carbobenzilossicloruro, cloroformiato di benzile), terz-butossicarboxazide, ecc. Per reagire con un'ammina, il gruppo carbossilico viene attivato trattandolo con cloroformiato di etile. gruppo protettore quindi rimosso per idrogenolisi catalitica o per azione di una soluzione fredda di acido bromidrico in acido acetico.

2. formazione di ammidi al gruppo amminico. L'acilazione del gruppo amminico di un α-amminoacido produce un'ammide.

La reazione procede meglio nel mezzo basico, poiché questo assicura un'elevata concentrazione di ammina libera.

3. formazione di esteri. Il gruppo carbossilico dell'amminoacido viene facilmente esterificato con metodi convenzionali. Ad esempio, gli esteri metilici vengono prodotti facendo passare acido cloridrico gassoso secco attraverso una soluzione di un amminoacido in metanolo:

Gli amminoacidi sono capaci di policondensazione, che si traduce nella formazione di poliammide. Si chiamano poliammidi composte da α-amminoacidi peptidi o polipeptidi . Viene chiamato il legame ammidico in tali polimeri peptide comunicazione. Sono chiamati polipeptidi con un peso molecolare di almeno 5000 proteine . Le proteine ​​contengono circa 25 diversi aminoacidi. Durante l'idrolisi di una determinata proteina, tutti questi amminoacidi o alcuni di essi possono formarsi in determinate proporzioni caratteristiche di una singola proteina.

Viene chiamata la sequenza unica di residui di amminoacidi in una catena inerente a una determinata proteina struttura primaria di una proteina . Vengono chiamate le caratteristiche delle catene di torsione delle molecole proteiche (disposizione reciproca di frammenti nello spazio). struttura secondaria delle proteine . Le catene polipeptidiche delle proteine ​​possono essere interconnesse con la formazione di legami ammidici, disolfuro, idrogeno e altri a causa delle catene laterali degli amminoacidi. Di conseguenza, la spirale viene attorcigliata in una palla. Questa caratteristica strutturale è chiamata struttura terziaria di una proteina . Per esibire attività biologica, alcune proteine ​​devono prima formare un macrocomplesso ( oligoproteina), costituito da diverse subunità proteiche complete. Struttura quaternaria determina il grado di associazione di tali monomeri nel materiale biologicamente attivo.

Le proteine ​​sono divise in due grandi gruppi - fibrillare (il rapporto tra la lunghezza della molecola e la larghezza è maggiore di 10) e globulare (rapporto inferiore a 10). le proteine ​​fibrillari sono collagene , la proteina più abbondante nei vertebrati; rappresenta quasi il 50% del peso secco della cartilagine e circa il 30% dei solidi ossei. Nella maggior parte dei sistemi regolatori di piante e animali, la catalisi è effettuata da proteine ​​globulari, che sono chiamate enzimi .